Una proteina complessa, oltre alla componente proteica stessa, contiene un gruppo aggiuntivo di natura diversa (protesica). Carboidrati, lipidi, metalli, residui di acido fosforico, acidi nucleici agiscono come questo componente. Questo articolo ti spiegherà come le proteine semplici differiscono da quelle complesse, in quali tipi sono suddivise queste sostanze e quali sono le loro caratteristiche. La principale differenza tra le sostanze considerate è la loro composizione.
Proteine complesse: definizione
Si tratta di sostanze a due componenti, che includono una proteina semplice (catene peptidiche) e una sostanza non proteica (gruppo protesico). Nel processo della loro idrolisi si formano amminoacidi, una parte non proteica e prodotti di decadimento. In che cosa differiscono le proteine semplici da quelle complesse? I primi sono costituiti solo da amminoacidi.
Classificazione e caratterizzazione di proteine complesse
Queste sostanze sono divise in tipi a seconda del tipo di gruppo aggiuntivo. Al complessole proteine includono:
- Le glicoproteine sono proteine le cui molecole contengono un residuo di carboidrati. Tra questi si distinguono i proteoglicani (componenti dello spazio intercellulare), che includono i mucopolisaccaridi nella loro struttura. Le glicoproteine includono le immunoglobuline.
- Le lipoproteine includono una componente lipidica. Questi includono le apolipoproteine, che svolgono la funzione di fornire il trasporto dei lipidi.
- Le metalloproteine contengono ioni metallici (rame, manganese, ferro, ecc.) legati attraverso un'interazione donatore-accettore. Questo gruppo non include le proteine eme, che includono i composti dell'anello della profirina con il ferro e composti simili nella struttura (clorofilla, in particolare).
- Le nucleoproteine sono proteine che hanno legami non covalenti con gli acidi nucleici (DNA, RNA). Questi includono la cromatina, un componente dei cromosomi.
- 5. Le fosfoproteine, che includono la caseina (una complessa proteina della cagliata), includono residui di acido fosforico legati in modo covalente.
Le cromoproteine sono accomunate dal colore della componente protesica. Questa classe include proteine eme, clorofille e flavoproteine
Caratteristiche delle glicoproteine e dei proteoglicani
Queste proteine sono sostanze complesse. I proteoglicani contengono una grande percentuale di carboidrati (80-85%), nelle glicoproteine convenzionali il contenuto è del 15-20%. Gli acidi uronici sono presenti solo nella molecola del proteoglicano; i loro carboidrati sono caratterizzati da una struttura regolare con unità ripetitive. Qual è la struttura e la funzione delle proteine glicoproteiche complesse? Le loro catene di carboidrati includono solo 15 anelli e sono irregolari.struttura. Nella struttura delle glicoproteine, la connessione di un carboidrato con una componente proteica viene solitamente effettuata attraverso residui di amminoacidi come la serina o l'aspargina.
Funzioni delle glicoproteine:
- Fanno parte della parete cellulare batterica, dell'osso connettivo e del tessuto cartilagineo, circondano le fibre di collagene ed elastina.
- Gioca un ruolo protettivo. Ad esempio, anticorpi, interferoni, fattori di coagulazione del sangue (protrombina, fibrinogeno) hanno questa struttura.
- Sono recettori che interagiscono con un effettore, una piccola molecola non proteica. Quest'ultima, unendosi alla proteina, porta ad un cambiamento nella sua conformazione, che porta ad una certa risposta intracellulare.
- Esegui la funzione ormonale. Le glicoproteine comprendono gli ormoni gonadotropici, adrenocorticotropi e stimolanti la tiroide.
- Trasporta le sostanze nel sangue e gli ioni attraverso la membrana cellulare (transferrina, transcortina, albumina, Na+, K+ -ATPasi).
Gli enzimi glicoproteici includono la colinesterasi e la nucleasi.
Ulteriori informazioni sui proteoglicani
Di solito, il complesso proteoglicano proteico include nella sua struttura grandi catene di carboidrati con residui disaccaridi ripetuti, costituiti da una specie di acido uronico e un amminozucchero. Le catene di oligo o polisaccaridi sono chiamate glicani. I primi di solito contengono 2-10 unità monomeriche.
A seconda della struttura delle catene di carboidrati, se ne distinguono diversi tipi, ad esempio acidoeteropolisaccaridi con un gran numero di gruppi acidi o glicosaminoglicani, compresi i gruppi amminici. Questi ultimi includono:
- Acido ialuronico, utilizzato attivamente in cosmetologia.
- Eparina, che previene la coagulazione del sangue.
- I solfati di cheratan sono componenti della cartilagine e della cornea.
