Le proteine sono uno degli elementi organici importanti di qualsiasi cellula vivente del corpo. Svolgono molte funzioni: di supporto, segnalazione, enzimatica, di trasporto, strutturale, recettore, ecc. Le strutture primarie, secondarie, terziarie e quaternarie delle proteine sono diventate importanti adattamenti evolutivi. Di cosa sono fatte queste molecole? Perché la corretta conformazione delle proteine nelle cellule del corpo è così importante?
Componenti strutturali delle proteine
I monomeri di qualsiasi catena polipeptidica sono aminoacidi (AA). Questi composti organici a basso peso molecolare sono abbastanza comuni in natura e possono esistere come molecole indipendenti che svolgono le proprie funzioni. Tra questi ci sono il trasporto di sostanze, la ricezione, l'inibizione o l'attivazione di enzimi.
Ci sono circa 200 amminoacidi biogenici in totale, ma solo 20 di essi possono essere monomeri proteici. Si dissolvono facilmente in acqua, hanno una struttura cristallina e molti hanno un sapore dolce.
C chimicaDal punto di vista di AA si tratta di molecole che contengono necessariamente due gruppi funzionali: -COOH e -NH2. Con l'aiuto di questi gruppi, gli amminoacidi formano catene, che si connettono tra loro con un legame peptidico.
Ognuno dei 20 amminoacidi proteinogenici ha il proprio radicale, a seconda del quale variano le proprietà chimiche. Secondo la composizione di tali radicali, tutti gli AA sono classificati in diversi gruppi.
- Non polare: isoleucina, glicina, leucina, valina, prolina, alanina.
- Polare e senza carica: treonina, metionina, cisteina, serina, glutammina, asparagina.
- Aromatico: tirosina, fenilalanina, triptofano.
- Polare e caricato negativamente: glutammato, aspartato.
- Polari e carica positiva: arginina, istidina, lisina.
Qualsiasi livello di organizzazione della struttura proteica (primaria, secondaria, terziaria, quaternaria) si basa su una catena polipeptidica costituita da AA. L'unica differenza è come questa sequenza viene piegata nello spazio e con l'aiuto di quali legami chimici viene mantenuta questa conformazione.
Struttura primaria delle proteine
Qualsiasi proteina si forma sui ribosomi - organelli cellulari non di membrana coinvolti nella sintesi della catena polipeptidica. Qui, gli amminoacidi sono collegati tra loro utilizzando un forte legame peptidico, formando una struttura primaria. Tuttavia, questa struttura proteica primaria è molto diversa da quella quaternaria, quindi è necessaria un'ulteriore maturazione della molecola.
Le proteine piaccionoelastina, istoni, glutatione, già con una struttura così semplice, sono in grado di svolgere le loro funzioni nell'organismo. Per la stragrande maggioranza delle proteine, il passo successivo è la formazione di una conformazione secondaria più complessa.
Struttura proteica secondaria
La formazione di legami peptidici è il primo passo nella maturazione della maggior parte delle proteine. Affinché possano svolgere le loro funzioni, la loro conformazione locale deve subire alcune modifiche. Ciò si ottiene con l'aiuto di legami idrogeno - connessioni fragili, ma allo stesso tempo numerose tra i centri basici e acidi delle molecole di amminoacidi.
Così si forma la struttura secondaria della proteina, che differisce dalla quaternaria per la sua semplicità di assemblaggio e conformazione locale. Quest'ultimo significa che non l'intera catena è soggetta a trasformazione. I legami idrogeno possono formarsi in diversi siti a diverse distanze l'uno dall' altro e la loro forma dipende anche dal tipo di amminoacidi e dal metodo di assemblaggio.
Lisozima e pepsina sono rappresentanti di proteine che hanno una struttura secondaria. La pepsina è coinvolta nella digestione e il lisozima svolge una funzione protettiva nel corpo, distruggendo le pareti cellulari dei batteri.
Caratteristiche della struttura secondaria
Le conformazioni locali della catena peptidica possono differire l'una dall' altra. Sono già state studiate diverse dozzine e tre di esse sono le più comuni. Tra questi ci sono alpha helix, beta layer e beta twist.
