La transaminazione degli amminoacidi è il processo di trasferimento intermolecolare dalla sostanza di partenza del gruppo amminico al chetoacido senza formazione di ammoniaca. Consideriamo più in dettaglio le caratteristiche di questa reazione, così come il suo significato biologico.
Cronologia delle scoperte
La reazione di transaminazione degli amminoacidi fu scoperta dai chimici sovietici Kritzman e Brainstein nel 1927. Gli scienziati hanno lavorato al processo di deaminazione dell'acido glutammico nel tessuto muscolare e hanno scoperto che quando gli acidi piruvico e glutammico vengono aggiunti all'omogenato del tessuto muscolare, si formano alanina e acido α-chetoglutarico. L'unicità della scoperta era che il processo non era accompagnato dalla formazione di ammoniaca. Durante gli esperimenti, sono riusciti a scoprire che la transaminazione degli amminoacidi è un processo reversibile.
Quando le reazioni procedevano, come catalizzatori venivano usati enzimi specifici, chiamati aminoferasi (transmaminasi).
Caratteristiche del processo
Gli amminoacidi coinvolti nella transaminazione possono essere composti monocarbossilici. In studi di laboratorio, è stato riscontrato che transaminationasparagina e glutammina con chetoacidi si trovano nei tessuti animali.
La partecipazione attiva al trasferimento del gruppo amminico assume il piridossalfosfato, che è un coenzima delle transaminasi. Nel processo di interazione, da esso si forma la piridossamina fosfato. Gli enzimi agiscono come catalizzatori per questo processo: ossidasi, piridossaminasi.
Meccanismo di reazione
La transaminazione degli amminoacidi è stata spiegata dagli scienziati sovietici Shemyakin e Braunstein. Tutte le transaminasi hanno il coenzima piridossalfosfato. Le reazioni di trasmissione che accelera sono simili nel meccanismo. Il processo procede in due fasi. In primo luogo, il piridossal fosfato prende un gruppo funzionale dall'amminoacido, determinando la formazione di chetoacido e piridossamina fosfato. Nella seconda fase, reagisce con l'α-chetoacido, il piridossalfosfato, il corrispondente chetoacido, si forma come prodotti finali. In tali interazioni, il piridossalfosfato è il vettore del gruppo amminico.
La transaminazione di amminoacidi mediante questo meccanismo è stata confermata da metodi di analisi spettrale. Attualmente, ci sono nuove prove della presenza di un tale meccanismo negli esseri viventi.
Valore nei processi di scambio
Che ruolo gioca la transaminazione degli aminoacidi? Il valore di questo processo è abbastanza grande. Queste reazioni sono comuni nelle piante e nei microrganismi, nei tessuti animali per la loro elevata resistenza agli agenti chimici, fisici,fattori biologici, specificità stereochimica assoluta in relazione agli aminoacidi D e L.
Il significato biologico della transaminazione degli amminoacidi è stato analizzato da molti scienziati. È diventato oggetto di uno studio dettagliato sui processi metabolici degli aminoacidi. Nel corso della ricerca è stata avanzata un'ipotesi sulla possibilità del processo di transaminazione degli amminoacidi mediante transdeaminazione. Eulero scoprì che nei tessuti animali solo l'acido L-glutammico è deaminato dagli amminoacidi ad una velocità elevata, il processo è catalizzato dalla glutammato deidrogenasi.
I processi di deaminazione e transaminazione dell'acido glutammico sono reazioni reversibili.
Significato clinico
Come viene utilizzata la transaminazione degli aminoacidi? Il significato biologico di questo processo risiede nella possibilità di condurre studi clinici. Ad esempio, il siero del sangue di una persona sana contiene da 15 a 20 unità di transaminasi. Nel caso di lesioni del tessuto organico, si osserva la distruzione cellulare, che porta al rilascio di transaminasi nel sangue dalla lesione.
Nel caso di infarto del miocardio, letteralmente dopo 3 ore, il livello di aspartato aminotransferasi aumenta a 500 unità.
Come viene utilizzata la transaminazione degli aminoacidi? La biochimica prevede un test delle transaminasi, in base ai risultati del quale viene diagnosticata al paziente e vengono selezionati metodi efficaci per trattare la malattia identificata.
I kit speciali vengono utilizzati per scopi diagnostici nella clinica delle malattiesostanze chimiche per il rilevamento rapido di lattato deidrogenasi, creatinchinasi, attività delle transaminasi.
L'ipertransaminasemia si osserva nelle malattie dei reni, del fegato, del pancreas, nonché in caso di avvelenamento acuto da tetracloruro di carbonio.
La transaminazione e la deaminazione degli aminoacidi sono utilizzate nella moderna diagnostica per rilevare le infezioni acute del fegato. Ciò è dovuto a un forte aumento dell'alanina aminotransferasi in alcuni problemi al fegato.