- I solfati di condroitina fanno parte della cartilagine e del liquido sinoviale.
Questi polimeri sono componenti di proteoglicani che riempiono lo spazio intercellulare, trattengono l'acqua, lubrificano le parti mobili delle articolazioni e sono i loro componenti strutturali. L'idrofilia (buona solubilità in acqua) dei proteoglicani consente loro di creare una barriera per grandi molecole e microrganismi nello spazio intercellulare. Con il loro aiuto viene creata una matrice gelatinosa, in cui sono immerse fibre di altre importanti proteine, come il collagene. I suoi filamenti nel mezzo proteoglicano hanno la forma di un albero.
Caratteristiche e tipi di lipoproteine
La complessa lipoproteina proteica ha una ben definita doppia natura idrofila e idrofobica. Il nucleo della molecola (parte idrofobica) è formato da esteri di colesterolo e triacilgliceridi non polari.
Al di fuori nella zona idrofila si trovano la parte proteica, i fosfolipidi, il colesterolo. Esistono diversi tipi di proteine lipoproteiche a seconda della loro struttura.
Classi principali di lipoproteine:
- Proteine complesse ad alta densità (HDL, α-lipoproteine). Sposta il colesterolo nel fegato e nei tessuti periferici.
- Bassa densità (LDL, β-lipoproteine). Tranneil colesterolo è trasportato dai triacilgliceridi e dai fosfolipidi.
- Densità molto bassa (VLDL, pre-β-lipoproteine). Eseguire una funzione simile a LDL.
- Chilomicroni (XM). Trasporta gli acidi grassi e il colesterolo dall'intestino dopo l'assunzione di cibo.
Una tale patologia vascolare come l'aterosclerosi si verifica a causa di un rapporto errato tra diversi tipi di lipoproteine nel sangue. In base alle caratteristiche della composizione, si possono identificare diverse tendenze nella struttura dei fosfolipidi (da HDL a chilomicroni): una diminuzione della proporzione di proteine (dall'80 al 10%) e fosfolipidi, un aumento della percentuale di triacilgliceridi (da 20 a 90%).
Ci sono molti enzimi importanti tra le metalloproteine
La metalloproteina può includere ioni di diversi metalli. La loro presenza influisce sull'orientamento del substrato nel sito attivo (catalitico) dell'enzima. Gli ioni metallici sono localizzati nel sito attivo e svolgono un ruolo importante nella reazione catalitica. Spesso lo ione funge da accettore di elettroni.
Esempi di metalli contenuti nella struttura delle metalloproteine enzimatiche:
- Il rame è incluso nella composizione della citocromo ossidasi, che, insieme all'eme, contiene uno ione di questo metallo. L'enzima è coinvolto nella formazione di ATP durante il funzionamento della catena respiratoria.
- Il ferro contiene enzimi come la ferritina, che svolge la funzione di deposizione del ferro nella cellula; transferrina - un vettore di ferro nel sangue; la catalasi è responsabile della reazione di neutralizzazione del perossido di idrogeno.
- Lo zinco è una caratteristica del metalloalcol deidrogenasi coinvolta nell'ossidazione di alcoli etilici e simili; lattato deidrogenasi - un enzima nel metabolismo dell'acido lattico; anidrasi carbonica che catalizza la formazione di acido carbonico da CO2 e H2O; fosfatasi alcalina, che effettua la scissione idrolitica degli esteri dell'acido fosforico con vari composti; L'α2-macroglobulina è una proteina del sangue anti-proteasi.
- Il selenio fa parte della tireoperossidasi, che è coinvolta nella formazione degli ormoni tiroidei; glutatione perossidasi, che svolge una funzione antiossidante.
- Il calcio è caratteristico della struttura dell'α-amilasi, un enzima per la scomposizione idrolitica dell'amido.
Fosfoproteine
Cosa è incluso nelle proteine complesse delle fosfoproteine? Questa categoria è caratterizzata dalla presenza di un gruppo fosfato, che si associa alla parte proteica tramite aminoacidi con idrossile (tirosina, serina o treonina). Qual è la funzione dell'acido fosforico nella struttura proteica? Cambia la struttura della molecola, le conferisce una carica, aumenta la solubilità, influisce sulle proprietà della proteina. Esempi di fosfoproteine sono la caseina del latte e l'albume d'uovo, ma gli enzimi sono per lo più in questa categoria di proteine complesse.