Spirale alfa –una delle conformazioni più comuni della struttura secondaria della maggior parte delle proteine. È un telaio a stelo rigido con una corsa di 0,54 nm. I radicali amminoacidici puntano verso l'esterno
Le spirali destrorse sono le più comuni e talvolta si possono trovare controparti mancine. La funzione modellante è svolta da legami idrogeno, che stabilizzano i ricci. La catena che forma l'alfa elica contiene pochissimi amminoacidi di prolina e carica polare.
- Il turno beta è isolato in una conformazione separata, sebbene possa essere chiamato parte del livello beta. La linea di fondo è la flessione della catena peptidica, che è supportata da legami idrogeno. Di solito il posto della curva stessa è costituito da 4-5 aminoacidi, tra i quali è obbligatoria la presenza di prolina. Questo AK è l'unico con uno scheletro rigido e corto, che gli permette di formare un auto-giro.
- Lo strato beta è una catena di amminoacidi che forma diverse curve e le stabilizza con legami idrogeno. Questa conformazione è molto simile a un foglio di carta piegato a fisarmonica. Molto spesso, le proteine aggressive hanno questa forma, ma ci sono molte eccezioni.
Distinguere tra beta-layer parallelo e antiparallelo. Nel primo caso, le estremità C- e N- alle curve e alle estremità della catena coincidono, nel secondo caso no.
Struttura terziaria
Un ulteriore impacchettamento proteico porta alla formazione di una struttura terziaria. Questa conformazione è stabilizzata con l'aiuto di legami idrogeno, disolfuro, idrofobico e ionico. Il loro numero elevato consente di trasformare la struttura secondaria in una più complessa.formarlo e stabilizzarlo.
Separare le proteine globulari e fibrillari. La molecola dei peptidi globulari è una struttura sferica. Esempi: albumina, globulina, istoni nella struttura terziaria.
Le proteine fibrillari formano filamenti forti, la cui lunghezza supera la loro larghezza. Tali proteine svolgono più spesso funzioni strutturali e modellanti. Esempi sono fibroina, cheratina, collagene, elastina.
La struttura delle proteine nella struttura quaternaria della molecola
Se diversi globuli si combinano in un unico complesso, si forma la cosiddetta struttura quaternaria. Questa conformazione non è tipica di tutti i peptidi e si forma quando è necessario svolgere funzioni importanti e specifiche.
Ogni globulo in una proteina complessa è un dominio o protomero separato. Collettivamente, la struttura delle proteine della struttura quaternaria di una molecola è chiamata oligomero.
Di solito, una tale proteina ha diverse conformazioni stabili che cambiano costantemente a vicenda, sia a seconda dell'impatto di eventuali fattori esterni, sia quando è necessario svolgere diverse funzioni.
Un'importante differenza tra la struttura terziaria e quella quaternaria di una proteina sono i legami intermolecolari, che sono responsabili della connessione di diversi globuli. Al centro dell'intera molecola c'è spesso uno ione metallico, che influenza direttamente la formazione dei legami intermolecolari.
Strutture proteiche aggiuntive
Non sempre una catena di aminoacidi è sufficiente per svolgere le funzioni di una proteina. ANella maggior parte dei casi, altre sostanze di natura organica e inorganica sono attaccate a tali molecole. Poiché questa caratteristica è caratteristica del numero schiacciante di enzimi, la composizione delle proteine complesse è solitamente divisa in tre parti:
- L'apoenzima è la parte proteica della molecola, che è una sequenza di amminoacidi.
- Il coenzima non è una proteina, ma una parte organica. Può includere vari tipi di lipidi, carboidrati o persino acidi nucleici. Ciò include i rappresentanti di composti biologicamente attivi, tra i quali ci sono le vitamine.
- Cofattore - una parte inorganica, rappresentata nella stragrande maggioranza dei casi da ioni metallici.
