Gli aminoacidi, le cui formule sono discusse nel corso di chimica del liceo, sono sostanze importanti per il corpo umano. Le proteine, costituite da residui di amminoacidi, sono necessarie affinché una persona funzioni completamente.
Definizione
Gli amminoacidi, le cui formule saranno discusse di seguito, sono composti organici le cui molecole contengono gruppi amminici e carbossilici. Il carbossile è costituito da un gruppo carbonile e un gruppo ossidrile.
Puoi considerare gli amminoacidi come derivati degli acidi carbossilici, dove l'atomo di idrogeno è sostituito da un gruppo amminico.
Caratteristiche delle proprietà chimiche
Gli amminoacidi, la cui formula generale può essere rappresentata come CnH2nNH2COOH, sono composti chimici anfoteri.
La presenza di due gruppi funzionali nelle loro molecole spiega la possibilità che queste sostanze organiche esibiscano proprietà basiche e acide.
Le loro soluzioni acquose hanno le proprietà delle soluzioni tampone. Uno zwitterion è una molecola di amminoacido in cui il gruppo amminico è NH3+ e il carbossile è -COO-. Una molecola di questo tipo ha un momento di dipolo significativo, mentrela carica totale è zero. I cristalli di molti amminoacidi sono costruiti su tali molecole.
Tra le proprietà chimiche più importanti di questa classe di sostanze si possono distinguere i processi di policondensazione, a seguito dei quali si formano poliammidi, tra cui proteine, peptidi, nylon.
Gli amminoacidi, la cui formula generale è CnH2nNH2COOH, reagiscono con acidi, basi, ossidi metallici, sali di acidi deboli. Di particolare interesse sono le interazioni degli aminoacidi con gli alcoli legate all'esterificazione.
Caratteristiche dell'isomerismo
Per scrivere le formule strutturali degli amminoacidi, notiamo che molti amminoacidi coinvolti nelle trasformazioni biochimiche contengono un gruppo amminico in posizione a dal gruppo carbossilico. Un tale atomo di carbonio è un centro chirale e gli amminoacidi sono considerati isomeri ottici.
La formula strutturale degli amminoacidi dà un'idea della posizione dei principali gruppi funzionali che compongono una determinata sostanza, rispetto all'atomo di carbonio attivo.
Gli aminoacidi naturali che fanno parte delle molecole proteiche sono rappresentanti della serie L.
Gli isomeri ottici degli amminoacidi sono caratterizzati da racemizzazione spontanea lenta non enzimatica.
Caratteristiche dei composti a
Qualsiasi formula di sostanze di questo tipo presuppone la posizione del gruppo amminico al secondo atomo di carbonio. Lo sono anche 20 aminoacidi, le cui formule sono considerate anche in un corso di biologia scolasticaappartengono a questa specie. Ad esempio, questi includono alanina, asparagina, serina, leucina, tirosina, fenilalanina, valina. Sono questi composti che compongono il codice genetico umano. Oltre alle connessioni standard? amminoacidi non standard, che sono i loro derivati, sono stati trovati anche nelle molecole proteiche.
Classificazione per sintesi
Come si possono separare gli amminoacidi essenziali? Le formule di questa classe sono suddivise in base alla base fisiologica in semi-sostituibili, in grado di essere sintetizzate nel corpo umano. Vengono isolati anche i composti ordinari sintetizzati in qualsiasi organismo vivente.
Divisione per gruppi radicali e funzionali
La formula dell'amminoacido differisce nella struttura del radicale (gruppo laterale). C'è una divisione in molecole non polari contenenti un radicale idrofobo non polare, nonché in gruppi polari carichi. Gli amminoacidi aromatici sono considerati un gruppo separato in biochimica: istidina, triptofano, tirosina. A seconda dei gruppi funzionali, si distinguono diversi gruppi. I composti alifatici sono rappresentati da:
- composti monoamminomonocarbossilici, che possono essere considerati glicina, valina, alanina, leucina;
- sostanze ossimocaminocarbossiliche: treonina, serina;
- monoaminocarbossilico: acido glutammico, aspartico;
- composti contenenti zolfo: metionina, cisteina;
- sostanze diamminomonocarbossiliche: lisina, istidina, arginina;
- eterociclico: prolina, istidina,triptofano/
Qualsiasi formula di amminoacido può essere scritta in termini generali, solo i gruppi radicali differiranno.
