Il corpo umano contiene più di cinquantamila proteine, che differiscono per struttura, struttura e funzione. Sono costituiti da diversi amminoacidi, ognuno dei quali occupa una posizione diversa nella catena polipeptidica. Ad oggi non esiste un'unica classificazione che tenga conto dei diversi parametri delle proteine. Alcuni di essi differiscono nella forma di molecole, qui si distinguono le proteine globulari e fibrillari e ne parleremo oggi.
Proteine globulari
Questo include proteine nelle cui molecole sono presenti catene di polipeptidi che hanno una forma sferica. Questa struttura proteica è associata alle interazioni idrofile (hanno composti di idrogeno con l'acqua) e idrofobiche (respingono l'acqua). Questo tipo include eczimi, ormoni di natura proteica, immunoglobuline, proteine, albumine e proteine che svolgono funzioni di regolazione e di trasporto. Questa è la maggior parte delle proteine umane.
Esami
Eximes (enzimi)si trovano in tutte le cellule, con il loro aiuto alcune sostanze vengono convertite in altre, poiché cambiano drasticamente la velocità delle trasformazioni, contribuendo alla scomposizione, scissione e sintesi delle sostanze dai prodotti di decadimento. In tutte le reazioni che si verificano nel corpo, svolgono il ruolo di catalizzatore, regolano il metabolismo. Sono noti più di cinquemila diversi enzimi. Tutti eseguono fino a diversi milioni di azioni al secondo. Ma contribuiscono all'accelerazione di alcune reazioni, avendo un effetto solo su determinate sostanze. Gli enzimi rimuovono le cellule morte, le tossine e i veleni. Sono catalizzatori di tutti i processi nel corpo e, se non sono sufficienti, il peso di una persona aumenta a causa dell'accumulo di rifiuti nel corpo.
Immunoglobuline
Gli anticorpi (immunoglobuline) sono composti di proteine che appaiono come risultato di una risposta all'assunzione di batteri e virus, oltre che di tossine. Non consentono loro di moltiplicarsi e neutralizzare le sostanze tossiche. Le immunoglobuline riconoscono e legano le sostanze estranee, le distruggono, formando immunocomplessi e quindi rimuovono questi complessi. Proteggono anche il corpo dalla reinfezione, poiché gli anticorpi contro le malattie che sono state trasferite rimangono per un lungo periodo. A volte il corpo produce anticorpi anormali che attaccano il proprio corpo. Ciò accade più spesso a causa della presenza di malattie autoimmuni. Pertanto, le proteine globulari e fibrillari svolgono funzioni essenziali nel corpo umano, mantenendo la sua normalitàvitalità.
Ormoni di natura proteica
Questo include gli ormoni pancreatici, paratiroidei e ipofisari (insulina, glucagone, ormone della crescita, TSH e altri). Alcuni regolano il metabolismo dei carboidrati aumentando e abbassando i livelli di zucchero nel sangue, altri stimolano la crescita cellulare e l'attività tiroidea e altri regolano le ghiandole sessuali. Pertanto, tutti regolano le funzioni fisiologiche. Questo loro lavoro si riduce all'inibizione o all'attivazione dei sistemi enzimatici.
Proteine fibrillari
Le proteine fibrillari sono quelle che hanno una struttura a forma di filo. Non si dissolvono in acqua e hanno un peso molecolare molto grande, la cui struttura è altamente regolatoria, arriva a uno stato stabile a causa delle interazioni tra diverse catene di polipeptidi. Queste catene sono sincrone tra loro sullo stesso piano e creano le cosiddette fibrille. Le proteine fibrillari includono: cheratina (capelli e altri tegumenti cornei), elastina (vasi e polmoni), collagene (tendini e cartilagine). Tutte queste proteine svolgono una funzione strutturale nel corpo. Sono incluse anche la miosina (contrazione muscolare) e la fibrina (coagulazione del sangue). Questo tipo di proteina svolge funzioni di supporto che danno forza ai tessuti. Pertanto, tutti i tipi di proteine fibrillari svolgono un ruolo indispensabile in anatomia e fisiologia. Da loro si formano le coperture protettive di una persona, prendono anche parte alla creazione di elementi di supporto, poiché fanno parte del tessuto connettivo, della cartilagine, dei tendini, delle ossa e degli strati profondi della pelle. In acquanon si dissolvono.
Cheratine
Le proteine fibrillari includono le cheratine (alfa e beta). Le alfa-cheratine sono il gruppo principale di proteine fibrillari, formano coperture che svolgono una funzione protettiva. Sono presentati nel peso secco di capelli, unghie, piume, lana, conchiglie e così via. Diverse proteine hanno somiglianze nella composizione degli aminoacidi, contengono cisteina e hanno catene polipeptidiche disposte allo stesso modo. Le beta-cheratine contengono alanina e glicina, fanno parte del web e della seta. Pertanto, le cheratine sono "dure" e "morbide".