Il gruppo fosfato svolge un ruolo funzionale importante, poiché molte proteine non sono ad esso legate permanentemente. Nella cellula avvengono costantemente processi di fosforilazione e defosforilazione. Di conseguenza, viene eseguita la regolazione del lavoro delle proteine. Ad esempio, se gli istoni sono proteine collegate agli acidi nucleici, passanoin uno stato fosforilato, l'attività del genoma (materiale genetico) aumenta. L'attività di enzimi come la glicogeno sintasi e la glicogeno fosforilasi dipende dalla fosforilazione.
Nucleoproteine
Le nucleoproteine sono proteine legate agli acidi nucleici. Sono parte integrante della conservazione e regolazione del materiale genetico, il lavoro dei ribosomi che svolgono la funzione di sintesi proteica. Le forme di vita più semplici dei virus possono essere chiamate ribo- e desossiribonucleoproteine, poiché sono composte da materiale genetico e proteine.
Come interagiscono l'acido desossiribonucleico (DNA) e gli istoni? Nella cromatina si distinguono 2 tipi di proteine associate al DNA (istone e non istone). I primi sono coinvolti nella fase iniziale della compattazione del DNA. Una molecola di acido nucleico avvolge le proteine per formare nucleosomi. Il filo risultante è simile alle perline, formano una struttura superavvolta (fibrilla di cromatina) e una superspira (cromonema interfase). A causa dell'azione delle proteine istoniche e delle proteine di livello superiore, è dotato di una riduzione della dimensione del DNA di migliaia di volte. Basta confrontare la dimensione dei cromosomi e la lunghezza dell'acido nucleico per valutare l'importanza delle proteine (rispettivamente 6-9 cm e 10-6 µm).
Cosa sono le cromoproteine
Le cromoproteine contengono gruppi molto diversi che hanno solo una cosa in comune: la presenza di colore nella componente protesica. Le proteine complesse di questa categoria si dividono in: emoproteine (contengono eme nella struttura), proteine retiniche (vitamina A), flavoproteine (vitamina B2),proteine della cobamide (vitamina B12).
Le emoproteine sono classificate in base alle loro funzioni in non enzimatiche (proteine dell'emoglobina e mioglobina) ed enzimi (citocromi, catalasi, perossidasi).
Le flavoproteine contengono come componenti protesici derivati della vitamina B2 flavina mononucleotide (FMN) o flavina adenina dinucleotide (FAD). Questi enzimi sono anche coinvolti nelle trasformazioni redox. Questi includono ossidoreduttasi.
Cosa sono i citocromi?
Come descritto sopra, l'eme è composto da porfirina. La sua struttura comprende 4 anelli pirrolici e ferro ferroso. Un gruppo speciale di enzimi eme - i citocromi, che differiscono per la composizione degli amminoacidi e il numero di catene peptidiche, sono specializzati nell'esecuzione di reazioni redox, che garantiscono il trasferimento di elettroni nella catena respiratoria. Questi enzimi sono coinvolti nell'ossidazione microsomiale - le reazioni iniziali di biotrasformazione degli xenobiotici, che portano alla loro neutralizzazione e allo scambio di molte sostanze esogene ed esogene, ad esempio steroidi, acidi grassi saturi.
Influenza del gruppo protesico
Il gruppo protesico, che fa parte delle proteine complesse, ne influenza le proprietà: cambia la sua carica, solubilità, termoplasticità. Ad esempio, i residui di acido fosforico o i monosaccaridi hanno un tale effetto. La parte di carboidrati inclusa nella composizione di una proteina complessa la protegge dalla proteolisi (distruzione a seguito del processo di idrolisi), influisce sulla penetrazione delle molecole attraverso la cellulamembrana, la loro secrezione e cernita. Il frammento lipidico permette la creazione di canali proteici per il trasporto di composti scarsamente idrosolubili (idrofobici).
La struttura e le funzioni delle proteine complesse dipendono completamente dal gruppo protesico. Ad esempio, l'eme contenente ferro nell'emoglobina lega l'ossigeno e l'anidride carbonica. A causa delle nucleoproteine formate dall'interazione di istoni, protamine con DNA o RNA, il materiale genetico è protetto, immagazzinato in modo compatto e l'RNA è legato durante la sintesi proteica. Le nucleoproteine sono complessi stabili di proteine e acidi nucleici.
Conclusione
Quindi, le proteine complesse svolgono un'ampia gamma di funzioni nel corpo. Pertanto, l'assunzione di macro e micronutrienti è così importante per il mantenimento della salute. I metalli fanno parte di molti enzimi. Conoscendo la biochimica, le caratteristiche della tua salute e lo stato ecologico del luogo di residenza, puoi adattare la tua dieta. Ad esempio, assegna territori caratterizzati da un deficit di qualsiasi elemento. La sua introduzione aggiuntiva nella dieta sotto forma di integratori consente di compensare la carenza.
