Proteina della struttura quaternaria: caratteristiche strutturali e funzionali

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Proteina della struttura quaternaria: caratteristiche strutturali e funzionali
Proteina della struttura quaternaria: caratteristiche strutturali e funzionali
Anonim

Un famoso filosofo una volta disse: "La vita è una forma di esistenza di corpi proteici". E aveva assolutamente ragione, perché è questa sostanza organica che è alla base della maggior parte degli organismi. La proteina della struttura quaternaria ha la struttura più complessa e le proprietà uniche. A lui sarà dedicato il nostro articolo. Considereremo anche la struttura delle molecole proteiche.

Cos'è la materia organica

Un grande gruppo di sostanze organiche è unito da una proprietà comune. Sono costituiti da diversi elementi chimici. Si chiamano organici. Questi sono idrogeno, ossigeno, carbonio e azoto. Formano sostanze organiche.

Un' altra caratteristica comune è che sono tutti biopolimeri. Queste sono grandi macromolecole. Sono costituiti da un gran numero di unità ripetitive chiamate monomeri. Per i carboidrati si tratta di monosaccaridi, per i lipidi, glicerolo e acidi grassi. Ma il DNA e l'RNA sono costituiti da nucleotidi.

proteina quaternaria
proteina quaternaria

Chimicastruttura delle proteine

I monomeri proteici sono aminoacidi, ognuno dei quali ha una propria struttura chimica. Questo monomero è basato su un atomo di carbonio, forma quattro legami. Il primo di loro - con un atomo di idrogeno. E il secondo e il terzo, rispettivamente, sono formati con un gruppo amminico e carbox. Determinano non solo la struttura delle molecole di biopolimero, ma anche le loro proprietà. L'ultimo gruppo in una molecola di amminoacido è chiamato radicale. Questo è esattamente il gruppo di atomi in cui tutti i monomeri differiscono l'uno dall' altro, il che provoca un'enorme varietà di proteine e di esseri viventi.

struttura delle molecole proteiche
struttura delle molecole proteiche

Struttura di una molecola proteica

Una delle caratteristiche di questi organici è che possono esistere a diversi livelli di organizzazione. Questa è la struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria della proteina. Ognuno di loro ha determinate proprietà e qualità.

Struttura primaria

Questa struttura proteica è la più semplice nella struttura. È una catena di amminoacidi legati da legami peptidici. Si formano tra i gruppi amminici e carbossilici delle molecole vicine.

struttura chimica delle proteine
struttura chimica delle proteine

Struttura secondaria

Quando una catena di aminoacidi si avvolge in un'elica, si forma la struttura secondaria di una proteina. Il legame in una tale molecola è chiamato idrogeno e i suoi atomi formano gli stessi elementi nei gruppi funzionali degli amminoacidi. Rispetto ai peptidi, hanno una forza molto inferiore, ma sono in grado di mantenere questa struttura.

struttura proteica quaternaria terziaria secondaria
struttura proteica quaternaria terziaria secondaria

Struttura terziaria

Ma la struttura successiva è una palla in cui è attorcigliata una spirale di amminoacidi. Viene anche chiamato globulo. Esiste a causa dei legami che sorgono tra i residui di un solo amminoacido: la cisteina. Si chiamano disolfuri. Questa struttura è anche supportata da legami idrofobici ed elettrostatici. I primi sono il risultato dell'attrazione tra gli amminoacidi nell'ambiente acquatico. In tali condizioni, i loro residui idrofobici praticamente "si attaccano", formando un globulo. Inoltre, i radicali amminoacidici hanno cariche opposte che si attraggono. Ciò si traduce in ulteriori legami elettrostatici.

Proteina di struttura quaternaria

La struttura quaternaria di una proteina è la più complessa. Questo è il risultato della fusione di più globuli. Possono differire sia nella composizione chimica che nell'organizzazione spaziale. Se una proteina di struttura quaternaria è formata solo da residui di amminoacidi, è semplice. Tali biopolimeri sono anche chiamati proteine. Ma se i componenti non proteici sono attaccati a queste molecole, compaiono le proteine. Molto spesso, questa è una combinazione di aminoacidi con carboidrati, residui di acido nucleico e fosforico, lipidi, singoli atomi di ferro e rame. In natura sono noti anche complessi di proteine con sostanze coloranti naturali - pigmenti. Questa struttura delle molecole proteiche è più complessa.

La forma spaziale della struttura quaternaria di una proteina èdefinendone le proprietà. Gli scienziati hanno scoperto che i biopolimeri filamentosi o fibrillari non si dissolvono in acqua. Svolgono funzioni essenziali per gli organismi viventi. Pertanto, le proteine muscolari actina e miosina forniscono movimento e la cheratina è la base dei peli umani e animali. Le proteine sferiche o globulari della struttura quaternaria sono altamente solubili in acqua. Il loro ruolo in natura è diverso. Tali sostanze sono in grado di trasportare gas come l'emoglobina nel sangue, abbattere il cibo come la pepsina o svolgere una funzione protettiva come gli anticorpi.

Proprietà proteiche

Una proteina quaternaria, soprattutto globulare, può cambiare la sua struttura. Questo processo si verifica sotto l'influenza di vari fattori. Questi sono più comunemente temperature elevate, acidi concentrati o metalli pesanti.

tipo di legame della struttura quaternaria della proteina
tipo di legame della struttura quaternaria della proteina

Se una molecola proteica si svolge in una catena di aminoacidi, questa proprietà è chiamata denaturazione. Questo processo è reversibile. Questa struttura è in grado di formare nuovamente globuli di molecole. Questo processo inverso è chiamato rinaturazione. Se le molecole di amminoacidi si allontanano l'una dall' altra e si rompono i legami peptidici, si verifica la degradazione. Questo processo è irreversibile. Una tale proteina non può essere ripristinata. La distruzione è stata eseguita da ciascuno di noi quando abbiamo fritto le uova.

Quindi, la struttura quaternaria di una proteina è il tipo di legame che si forma in una data molecola. È abbastanza forte, ma sotto l'influenza di determinati fattori può crollare.

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