Definizione qualitativa
Per rilevare piccole quantità di amminoacidi, viene eseguita una reazione di ninidrina. Nel processo di riscaldamento degli amminoacidi con un eccesso di ninidrina, si ottiene un prodotto viola se l'acido ha un gruppo amminico libero e un prodotto giallo è tipico per un gruppo protetto. Questo metodo ha un'elevata sensibilità e viene utilizzato per il rilevamento colorimetrico degli amminoacidi. Sulla sua base, è stato creato il metodo della cromatografia di partizione su carta, introdotto da Martin nel 1944.
La stessa reazione chimica viene utilizzata in un analizzatore di aminoacidi automatico. Il dispositivo, creato da Moore, Shpakman, Stein, si basa sulla separazione di una miscela di amminoacidi in colonne riempite con resine a scambio ionico. Dalla colonna, la corrente dell'eluente entra nel miscelatore, anche la ninidrina va qui.
Il contenuto quantitativo di amminoacidi è giudicato dall'intensità del colore risultante. Le letture sono registrate da un colorimetro fotoelettrico, registrate da un registratore.
Una tecnologia simile è attualmente utilizzata nella pratica clinica per gli esami del sangue, del liquido cerebrospinale e delle urine. Ti consente di fornire un quadro completo della composizione qualitativa degli amminoacidi contenuti nei fluidi biologici, per identificare in essi sostanze contenenti azoto non standard.
Caratteristiche della nomenclatura
Come nominare correttamenteaminoacidi? Le formule e i nomi di questi composti sono forniti secondo la nomenclatura internazionale IUPAC. La posizione del gruppo amminico viene aggiunta al corrispondente acido carbossilico, partendo dall'idrocarburo al gruppo carbossilico.
Ad esempio, acido 2-aminoetanoico. Oltre alla nomenclatura internazionale, ci sono nomi banali usati in biochimica. Pertanto, l'acido aminoacetico è una glicina usata nella medicina moderna.
Se nella molecola sono presenti due gruppi carbossilici, al nome viene aggiunto il suffisso -dionico. Ad esempio, acido 2-aminobutandioico.
Per tutti i rappresentanti di questa classe, l'isomerismo strutturale è caratteristico, dovuto ai cambiamenti nella struttura della catena di carbonio, nonché alla posizione dei gruppi carbossilico e amminico. Oltre alla glicina (il rappresentante più semplice di questa classe di sostanze organiche contenenti ossigeno)? i restanti composti hanno antipodi specchio (isomeri ottici).
Applicazione
Gli aminoacidi sono comuni in natura, sono la base per la costruzione di proteine animali e vegetali. Questi composti sono usati in medicina in caso di grave esaurimento del corpo, ad esempio dopo complessi interventi chirurgici. L'acido glutammico aiuta a combattere le malattie nervose e l'istidina è usata per curare le ulcere allo stomaco. Nella sintesi delle fibre sintetiche (capron, enanth), gli acidi aminocaproico e aminoenantico agiscono come materie prime.
Conclusione
Gli amminoacidi sono composti organici che nel lorohanno due gruppi funzionali. Sono le caratteristiche strutturali che spiegano la dualità delle loro proprietà chimiche, così come le specificità del loro utilizzo. Sulla base dei risultati di esperimenti di ricerca, è stato possibile stabilire che la biomassa degli organismi viventi che vivono sul nostro pianeta ammonta a 1,8 1012-2,4 1012 tonnellate di sostanza secca. Gli amminoacidi sono i monomeri iniziali nella biosintesi delle molecole proteiche, senza i quali l'esistenza di esseri umani e animali è impossibile.
A seconda delle caratteristiche fisiologiche, c'è una divisione di tutti gli amminoacidi in sostanze essenziali, la cui sintesi non avviene nel corpo umano e nei mammiferi. Per evitare disturbi nei processi metabolici, è importante mangiare cibi che contengono questi aminoacidi.
Sono questi composti che sono una specie di "mattoni" che vengono utilizzati per costruire proteine biopolimeriche. A seconda di quali amminoacidi residui, in quale sequenza si allineeranno nella struttura proteica, la proteina risultante ha determinate proprietà e applicazioni fisiche e chimiche. Grazie a reazioni qualitative ai gruppi funzionali, i biochimici determinano la composizione delle molecole proteiche, cercando nuovi modi per sintetizzare i singoli biopolimeri necessari per il corpo umano.
