Le proteine sono polimeri biologici con una struttura complessa. Hanno un alto peso molecolare e sono costituiti da amminoacidi, gruppi protesici rappresentati da vitamine, inclusioni di lipidi e carboidrati. Le proteine contenenti carboidrati, vitamine, metalli o lipidi sono dette complesse. Le proteine semplici sono costituite solo da amminoacidi legati da legami peptidici.
Peptidi
Indipendentemente dalla struttura di una sostanza, i monomeri delle proteine sono aminoacidi. Formano la catena polipeptidica di base, da cui poi si forma la struttura fibrillare o globulare della proteina. Allo stesso tempo, le proteine possono essere sintetizzate solo nei tessuti viventi - nelle cellule vegetali, batteriche, fungine, animali e di altro tipo.
Gli unici organismi che non possono combinare i monomeri proteici sono virus e protozoi. Tutti gli altri sono in grado di formare proteine strutturali. Ma quali sostanze sono i monomeri proteici e come si formano? Leggi di questo e della biosintesi delle proteine, dei polipeptidi e della formazione di una struttura proteica complessa, degli amminoacidi e delle loro proprietà.sotto.
L'unico monomero di una molecola proteica è un qualsiasi alfa-aminoacido. Una proteina è un polipeptide, una catena di aminoacidi collegati. A seconda del numero di amminoacidi coinvolti nella sua formazione, vengono isolati dipeptidi (2 residui), tripeptidi (3), oligopeptidi (contiene da 2-10 aminoacidi) e polipeptidi (molti aminoacidi).
Revisione della struttura proteica
La struttura delle proteine può essere primaria, leggermente più complessa - secondaria, ancora più complessa - terziaria e la più complessa - quaternaria.
La struttura primaria è una semplice catena in cui i monomeri proteici (amminoacidi) sono collegati attraverso un legame peptidico (CO-NH). La struttura secondaria è l'alfa elica o pieghe beta. Il terziario è una struttura proteica tridimensionale ancora più complicata, che si è formata dal secondario a causa della formazione di legami covalenti, ionici e idrogeno, nonché di interazioni idrofobiche.
La struttura quaternaria è la più complessa ed è caratteristica delle proteine recettoriali situate sulle membrane cellulari. Questa è una struttura supramolecolare (dominio) formata dalla combinazione di diverse molecole con una struttura terziaria, integrate con gruppi di carboidrati, lipidi o vitamine. In questo caso, come nel caso delle strutture primarie, secondarie e terziarie, i monomeri delle proteine sono alfa-aminoacidi. Sono anche collegati da legami peptidici. L'unica differenza è la complessità della struttura.
Aminoacidi
Gli unici monomerile molecole proteiche sono alfa aminoacidi. Ce ne sono solo 20 e sono quasi la base della vita. Grazie alla comparsa del legame peptidico, la sintesi proteica è diventata possibile. E la proteina stessa in seguito iniziò a svolgere funzioni di formazione della struttura, recettore, enzimatico, di trasporto, mediatore e altre. Grazie a ciò, un organismo vivente funziona ed è in grado di riprodursi.
L'amminoacido alfa stesso è un acido carbossilico organico con un gruppo amminico attaccato all'atomo di carbonio alfa. Quest'ultimo si trova accanto al gruppo carbossilico. In questo caso, i monomeri proteici sono considerati sostanze organiche in cui l'atomo di carbonio terminale porta sia un gruppo amminico che un gruppo carbossilico.
Collegamento di amminoacidi in peptidi e proteine
Gli amminoacidi sono legati in dimeri, trimeri e polimeri attraverso un legame peptidico. È formato dalla scissione di un gruppo idrossile (-OH) dal sito carbossilico di un alfa-amminoacido e idrogeno (-H) dal gruppo amminico di un altro alfa-amminoacido. Come risultato dell'interazione, l'acqua viene scissa e un sito C=O con un elettrone libero vicino al carbonio del residuo carbossilico rimane all'estremità carbossilica. Nel gruppo amminico di un altro acido, c'è un residuo (NH) con un radicale libero esistente nell'atomo di azoto. Ciò consente di collegare due radicali per formare un legame (CONH). Si chiama peptide.
