I filamenti intermedi sono una struttura caratteristica delle cellule eucariotiche. Sono automontanti e chimicamente resistenti. La struttura e le funzioni dei filamenti intermedi sono determinate dalle caratteristiche dei legami nelle molecole proteiche. Servono non solo a formare lo scaffold cellulare, ma garantiscono anche l'interazione degli organelli.
Descrizione generale
I filamenti sono strutture proteiche filamentose che prendono parte alla costruzione del citoscheletro. A seconda del diametro sono divisi in 3 classi. I filamenti intermedi (IF) hanno un valore medio della sezione trasversale di 7-11 nm. Occupano una posizione intermedia tra i microfilamenti Ø5-8 nm ei microtubuli Ø25 nm, per i quali hanno preso il nome.
Ci sono 2 tipi di queste strutture:
- Laminato. Sono nel nucleo. Tutti gli animali hanno filamenti laminari.
- Citoplasmatico. Si trovano nel citoplasma. Disponibile in nematodi, molluschi, vertebrati. In quest'ultimo, alcuni tipi di cellule possono essere assenti (ad esempio, nelle cellule gliali).
Posizione
I filamenti intermedi sono uno degli elementi principali del citoscheletro degli organismi viventi le cui cellule contengono nuclei (eucarioti). Anche i procarioti hanno analoghi di queste strutture fibrillari. Non si trovano nelle cellule vegetali.
La maggior parte dei filamenti si trova nella zona perinucleare e nei fasci di fibrille, che si trovano sotto la membrana plasmatica e si estendono dal centro ai bordi delle cellule. Ce ne sono molti soprattutto in quelle specie soggette a stress meccanico - nei muscoli, nell'epitelio e anche nelle cellule delle fibre nervose.
Tipi di proteine
Come dimostrano gli studi, le proteine che compongono i filamenti intermedi si distinguono in base al tipo di cellule e allo stadio della loro differenziazione. Tuttavia, sono tutti correlati.
Le proteine del filamento intermedio sono divise in 4 tipi:
- Cheratine. Formano polimeri di due sottotipi: acido e neutro. Il peso molecolare di questi composti varia da 40.000 a 70.000 amu. M. A seconda della fonte di tessuto, il numero di varie forme eterogenee di cheratine può raggiungere diverse decine. Sono divisi in 2 gruppi in base alle isoforme: epiteliali (le più numerose) e cornee, che compongono il pelo, le corna, le unghie e le piume degli animali.
- Nel secondo tipo, vengono combinati 3 tipi di proteine, aventi quasi lo stesso peso molecolare (45.000-53.000 amu). Questi includono: vimentina (tessuto connettivo, cellule squamose,rivestendo la superficie dei vasi sanguigni e linfatici; cellule del sangue) desmin (tessuto muscolare); periferia (neuroni periferici e centrali); proteina acida fibrillare gliale (proteina cerebrale altamente specifica).
- Proteine del neurofilamento che si trovano nei neuriti, processi cilindrici che trasportano gli impulsi tra le cellule nervose.
- Proteine della lamina nucleare che sta alla base della membrana nucleare. Sono i precursori di tutti gli altri PF.
I filamenti intermedi possono essere costituiti da diversi tipi delle suddette sostanze.
Proprietà
Le caratteristiche del PF sono determinate dalle seguenti caratteristiche:
- grande numero di molecole polipeptidiche nella sezione trasversale;
- forte interazioni idrofobiche che svolgono un ruolo importante nell'assemblaggio di macromolecole sotto forma di supercoil contorto;
- formazione di tetrameri con elevata interazione elettrostatica.
Di conseguenza, i filamenti intermedi acquisiscono le proprietà di una forte corda attorcigliata: si piegano bene, ma non si rompono. Se trattate con reagenti ed elettroliti forti, queste strutture sono le ultime ad andare in soluzione, ovvero sono caratterizzate da un'elevata stabilità chimica. Quindi, dopo la completa denaturazione delle molecole proteiche nell'urea, i filamenti possono assemblarsi indipendentemente. Le proteine introdotte dall'esterno vengono rapidamente integrate nella struttura già esistente di questi composti.
