Il nostro articolo sarà dedicato allo studio delle proprietà delle sostanze che sono alla base del fenomeno della vita sulla Terra. Le molecole proteiche sono presenti in forme non cellulari - i virus, fanno parte del citoplasma e degli organelli delle cellule procariotiche e nucleari. Insieme agli acidi nucleici, formano la sostanza dell'eredità - la cromatina e formano i componenti principali del nucleo - i cromosomi. Segnalazione, costruzione, catalisi, protezione, energia: questo è un elenco di funzioni biologiche svolte dalle proteine. Le proprietà fisico-chimiche delle proteine sono la loro capacità di dissolversi, precipitare e salare. Inoltre, sono in grado di denaturare e sono, per la loro natura chimica, composti anfoteri. Esploriamo ulteriormente queste proprietà delle proteine.
Tipi di monomeri proteici
20 tipi di α-amminoacidi sono le unità strutturali delle proteine. Oltre al radicale idrocarburico, contengono il gruppo amminico NH2- e COOH-gruppo carbossilico. I gruppi funzionali determinano le proprietà acide e basiche dei monomeri proteici. Pertanto, in chimica organica, i composti di questa classe sono chiamati sostanze anfotere. Gli ioni idrogeno del gruppo carbossilico all'interno della molecola possono essere scissi e legati a gruppi amminici. Il risultato è un sale interno. Se nella molecola sono presenti diversi gruppi carbossilici, il composto sarà acido, come l'acido glutammico o aspartico. Se predominano i gruppi amminici, gli aminoacidi sono basici (istidina, lisina, arginina). Con un numero uguale di gruppi funzionali, la soluzione peptidica ha una reazione neutra. È stato stabilito che la presenza di tutti e tre i tipi di aminoacidi influisce sulle caratteristiche che avranno le proteine. Le proprietà fisico-chimiche delle proteine: solubilità, pH, carica delle macromolecole, sono determinate dal rapporto tra aminoacidi acidi e basici.
Quali fattori influenzano la solubilità dei peptidi
Scopriamo tutti i criteri necessari da cui dipendono i processi di idratazione o solvatazione delle macromolecole proteiche. Questi sono: configurazione spaziale e peso molecolare, determinati dal numero di residui di amminoacidi. Tiene anche conto del rapporto tra parti polari e non polari: i radicali situati sulla superficie della proteina nella struttura terziaria e la carica totale della macromolecola polipeptidica. Tutte le proprietà di cui sopra influenzano direttamente la solubilità della proteina. Diamo un'occhiata più da vicino.
Globuli e la loro capacità di idratarsi
Se la struttura esterna del peptide ha una forma sferica, allora è consuetudine parlare della sua struttura globulare. È stabilizzato dall'idrogeno e dai legami idrofobici, nonché dalle forze di attrazione elettrostatica di parti della macromolecola con carica opposta. Ad esempio, l'emoglobina, che trasporta le molecole di ossigeno attraverso il sangue, nella sua forma quaternaria è costituita da quattro frammenti di mioglobina, uniti dall'eme. Le proteine del sangue come albumine, α- e ϒ-globuline interagiscono facilmente con le sostanze del plasma sanguigno. L'insulina è un altro peptide globulare che regola i livelli di glucosio nel sangue nei mammiferi e nell'uomo. Le parti idrofobiche di tali complessi peptidici si trovano al centro della struttura compatta, mentre le parti idrofile si trovano sulla sua superficie. Ciò fornisce loro la conservazione delle proprietà native nel mezzo liquido del corpo e le combina in un gruppo di proteine solubili in acqua. L'eccezione sono le proteine globulari che formano la struttura a mosaico delle membrane delle cellule umane e animali. Sono associati ai glicolipidi e sono insolubili nel liquido intercellulare, che assicura il loro ruolo di barriera nella cellula.
Peptidi fibrillari
Il collagene e l'elastina, che fanno parte del derma e ne determinano la compattezza e l'elasticità, hanno una struttura filamentosa. Sono in grado di allungarsi, cambiando la loro configurazione spaziale. La fibroina è una proteina naturale della seta prodotta dalle larve del baco da seta. Contiene fibre strutturali corte, costituite da amminoacidi di piccola massa e lunghezza molecolare. Questi sono, prima di tutto, serina, alanina e glicina. La suale catene polipeptidiche sono orientate nello spazio in direzione verticale e orizzontale. La sostanza appartiene ai polipeptidi strutturali e ha una forma a strati. A differenza dei polipeptidi globulari, la solubilità di una proteina costituita da fibrille è molto bassa, poiché i radicali idrofobici dei suoi amminoacidi si trovano sulla superficie della macromolecola e respingono le particelle di solvente polari.
Cheratine e caratteristiche della loro struttura
Considerando il gruppo di proteine strutturali di forma fibrillare, come la fibroina e il collagene, è necessario soffermarsi su un altro gruppo di peptidi ampiamente distribuiti in natura: le cheratine. Servono come base per parti del corpo umano e animale come capelli, unghie, piume, lana, zoccoli e artigli. Cos'è la cheratina in termini di struttura biochimica? È stato stabilito che esistono due tipi di peptidi. Il primo ha la forma di una struttura secondaria a spirale (α-cheratina) ed è la base del capello. L' altro è rappresentato da fibrille stratificate più rigide: questa è la β-cheratina. Può essere trovato nelle parti dure del corpo degli animali: zoccoli, becchi di uccelli, squame di rettili, artigli di mammiferi predatori e uccelli. Cos'è la cheratina, in base al fatto che i suoi aminoacidi, come valina, fenilalanina, isoleucina, contengono un gran numero di radicali idrofobici? È una proteina insolubile in acqua e altri solventi polari che svolge funzioni protettive e strutturali.