La struttura delle proteine nella struttura quaternaria di una molecola richiede la partecipazione di diverse molecole di origine diversa, quindi molti enzimi hanno tre componenti contemporaneamente. Un esempio è la fosfochinasi, un enzima che assicura il trasferimento di un gruppo fosfato da una molecola di ATP.
Dove si forma la struttura quaternaria di una molecola proteica?
La catena polipeptidica inizia a essere sintetizzata sui ribosomi della cellula, ma un'ulteriore maturazione della proteina avviene in altri organelli. La molecola appena formata deve entrare nel sistema di trasporto, che consiste nella membrana nucleare, ER, apparato di Golgi e lisosomi.
La complicazione della struttura spaziale della proteina si verifica nel reticolo endoplasmatico, dove non solo si formano vari tipi di legami (idrogeno, disolfuro, idrofobico, intermolecolare, ionico), ma si aggiungono anche coenzima e cofattore. Questo forma un quaternariostruttura proteica.
Quando la molecola è completamente pronta per il lavoro, entra nel citoplasma della cellula o nell'apparato di Golgi. In quest'ultimo caso, questi peptidi vengono impacchettati nei lisosomi e trasportati in altri compartimenti della cellula.
Esempi di proteine oligomeriche
La struttura quaternaria è la struttura delle proteine, progettata per contribuire allo svolgimento delle funzioni vitali in un organismo vivente. La complessa conformazione delle molecole organiche permette, innanzitutto, di influenzare il lavoro di molti processi metabolici (enzimi).
Le proteine biologicamente importanti sono l'emoglobina, la clorofilla e l'emocianina. L'anello di porfirina è la base di queste molecole, al centro delle quali c'è uno ione metallico.
Emoglobina
La struttura quaternaria della molecola proteica dell'emoglobina consiste di 4 globuli collegati da legami intermolecolari. Al centro c'è una porfina con uno ione ferroso. La proteina viene trasportata nel citoplasma degli eritrociti, dove occupano circa l'80% del volume totale del citoplasma.
La base della molecola è l'eme, che ha una natura più inorganica ed è di colore rosso. È anche il principale prodotto di degradazione dell'emoglobina nel fegato.
Sappiamo tutti che l'emoglobina svolge un'importante funzione di trasporto: il trasferimento di ossigeno e anidride carbonica in tutto il corpo umano. La complessa conformazione della molecola proteica forma speciali centri attivi, in grado di legare i gas corrispondenti all'emoglobina.
Quando si forma un complesso proteina-gas, si formano le cosiddette ossiemoglobina e carboemoglobina. Tuttavia, ce n'è uno in piùuna varietà di tali associazioni, che è abbastanza stabile: carbossiemoglobina. È un complesso di proteine e monossido di carbonio, la cui stabilità spiega gli attacchi di soffocamento con eccessiva tossicità.
Clorofilla
Un altro rappresentante di proteine con struttura quaternaria, i cui legami di dominio sono già supportati da uno ione magnesio. La funzione principale dell'intera molecola è la partecipazione ai processi di fotosintesi nelle piante.
Ci sono diversi tipi di clorofille, che differiscono tra loro per i radicali dell'anello porfirinico. Ognuna di queste varietà è contrassegnata da una lettera separata dell'alfabeto latino. Ad esempio, le piante terrestri sono caratterizzate dalla presenza di clorofilla a o clorofilla b, mentre le alghe contengono anche altri tipi di questa proteina.
Emocianina
Questa molecola è un analogo dell'emoglobina in molti animali inferiori (artropodi, molluschi, ecc.). La principale differenza nella struttura di una proteina con una struttura molecolare quaternaria è la presenza di uno ione zinco invece di uno ione ferro. L'emocianina ha un colore bluastro.
A volte le persone si chiedono cosa accadrebbe se sostituiamo l'emoglobina umana con l'emocianina. In questo caso, il normale contenuto di sostanze nel sangue, e in particolare di aminoacidi, è disturbato. L'emocianina è anche instabile per formare un complesso con l'anidride carbonica, quindi il "sangue blu" tenderebbe a formare coaguli di sangue.