Struttura
Per la loro struttura, i filamenti intermedi non si ramificanopolimeri capaci sia della formazione di composti macromolecolari che della depolimerizzazione. La loro instabilità strutturale aiuta le cellule a cambiare forma.
Nonostante i filamenti abbiano una composizione diversa a seconda del tipo di proteine, hanno lo stesso piano strutturale. Al centro delle molecole c'è un'alfa elica, che ha la forma di un'elica destrorsa. È formato da contatti tra strutture idrofobiche. La sua struttura contiene 4 segmenti a spirale separati da brevi sezioni non a spirale.
Agli estremi dell'alfa elica ci sono domini con una struttura indefinita. Svolgono un ruolo importante nell'assemblaggio del filamento e nell'interazione con gli organelli cellulari. Le loro dimensioni e la sequenza proteica variano notevolmente tra le diverse specie IF.
Proteine da costruzione
Il principale materiale da costruzione per PF sono i dimeri - molecole complesse composte da due semplici. Di solito includono 2 diverse proteine collegate da strutture a forma di bastoncino.
Il tipo citoplasmatico di filamenti è costituito da dimeri che formano fili spessi 1 blocco. Poiché sono paralleli ma in direzione opposta, non c'è polarità. Queste molecole dimeriche possono successivamente formarne di più complesse.
Funzioni
Le principali funzioni dei filamenti intermedi sono le seguenti:
- garantire la resistenza meccanica delle cellule e dei loro processi;
- adattamento ai fattori di stress;
- partecipazionecontatti che forniscono una forte connessione di cellule (epiteliali e tessuto muscolare);
- distribuzione intracellulare di proteine e organelli (localizzazione dell'apparato di Golgi, lisosomi, endosomi, nuclei);
- partecipazione al trasporto dei lipidi e alla segnalazione tra le cellule.
PF influenza anche la funzione mitocondriale. Come mostrano esperimenti di laboratorio sui topi, in quegli individui privi del gene desmin, la disposizione intracellulare di questi organelli è disturbata e le cellule stesse sono programmate per una vita più breve. Di conseguenza, il consumo di ossigeno dei tessuti è ridotto.
D' altra parte, la presenza di filamenti intermedi contribuisce ad una diminuzione della mobilità mitocondriale. Se la vimentina viene introdotta artificialmente nella cellula, la rete IF può essere ripristinata.
Importanza medica
Le violazioni nella sintesi, accumulo e struttura del PF portano all'insorgere di alcune condizioni patologiche:
- Formazione di gocce ialine nel citoplasma delle cellule epatiche. In un altro modo, sono chiamati corpi di Mallory. Queste strutture sono proteine IF di tipo epiteliale. Si formano con l'esposizione prolungata all'alcol (epatite alcolica acuta), nonché una violazione dei processi metabolici nel carcinoma epatocellulare primario (nei pazienti con epatite virale B e cirrosi), con ristagno della bile nel fegato e nella cistifellea. La ialina alcolica ha proprietà immunogeniche, che predeterminano lo sviluppo di patologie sistemiche.
- Quando i geni mutano,responsabile della produzione di cheratine, si verifica una malattia ereditaria della pelle: l'epidermolisi bollosa. In questo caso, c'è una violazione dell'attaccamento dello strato esterno della pelle alla membrana basale che lo separa dal tessuto connettivo. Di conseguenza, si formano erosione e bolle. La pelle diventa molto sensibile al minimo danno meccanico.
- Formazione di placche senili e grovigli neurofibrillari nelle cellule cerebrali nell'Alzheimer.
- Alcuni tipi di cardiomiopatia associati all'eccessivo accumulo di PF.
Ci auguriamo che il nostro articolo abbia risposto a tutte le tue domande.