Durante l'emergere di differenze tra le cellule epiteliali, nel processo di sviluppo di un individuo, queste diventano cheratinizzate, il loro metabolismo si ferma, la cellula muore e diventa cheratinizzata. Le cellule della pelle contengono cheratina, che, insieme a collagene ed elastina, forma uno strato dell'epidermide resistente all'umidità, la pelle diventa elastica e resistente. Sotto sfregamento e pressione, le cellule producono cheratina in grandi quantità a scopo protettivo. Di conseguenza, compaiono calli o escrescenze. Le cellule morte della pelle iniziano a esfoliare continuamente e vengono sostituite da nuove. Pertanto, le beta-cheratine svolgono un ruolo importante nel regno animale, in quanto sono il componente principale di corna e becchi. Le alfa-cheratine sono caratteristiche del corpo umano, sono parte integrante dei capelli, della pelle e delle unghie, ed entrano anche nello scheletro osseo, determinandone la forza.
Collagene
Fibrillarele proteine, in particolare il collagene con elastina, sono componenti del tessuto connettivo, costituiscono la maggior parte della cartilagine, pareti vascolari, tendini e altro. Il collagene è rappresentato nei vertebrati da un terzo della massa totale delle proteine. Le sue molecole producono polimeri chiamati fibrille di collagene. Sono molto forti, resistono a un carico enorme e non si allungano. Il collagene è costituito da glicina, prolina e alanina, non contiene cisteina e triptofano e qui sono presenti tirosina e metionina in piccole quantità.
Inoltre, l'idrossiprolina e l'idrossilisina svolgono un ruolo importante nella formazione delle fibrille. I cambiamenti nella struttura del collagene portano allo sviluppo di malattie ereditarie. Il collagene è molto forte e non si allunga. Ogni tessuto ha i suoi tipi di collagene. Questa proteina ha molte funzioni:
- protettivo, caratterizzato dal fornire forza ai tessuti e proteggerli dalle lesioni;
- supporto, dovuto al legame degli organi e alla formazione delle loro forme;
- ricostituente, caratterizzato dalla rigenerazione a livello cellulare.
Inoltre, i collageni conferiscono elasticità ai tessuti, prevengono lo sviluppo di melanomi cutanei e sono coinvolti nella formazione delle membrane cellulari.
Elastina
Sopra, abbiamo esaminato quali proteine sono fibrillari. Questo include anche l'elastina, che ha proprietà simili alla gomma. I suoi fili, che si trovano nel tessuto polmonare, nelle pareti vascolari e nei legamenti, possono allungarsi molte volte la loro lunghezza normale. Dopo che il carico si è fermatoil loro impatto, tornano alla loro posizione originale. La composizione dell'elastina contiene soprattutto prolina e lisina, l'idrossilisina non è qui. Pertanto, le funzioni delle proteine fibrillari sono ovvie. Svolgono un ruolo importante nello sviluppo del corpo. L'elastina fornisce allungamento e contrazione di organi, arterie, tendini, pelle e altro ancora. Aiuta gli organi a ripristinare le loro dimensioni originali dopo l'allungamento. Se il corpo umano è privo di elastina, si formano cambiamenti cardiovascolari sotto forma di aneurismi, difetti della valvola cardiaca e così via.
Confronto tra proteine globulari e fibrillari
Questi due gruppi di proteine differiscono nella forma delle molecole. Le proteine globulari hanno catene polipeptidiche che sono intrecciate molto strettamente in strutture ovali. Le proteine fibrillari hanno catene polipeptidiche parallele tra loro e formano uno strato. Secondo le proprietà meccaniche, i GB non si comprimono né si raddrizzano, mentre gli FB, al contrario, hanno tale capacità. I GB non si dissolvono in acqua, ma gli FB lo fanno. Inoltre, queste proteine differiscono nelle loro funzioni. I primi svolgono una funzione dinamica, mentre i secondi svolgono una funzione strutturale. Le proteine globulari possono essere presentate sotto forma di enzimi e anticorpi, nonché emoglobina, insulina e altri. Esempi di proteine fibrillari: collagene, cheratina, fibroina e altre. Tutti questi tipi di proteine sono insostituibili, la loro quantità insufficiente nell'organismo porta a gravi disturbi e patologie.
Quindi, le proteine globulari e fibrillari svolgono un ruolo indispensabile nella vita normaleorganismi vertebrati. Forniscono l'attività di organi, tessuti, pelle e altre cose, svolgono molte funzioni necessarie per il pieno sviluppo del corpo.