Partecipanti alla transaminazione
L'acido glutammico ha un ruolo speciale in questo processo. Un'ampia distribuzione nei tessuti vegetali e animali, la specificità stereochimica per gli amminoacidi e l'attività catalitica hanno reso le transaminasi oggetto di studio nei laboratori di ricerca. Tutti gli amminoacidi naturali (tranne la metionina) interagiscono con l'acido α-chetoglutarico durante la transaminazione, determinando la formazione di acido cheto- e glutammico. Subisce la deaminazione sotto l'azione della glutammato deidrogenasi.
Opzioni di deaminazione ossidativa
Ci sono tipi diretti e indiretti di questo processo. La deaminazione diretta prevede l'uso di un singolo enzima come catalizzatore; il prodotto di reazione è chetoacido e ammoniaca. Questo processo può procedere in modo aerobico, assumendo la presenza di ossigeno, oppure in modo anaerobico (senza molecole di ossigeno).
Caratteristiche della deaminazione ossidativa
Le D-ossidasi degli amminoacidi agiscono come catalizzatori del processo aerobico e le ossidasi degli L-amminoacidi agiranno come coenzimi. Queste sostanze sono presenti nel corpo umano, ma mostrano un'attività minima.
La variante anaerobica della deaminazione ossidativa è possibile per l'acido glutammico, la glutammato deidrogenasi funge da catalizzatore. Questo enzima è presente nei mitocondri di tutti gli organismi viventi.
Nella deaminazione ossidativa indiretta si distinguono due stadi. Innanzitutto, il gruppo amminico viene trasferito dalla molecola originale al composto cheto, si formano un nuovo cheto e gli amminoacidi. Inoltre, il chetoscheletro catabolizza in modi specifici, partecipa al ciclo dell'acido tricarbossilico e alla respirazione dei tessuti, i prodotti finali saranno acqua e anidride carbonica. In caso di fame, lo scheletro di carbonio degli aminoacidi glucogenici sarà utilizzato per formare molecole di glucosio nella gluconeogenesi.
Il secondo stadio prevede l'eliminazione del gruppo amminico per deaminazione. Nel corpo umano, un processo simile è possibile solo per l'acido glutammico. Come risultato di questa interazione, si formano acido α-chetoglutarico e ammoniaca.
Conclusione
La determinazione dell'attività di due enzimi di transaminazione dell'aspartato aminotransferasi e dell'alanina aminotransferasi ha trovato applicazione in medicina. Questi enzimi possono interagire in modo reversibile con l'acido α-chetoglutarico, trasferire gruppi amminici funzionali dagli amminoacidi ad esso,formando chetocomposti e acido glutammico. Nonostante il fatto che l'attività di questi enzimi aumenti nelle malattie del muscolo cardiaco e del fegato, l'attività massima si trova nel siero del sangue per AST e per ALT nell'epatite.
Gli aminoacidi sono indispensabili nella sintesi delle molecole proteiche, così come nella formazione di molti altri composti biologici attivi che possono regolare i processi metabolici nel corpo: ormoni, neurotrasmettitori. Inoltre, sono donatori di atomi di azoto nella sintesi di sostanze azotate non proteiche, tra cui colina, creatina.
Il ketabolismo degli aminoacidi può essere utilizzato come fonte di energia per la sintesi dell'acido adenosina trifosforico. La funzione energetica degli aminoacidi è di particolare valore nel processo di fame, così come nel diabete mellito. Il metabolismo degli aminoacidi consente di stabilire collegamenti tra numerose trasformazioni chimiche che avvengono in un organismo vivente.
Il corpo umano contiene circa 35 grammi di aminoacidi liberi e il loro contenuto nel sangue è di 3565 mg/dL. Una grande quantità di essi entra nel corpo dal cibo, inoltre sono nei loro stessi tessuti, possono anche essere formati da carboidrati.
In molte cellule (eccetto gli eritrociti) vengono utilizzati non solo per la sintesi proteica, ma anche per la formazione di purine, nucleotidi pirimidinici, ammine biogene, fosfolipidi di membrana.
Durante il giorno, circa 400 g di composti proteici nel corpo umano si decompongono in amminoacidi e il processo inverso si verifica all'incirca nella stessa quantità.
Tessutole proteine non sono in grado di sostenere i costi degli amminoacidi per la sintesi di altri composti organici in caso di catabolismo.
Nel processo di evoluzione, l'umanità ha perso la capacità di sintetizzare da sola molti aminoacidi, quindi, per fornirli completamente all'organismo, è necessario ottenere questi composti contenenti azoto dal cibo. I processi chimici a cui partecipano gli amminoacidi sono ancora oggetto di studio da parte di chimici e medici.