Varianti di aminoacidi alfa
Ci sono 23 alfa-aminoacidi conosciuti. Sonoelencati come: glicina, valina, alanina, isolecina, leucina, glutammato, aspartato, ornitina, treonina, serina, lisina, cistina, cisteina, fenilalanina, metionina, tirosina, prolina, triptofano, idrossiprolina, arginina, istidina, asparagina e glutammina. A seconda che possano essere sintetizzati dal corpo umano, questi amminoacidi si dividono in non essenziali e non essenziali.
Il concetto di aminoacidi non essenziali ed essenziali
I sostituibili possono essere sintetizzati dal corpo umano, mentre l'essenziale deve provenire solo dal cibo. Allo stesso tempo, sia gli acidi essenziali che quelli non essenziali sono importanti per la biosintesi delle proteine, perché senza di essi la sintesi non può essere completata. Senza un amminoacido, anche se sono presenti tutti gli altri, è impossibile costruire esattamente la proteina di cui la cellula ha bisogno per svolgere le sue funzioni.
Un errore in una qualsiasi delle fasi della biosintesi - e la proteina non è più adatta, perché non sarà in grado di assemblarsi nella struttura desiderata a causa di una violazione delle densità elettroniche e delle interazioni interatomiche. Pertanto, è importante che una persona (e altri organismi) consumino cibi proteici che contengono aminoacidi essenziali. La loro assenza nel cibo porta a una serie di disturbi del metabolismo delle proteine.
Il processo di formazione di un legame peptidico
Gli unici monomeri delle proteine sono gli alfa-aminoacidi. Si combinano gradualmente in una catena polipeptidica, la cui struttura è pre-memorizzata nel codice genetico del DNA (o RNA, se si considera la biosintesi batterica). Una proteina è una sequenza rigorosa di residui di amminoacidi. Questa è una catena ordinata in un certouna struttura che esegue una funzione preprogrammata in una cella.
Sequenza di fasi della biosintesi proteica
Il processo di formazione delle proteine consiste in una catena di fasi: replicazione di una sezione del DNA (o RNA), sintesi dell'informazione di tipo RNA, suo rilascio nel citoplasma della cellula dal nucleo, connessione con il ribosoma e l'adesione graduale dei residui di amminoacidi forniti dall'RNA di trasferimento. Una sostanza che è un monomero proteico partecipa alla reazione enzimatica di eliminazione di un gruppo ossidrile e di un protone idrogeno, quindi si unisce alla catena polipeptidica in crescita.
Si ottiene così una catena polipeptidica che, già nel reticolo endoplasmatico cellulare, viene ordinata in una struttura predeterminata e integrata con un residuo carboidrato o lipidico, se necessario. Questo è chiamato il processo di "maturazione" della proteina, dopo di che viene inviata dal sistema cellulare di trasporto a destinazione.
Funzioni delle proteine sintetizzate
I monomeri proteici sono gli amminoacidi necessari per costruire la loro struttura primaria. La struttura secondaria, terziaria e quaternaria è già formata da sola, sebbene a volte richieda anche la partecipazione di enzimi e altre sostanze. Tuttavia, non sono più essenziali, sebbene siano essenziali affinché le proteine svolgano la loro funzione.
L'amminoacido, che è un monomero proteico, può avere siti di attacco per carboidrati, metalli o vitamine. La formazione di una struttura terziaria o quaternaria permette di trovare ancora più posti per i gruppi di inserimento. Questo ti permette di creare daderivato proteico che svolge il ruolo di enzima, recettore, vettore di sostanze dentro o fuori una cellula, immunoglobulina, componente strutturale di una membrana o organello cellulare, proteina muscolare.
Le proteine, formate da amminoacidi, sono l'unica base della vita. E oggi si ritiene che la vita sia sorta dopo la comparsa dell'amminoacido e come risultato della sua polimerizzazione. Dopotutto, è l'interazione intermolecolare delle proteine che è l'inizio della vita, compresa la vita intelligente. Tutti gli altri processi biochimici, compresi quelli energetici, sono necessari per l'attuazione della biosintesi proteica e, di conseguenza, per l'ulteriore continuazione della vita.