Effetto del pH del mezzo sulla carica del polimero proteico
In precedenza abbiamo menzionato i gruppi funzionali delle proteinemonomeri - aminoacidi, determinano le loro proprietà. Aggiungiamo ora che da loro dipende anche la carica del polimero. I radicali ionici - gruppi carbossilici degli acidi glutammico e aspartico e gruppi amminici di arginina e istidina - influenzano la carica complessiva del polimero. Si comportano diversamente anche in soluzioni acide, neutre o alcaline. La solubilità della proteina dipende anche da questi fattori. Quindi, a pH <7, la soluzione contiene una concentrazione eccessiva di protoni idrogeno, che inibiscono la scomposizione del carbossile, quindi la carica positiva totale sulla molecola proteica aumenta.
L'accumulo di cationi nella proteina aumenta anche nel caso di un mezzo in soluzione neutra e con un eccesso di monomeri di arginina, istidina e lisina. In un ambiente alcalino, la carica negativa della molecola polipeptidica aumenta, poiché l'eccesso di ioni idrogeno viene speso nella formazione di molecole d'acqua legando i gruppi ossidrile.
Fattori che determinano la solubilità delle proteine
Immaginiamo una situazione in cui il numero di cariche positive e negative su un'elica proteica sia lo stesso. Il pH del mezzo in questo caso è chiamato punto isoelettrico. La carica totale della stessa macromolecola peptidica diventa zero e la sua solubilità in acqua o altro solvente polare sarà minima. Le disposizioni della teoria della dissociazione elettrolitica affermano che la solubilità di una sostanza in un solvente polare costituito da dipoli sarà tanto maggiore quanto più polarizzate saranno le particelle del composto disciolto. Spiegano anche i fattori che determinano la solubilitàproteine: il loro punto isoelettrico e la dipendenza dell'idratazione o solvatazione del peptide dalla carica totale della sua macromolecola. La maggior parte dei polimeri di questa classe contengono un eccesso di gruppi -COO- e hanno proprietà leggermente acide. Un'eccezione saranno le proteine di membrana ei peptidi precedentemente menzionati che fanno parte della sostanza nucleare dell'ereditarietà: la cromatina. Questi ultimi sono chiamati istoni e hanno proprietà di base pronunciate per la presenza di un gran numero di gruppi amminici nella catena polimerica.
Comportamento delle proteine in un campo elettrico
Per scopi pratici, diventa spesso necessario separare, ad esempio, le proteine del sangue in frazioni o singole macromolecole. Per fare ciò, puoi utilizzare la capacità delle molecole polimeriche cariche di spostarsi a una certa velocità verso gli elettrodi in un campo elettrico. Una soluzione contenente peptidi di diversa massa e carica viene posta su un supporto: carta o un gel speciale. Facendo passare impulsi elettrici, ad esempio, attraverso una porzione di plasma sanguigno, si ottengono fino a 18 frazioni di singole proteine. Tra questi: tutti i tipi di globuline, così come l'albumina proteica, che non è solo il componente più importante (rappresenta fino al 60% della massa dei peptidi del plasma sanguigno), ma svolge anche un ruolo centrale nei processi di osmosi e circolazione sanguigna.
Come la concentrazione di sale influisce sulla solubilità delle proteine
La capacità dei peptidi di formare non solo gel, schiume ed emulsioni, ma anche soluzioni è una proprietà importante che riflette le loro caratteristiche fisico-chimiche. Ad esempio, precedentemente studiatole albumine presenti nell'endosperma dei semi di cereali, nel latte e nel siero del sangue formano rapidamente soluzioni acquose con una concentrazione di sali neutri, come il cloruro di sodio, nell'intervallo dal 3 al 10 percento. Utilizzando l'esempio delle stesse albumine, si può scoprire la dipendenza della solubilità delle proteine dalla concentrazione di sale. Si dissolvono bene in una soluzione insatura di solfato di ammonio, e in una soluzione sovrasatura precipitano in modo reversibile e, con un'ulteriore diminuzione della concentrazione salina mediante l'aggiunta di una porzione di acqua, ripristinano il loro guscio di idratazione.
S alting out
Le reazioni chimiche sopra descritte dei peptidi con soluzioni di sali formati da acidi e alcali forti sono chiamate salatura. Si basa sul meccanismo di interazione dei gruppi funzionali carichi della proteina con ioni sale - cationi metallici e anioni di residui acidi. Termina con una perdita di carica sulla molecola peptidica, una diminuzione del suo guscio d'acqua e l'adesione delle particelle proteiche. Di conseguenza, precipitano, di cui parleremo più avanti.
Precipitazione e denaturazione
L'acetone e l'alcol etilico distruggono il guscio d'acqua che circonda la proteina nella struttura terziaria. Tuttavia, ciò non è accompagnato dalla neutralizzazione dell'addebito totale su di esso. Questo processo è chiamato precipitazione, la solubilità della proteina è nettamente ridotta, ma non termina con la denaturazione.
Le molecole peptidiche nel loro stato nativo sono molto sensibili a molti parametri ambientali, ad esempio atemperatura e concentrazione dei composti chimici: sali, acidi o alcali. Il rafforzamento dell'azione di entrambi questi fattori nel punto isoelettrico porta alla completa distruzione dei legami intramolecolari stabilizzanti (ponti disolfuro, legami peptidici), covalenti e idrogeno nel polipeptide. Particolarmente rapidamente in tali condizioni, i peptidi globulari si denaturano, perdendo completamente le loro proprietà fisico-chimiche e biologiche.
