Il sistema linfatico umano svolge una serie di importanti funzioni protettive che prevengono lo sviluppo di microrganismi patogeni o virus nei mezzi liquidi, nelle cellule e nei tessuti. I linfociti B sono responsabili dell'immunità umorale, che, con ulteriore maturazione, sintetizzano le immunoglobuline (Ig). La struttura di queste sostanze consente di trovare, contrassegnare e distruggere gli antigeni che sono entrati nel corpo. Quali sono le caratteristiche delle molecole?
Cellule al plasma
Tutte le cellule linfatiche del corpo umano sono divise in due grandi gruppi: linfociti T e linfociti B. I primi sono responsabili dell'immunità cellulare, assorbendo gli antigeni nel processo di fagocitosi. Il compito di quest'ultimo è sintetizzare anticorpi specifici: l'immunità umorale.
I linfociti B sono determinati negli organi linfoidi secondari (linfonodi, milza) e quindi formano una popolazione di plasmacellule, che sono anche chiamate plasmacellule. Migrano ulteriormente verso il midollo osseo rosso, le membrane mucose e i tessuti.
I plasmociti raggiungono grandi dimensioni (fino a 20 micron), si colorano in basofilia, cioè in viola con l'aiuto di coloranti. Al centrodi queste cellule è un grande nucleo con caratteristici grumi di eterocromatina, che assomigliano ai raggi di una ruota.
Il citoplasma ha una colorazione più chiara del nucleo. Ospita un potente centro di trasporto, costituito dal reticolo endoplasmatico e dall'apparato del Golgi. AH è piuttosto fortemente sviluppato, formando il cosiddetto cortile luminoso della cella.
Tutte queste strutture sono finalizzate alla sintesi di anticorpi responsabili dell'immunità umorale. La struttura della molecola dell'immunoglobulina ha le sue caratteristiche, quindi la maturazione graduale e di alta qualità di queste strutture nel processo di sintesi è importante.
In re altà, ecco perché è stata sviluppata una rete così fitta di EPS e dell'apparato del Golgi. Inoltre, l'apparato genetico delle plasmacellule, racchiuso nel nucleo, è principalmente finalizzato alla sintesi di proteine anticorpali. Le plasmacellule mature sono un esempio di un alto grado di determinazione, quindi raramente si dividono.
La struttura degli anticorpi immunoglobulinici
Queste molecole altamente specializzate sono glicoproteine perché hanno parti di proteine e carboidrati. Siamo interessati allo scheletro delle immunoglobuline.
Una molecola è composta da 4 catene peptidiche: due pesanti (catene H) e due leggere (catene L). Si collegano tra loro attraverso legami disolfuro e, di conseguenza, possiamo osservare la forma della molecola, simile a una fionda.
La struttura delle immunoglobuline ha lo scopo di connettersi con gli antigeni utilizzando specifici frammenti Fab. Alle estremità libere della “fionda”, ciascuna di queste regioni è formata da due domini variabili: uno da pesante euno dalla catena leggera. I domini permanenti fungono da impalcatura (3 su ciascuna catena pesante e uno su quella leggera).
La mobilità delle estremità variabili delle immunoglobuline è fornita dalla presenza di un'area a cerniera nel punto in cui si forma un legame disolfuro tra due catene H. Questo semplifica notevolmente il processo di interazione antigene-anticorpo.
La terza estremità della molecola, che non interagisce con le molecole estranee, non viene considerata. È chiamata regione Fc ed è responsabile dell'attaccamento dell'immunoglobulina alle membrane delle plasmacellule e di altre cellule. A proposito, le catene leggere possono essere di due tipi: kappa (κ) e lambda (λ). Sono interconnessi da legami disolfuro Esistono anche cinque tipi di catene pesanti, in base alle quali vengono classificati diversi tipi di immunoglobuline. Queste sono catene α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gamma) Μ-(mu).
Alcuni anticorpi sono in grado di formare strutture polimeriche stabilizzate da peptidi J aggiuntivi. Così si formano dimeri, trimeri, tetrameri o pentomeri di Ig di un certo tipo.
Un' altra catena S aggiuntiva è caratteristica delle immunoglobuline secretorie, la cui struttura e biochimica consentono loro di funzionare nelle mucose della bocca o dell'intestino. Questa catena extra impedisce agli enzimi naturali di scomporre le molecole di anticorpi.
La struttura e le classi delle immunoglobuline
La varietà di anticorpi nel nostro corpo predetermina la variabilità delle funzioni immunitarie umorali. Ogni classe Igha le sue caratteristiche distintive, da cui non è difficile intuire il loro ruolo nel sistema immunitario.
La struttura e le funzioni delle immunoglobuline dipendono direttamente l'una dall' altra. A livello molecolare si differenziano per la sequenza amminoacidica della catena pesante, i tipi di cui abbiamo già accennato. Pertanto, ci sono 5 tipi di immunoglobuline: IgG, IgA, IgE, IgM e IgD.
Caratteristiche delle immunoglobuline G
IgG non forma polimeri e non si integra nelle membrane cellulari. La presenza di una catena gamma pesante è stata rivelata nella composizione delle molecole.
Una caratteristica distintiva di questa classe è il fatto che solo questi anticorpi sono in grado di penetrare la barriera placentare e formare la difesa immunitaria del feto.
