Una macromolecola è una molecola ad alto peso molecolare. La sua struttura è presentata sotto forma di collegamenti ripetuti ripetutamente. Considera le caratteristiche di tali composti, il loro significato per la vita degli esseri viventi.
Caratteristiche della composizione
Le macromolecole biologiche sono formate da centinaia di migliaia di piccoli materiali di partenza. Gli organismi viventi sono caratterizzati da tre tipi principali di macromolecole: proteine, polisaccaridi, acidi nucleici.
I loro monomeri iniziali sono monosaccaridi, nucleotidi, amminoacidi. Una macromolecola è quasi il 90 per cento della massa cellulare. A seconda della sequenza dei residui di amminoacidi, si forma una specifica molecola proteica.
Alto peso molecolare sono quelle sostanze che hanno una massa molare maggiore di 103 Da.
Storia del termine
Quando è apparsa la macromolecola? Questo concetto è stato introdotto dal premio Nobel per la chimica Hermann Staudinger nel 1922.
La sfera di polimero può essere vista come un filo aggrovigliato che si è formato per srotolamento accidentalein tutta la stanza delle bobine. Questa bobina cambia sistematicamente la sua conformazione; questa è la configurazione spaziale della macromolecola. È simile alla traiettoria del moto browniano.
La formazione di una tale bobina si verifica a causa del fatto che a una certa distanza la catena polimerica "perde" informazioni sulla direzione. È possibile parlare di bobina nel caso in cui i composti ad alto peso molecolare siano molto più lunghi della lunghezza del frammento strutturale.
Configurazione globale
Una macromolecola è una conformazione densa in cui si può confrontare la frazione in volume di un polimero con un'unità. Lo stato globulare si realizza in quei casi in cui, sotto l'azione reciproca delle singole unità polimeriche tra loro e l'ambiente esterno, si verifica un'attrazione reciproca.
Una replica della struttura di una macromolecola è quella parte dell'acqua che è incorporata come elemento di tale struttura. È l'ambiente di idratazione più vicino alla macromolecola.
Caratterizzazione di una molecola proteica
Le macromolecole proteiche sono sostanze idrofile. Quando una proteina secca viene sciolta in acqua, inizialmente si gonfia, quindi si osserva una transizione graduale in soluzione. Durante il rigonfiamento, le molecole d'acqua penetrano nella proteina, legandone la struttura ai gruppi polari. Questo allenta il denso impacchettamento della catena polipeptidica. Una molecola proteica gonfia è considerata una soluzione dorsale. Con il successivo assorbimento delle molecole d'acqua, si osserva la separazione delle molecole proteiche dalla massa totale ec'è anche un processo di scioglimento.
Ma il rigonfiamento di una molecola proteica non causa in tutti i casi la dissoluzione. Ad esempio, il collagene dopo l'assorbimento delle molecole d'acqua rimane in uno stato gonfio.
Teoria dell'idratazione
I composti altamente molecolari secondo questa teoria non si limitano ad adsorbire, ma legano elettrostaticamente le molecole d'acqua con frammenti polari di radicali laterali di amminoacidi che hanno una carica negativa, così come gli amminoacidi di base che portano una carica positiva.
L'acqua parzialmente idratata è legata da gruppi peptidici che formano legami idrogeno con le molecole d'acqua.
Ad esempio, i polipeptidi che hanno gruppi laterali non polari si gonfiano. Quando si lega ai gruppi peptidici, allontana le catene polipeptidiche. La presenza di ponti interchain non consente alle molecole proteiche di staccarsi completamente, assumendo la forma di una soluzione.
La struttura delle macromolecole viene distrutta quando riscaldata, provocando la rottura e il rilascio delle catene polipeptidiche.
Caratteristiche della gelatina
La composizione chimica della gelatina è simile al collagene, forma un liquido viscoso con l'acqua. Tra le proprietà caratteristiche della gelatina c'è la sua capacità di gelificare.
Questi tipi di molecole sono usati come agenti emostatici e sostitutivi del plasma. La capacità della gelatina di formare gel viene utilizzata nella produzione di capsule nell'industria farmaceutica.
Funzione di solubilitàmacromolecole
Questi tipi di molecole hanno una solubilità diversa in acqua. È determinato dalla composizione di amminoacidi. In presenza di aminoacidi polari nella struttura, la capacità di dissolversi in acqua aumenta notevolmente.
Inoltre, questa proprietà risente della particolarità dell'organizzazione della macromolecola. Le proteine globulari hanno una solubilità maggiore rispetto alle macromolecole fibrillari. Nel corso di numerosi esperimenti è stata stabilita la dipendenza della dissoluzione dalle caratteristiche del solvente utilizzato.
La struttura primaria di ogni molecola proteica è diversa, il che conferisce alla proteina proprietà individuali. La presenza di legami incrociati tra le catene polipeptidiche riduce la solubilità.
La struttura primaria delle molecole proteiche si forma a causa dei legami peptidici (ammidici); quando viene distrutta, si verifica la denaturazione delle proteine.
S alting out
Per aumentare la solubilità delle molecole proteiche, vengono utilizzate soluzioni di sali neutri. Ad esempio, in modo simile, può essere effettuata la precipitazione selettiva delle proteine, può essere effettuato il loro frazionamento. Il numero risultante di molecole dipende dalla composizione iniziale della miscela.