IgG costituisce il 70-80% di tutti gli anticorpi sierici, quindi le molecole sono facilmente rilevabili con metodi di laboratorio. Nel sangue, 12 g / l è il contenuto medio di questa classe e questa cifra viene solitamente raggiunta all'età di 12 anni.
La struttura dell'immunoglobulina G consente di svolgere le seguenti funzioni:
- Disintossicazione.
- Opsonizzazione degli antigeni.
- Inizio della citolisi mediata dal complemento.
- Presentazione dell'antigene alle cellule killer.
- Garantire l'immunità del neonato.
Immunoglobulina A: caratteristiche e funzioni
Questa classe di anticorpi si presenta in due forme: siero e secretorio.
Nel siero del sangue, le IgA costituiscono il 10-15% di tutti gli anticorpi e la sua quantità mediaè di 2,5 g/l entro i 10 anni di età.
Siamo più interessati alla forma secretoria dell'immunoglobulina A, poiché circa il 60% delle molecole di questa classe di anticorpi sono concentrate nelle mucose del corpo.
La struttura dell'immunoglobulina A si distingue anche per la sua variabilità dovuta alla presenza di un peptide J, che può partecipare alla formazione di dimeri, trimeri o tetrameri. Per questo motivo, uno di questi complessi anticorpali è in grado di legare un gran numero di antigeni.
Durante la formazione di IgA, un altro componente si lega alla molecola: la proteina S. Il suo compito principale è proteggere l'intero complesso dall'azione distruttiva degli enzimi e di altre cellule del sistema linfatico umano.
L'immunoglobulina A si trova nelle mucose del tratto gastrointestinale, del sistema genito-urinario e del tratto respiratorio. Le molecole di IgA avvolgono le particelle antigeniche, impedendo così la loro adesione alle pareti degli organi cavi.
Le funzioni di questa classe di anticorpi sono le seguenti:
- Neutralizzazione degli antigeni.
- La prima barriera di tutte le molecole immunitarie umorali.
- Opsonizzare ed etichettare gli antigeni.
Immunoglobuline M
I rappresentanti della classe IgM si distinguono per le grandi dimensioni molecolari, poiché i loro complessi sono pentameri. L'intera struttura è supportata da una proteina J e la spina dorsale della molecola è costituita dalle catene pesanti del tipo nu.
La struttura pentamerica è caratteristica della forma secretoria di questa immunoglobulina, ma ci sono anche monomeri. Questi ultimi sono attaccati alle membranelinfociti B, aiutando così le cellule a rilevare gli elementi patogeni nei fluidi corporei.
Solo il 5-10% è IgM nel siero del sangue e il suo contenuto in media non supera 1 g/l. Gli anticorpi di questa classe sono i più antichi in termini evolutivi e sono sintetizzati solo dai linfociti B e dai loro precursori (i plasmociti non sono in grado di farlo).
Il numero di anticorpi M aumenta nei neonati, perché. questo è un fattore nell'intensa secrezione di IgG. Tale stimolazione ha un effetto positivo sullo sviluppo dell'immunità del bambino.
La struttura dell'immunoglobulina M non le consente di attraversare le barriere placentari, quindi il rilevamento di questi anticorpi nei fluidi fetali diventa un segnale di una violazione dei meccanismi metabolici, di un'infezione o di un difetto della placenta.
Funzioni IgM:
- Neutralizzazione.
- Opsonizzazione.
- Attivazione della citolisi complemento-dipendente.
- Formazione dell'immunità del neonato.
Caratteristiche delle immunoglobuline RE
Questo tipo di anticorpi è stato poco studiato, quindi il loro ruolo nell'organismo non è completamente compreso. Le IgD si trovano solo sotto forma di monomeri; nel siero del sangue queste molecole non costituiscono più dello 0,2% di tutti gli anticorpi (0,03 g/l).
La funzione principale dell'immunoglobulina D è la ricezione all'interno della membrana dei linfociti B, ma solo il 15% dell'intera popolazione di queste cellule ha IgD. Gli anticorpi vengono fissati utilizzando il terminale Fc della molecola e le catene pesanti appartengono alla classe delta.
Struttura e funzioniimmunoglobuline E
Questa classe costituisce una piccola frazione di tutti gli anticorpi sierici (0,00025%). Le IgE, note anche come reagin, sono altamente citofile: i monomeri di queste immunoglobuline sono attaccati alle membrane dei mastociti e dei basofili. Di conseguenza, le IgE influenzano la produzione di istamina, che porta allo sviluppo di reazioni infiammatorie.
Le catene pesanti di tipo Epsilon sono presenti nella struttura dell'immunoglobulina E.
A causa della piccola quantità, questi anticorpi sono molto difficili da rilevare con metodi di laboratorio nel siero del sangue. IgE elevate sono un importante segno diagnostico delle reazioni allergiche.
Conclusioni
La struttura delle immunoglobuline influenza direttamente le loro funzioni nel corpo. L'immunità umorale gioca un ruolo importante nel mantenimento dell'omeostasi, quindi tutti gli anticorpi devono funzionare in modo chiaro e senza intoppi.
I contenuti di tutte le classi Ig sono rigorosamente definiti per gli esseri umani. Eventuali cambiamenti registrati in laboratorio possono essere la ragione dello sviluppo di processi patologici. Questo è ciò che i medici usano nella loro pratica.