La particolarità delle proteine, che si ottengono per salatura, è il mantenimento delle caratteristiche biologiche dopo la completa eliminazione del sale.
L'essenza del processo è la rimozione da parte di anioni e cationi del sale del guscio proteico idratato, che assicura la stabilità della macromolecola. Il numero massimo di molecole proteiche viene salato quando vengono utilizzati solfati. Questo metodo viene utilizzato per purificare e separare le macromolecole proteiche, poiché essenzialmente lo sonodifferiscono per l'entità della carica, i parametri del guscio di idratazione. Ogni proteina ha la propria zona di salatura, cioè è necessario selezionare il sale di una determinata concentrazione.
Aminoacidi
Attualmente si conoscono circa duecento aminoacidi che fanno parte delle molecole proteiche. A seconda della struttura, sono divisi in due gruppi:
- proteinogenici, che fanno parte delle macromolecole;
- non proteinogenico, non attivamente coinvolto nella formazione delle proteine.
Gli scienziati sono riusciti a decifrare la sequenza degli amminoacidi in molte molecole proteiche di origine animale e vegetale. Tra gli aminoacidi che si trovano abbastanza spesso nella composizione delle molecole proteiche, notiamo serina, glicina, leucina, alanina. Ogni biopolimero naturale ha la sua composizione di amminoacidi. Ad esempio, le protamine contengono circa l'85% di arginina, ma non contengono aminoacidi ciclici acidi. La fibroina è una molecola proteica della seta naturale, che contiene circa la metà della glicina. Il collagene contiene aminoacidi rari come l'idrossiprolina, l'idrossilisina, che sono assenti in altre macromolecole proteiche.
La composizione degli aminoacidi è determinata non solo dalle caratteristiche degli aminoacidi, ma anche dalle funzioni e dallo scopo delle macromolecole proteiche. La loro sequenza è determinata dal codice genetico.
Livelli di organizzazione strutturale dei biopolimeri
Ci sono quattro livelli: primario, secondario, terziario e anche quaternario. Ogni strutturaci sono caratteristiche distintive.
La struttura primaria delle molecole proteiche è una catena polipeptidica lineare di residui di amminoacidi legati da legami peptidici.
È questa struttura la più stabile, poiché contiene legami covalenti peptidici tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un' altra molecola.
La struttura secondaria prevede l'impilamento della catena polipeptidica con l'aiuto di legami idrogeno in forma elicoidale.
Il tipo terziario di biopolimero è ottenuto dall'impaccamento spaziale del polipeptide. Suddividono le forme a spirale e stratificate delle strutture terziarie.
Le proteine globulari hanno una forma ellittica, mentre le molecole fibrillari hanno una forma allungata.
Se una macromolecola contiene solo una catena polipeptidica, la proteina ha solo una struttura terziaria. Ad esempio, è una proteina del tessuto muscolare (mioglobina) necessaria per il legame dell'ossigeno. Alcuni biopolimeri sono costituiti da diverse catene polipeptidiche, ognuna delle quali ha una struttura terziaria. In questo caso, la macromolecola ha una struttura quaternaria, costituita da diversi globuli combinati in una grande struttura. L'emoglobina può essere considerata l'unica proteina quaternaria che contiene circa l'8% di istidina. È lui che è un tampone intracellulare attivo negli eritrociti, che consente di mantenere un valore del pH sanguigno stabile.
Acidi nucleici
Sono composti macromolecolari formati da frammentinucleotidi. RNA e DNA si trovano in tutte le cellule viventi, svolgono la funzione di immagazzinare, trasmettere e anche implementare informazioni ereditarie. I nucleotidi agiscono come monomeri. Ognuno di essi contiene un residuo di una base azotata, un carboidrato e anche acido fosforico. Gli studi hanno dimostrato che il principio di complementarità (complementarietà) si osserva nel DNA di diversi organismi viventi. Gli acidi nucleici sono solubili in acqua ma insolubili nei solventi organici. Questi biopolimeri vengono distrutti dall'aumento della temperatura, dalla radiazione ultravioletta.
Invece di una conclusione
Oltre a varie proteine e acidi nucleici, i carboidrati sono macromolecole. I polisaccaridi nella loro composizione hanno centinaia di monomeri, che hanno un gradevole sapore dolciastro. Esempi della struttura gerarchica delle macromolecole includono enormi molecole di proteine e acidi nucleici con subunità complesse.
Ad esempio, la struttura spaziale di una molecola proteica globulare è una conseguenza dell'organizzazione gerarchica multilivello degli amminoacidi. C'è una stretta connessione tra i singoli livelli, gli elementi di un livello superiore sono collegati con gli strati inferiori.
Tutti i biopolimeri svolgono un'importante funzione simile. Sono il materiale da costruzione per le cellule viventi, sono responsabili dell'archiviazione e della trasmissione delle informazioni ereditarie. Ogni essere vivente è caratterizzato da proteine specifiche, quindi i biochimici affrontano un compito difficile e responsabile, risolvendolo salvano gli organismi viventi da morte certa.
