Un gran numero di sostanze organiche che compongono una cellula vivente sono caratterizzate da grandi dimensioni molecolari e sono biopolimeri. Questi includono le proteine, che costituiscono dal 50 all'80% della massa secca dell'intera cellula. I monomeri proteici sono aminoacidi legati tra loro da legami peptidici. Le macromolecole proteiche hanno diversi livelli di organizzazione e svolgono una serie di importanti funzioni nella cellula: costruttiva, protettiva, catalitica, motoria, ecc. Nel nostro articolo considereremo le caratteristiche strutturali dei peptidi e forniremo anche esempi di proteine globulari e fibrillari che compongono il corpo umano.
Forme di organizzazione delle macromolecole polipeptidiche
I residui di amminoacidi sono collegati in sequenza tra loro da forti legami covalenti chiamatipeptide. Sono abbastanza forti e mantengono la struttura primaria della proteina in uno stato stabile, che ha la forma di una catena. La forma secondaria si verifica quando la catena polipeptidica viene attorcigliata in un'alfa elica. È stabilizzato da ulteriori legami idrogeno emergenti. La configurazione terziaria, o nativa, è di fondamentale importanza, poiché la maggior parte delle proteine globulari in una cellula vivente hanno proprio una tale struttura. La spirale è imballata sotto forma di una sfera o di un globulo. La sua stabilità è dovuta non solo alla comparsa di nuovi legami idrogeno, ma anche alla formazione di ponti disolfuro. Sorgono a causa dell'interazione degli atomi di zolfo che compongono l'amminoacido cisteina. Un ruolo importante nella formazione della struttura terziaria è svolto dalle interazioni idrofile e idrofobiche tra gruppi di atomi all'interno della struttura peptidica. Se una proteina globulare si combina con le stesse molecole attraverso un componente non proteico, ad esempio uno ione metallico, si ha una configurazione quaternaria, la più alta forma di organizzazione del polipeptide.
Proteine fibrillari
Le funzioni contrattili, motorie e di costruzione nella cellula sono svolte da proteine, le cui macromolecole sembrano sottili fili - fibrille. I polipeptidi che compongono le fibre della pelle, dei capelli e delle unghie sono classificati come specie fibrillari. I più famosi sono collagene, cheratina ed elastina. Non si dissolvono in acqua, ma possono gonfiarsi, formando una massa appiccicosa e viscosa. Anche i peptidi di una struttura lineare fanno parte dei filamenti del fuso di fissione, formando l'apparato mitotico della cellula. Sonoattaccarsi ai cromosomi, contrarli e allungarli ai poli della cellula. Questo processo si osserva nell'anafase della mitosi - la divisione delle cellule somatiche del corpo, nonché nelle fasi di riduzione ed equazioni della divisione delle cellule germinali - la meiosi. A differenza delle proteine globulari, le fibrille sono in grado di allungarsi e contrarsi rapidamente. Le ciglia di ciliati-scarpe, i flagelli di euglena verde o alghe unicellulari - chlamydomonas sono costruiti da fibrille e svolgono le funzioni di movimento negli organismi più semplici. La contrazione delle proteine muscolari - actina e miosina, che fanno parte del tessuto muscolare, determinano i vari movimenti dei muscoli scheletrici e mantengono lo scheletro muscolare del corpo umano.
Struttura delle proteine globulari
Peptidi - vettori di molecole di varie sostanze, proteine protettive - immunoglobuline, ormoni - questo è un elenco incompleto di proteine, la cui struttura terziaria ha la forma di una palla - globuli. Ci sono alcune proteine nel sangue che hanno determinate aree sulla loro superficie - centri attivi. Con il loro aiuto, riconoscono e si attaccano a sé le molecole di sostanze biologicamente attive prodotte dalle ghiandole di secrezione mista e interna. Con l'aiuto di proteine globulari, gli ormoni della tiroide e delle ghiandole sessuali, le ghiandole surrenali, il timo, la ghiandola pituitaria vengono consegnati a determinate cellule del corpo umano, dotate di recettori speciali per il loro riconoscimento.
Polipeptidi di membrana
Il modello fluido-mosaico della struttura delle membrane cellulari si adatta meglio alle loro importanti funzioni: barriera,recettore e trasporto. Le proteine in esso contenute effettuano il trasporto di ioni e particelle di determinate sostanze, come glucosio, amminoacidi, ecc. Le proprietà delle proteine carrier globulari possono essere studiate usando come esempio la pompa sodio-potassio. Effettua il passaggio degli ioni dalla cellula allo spazio intercellulare e viceversa. Gli ioni di sodio si muovono costantemente nel mezzo del citoplasma cellulare e i cationi di potassio si spostano costantemente fuori dalla cellula. La violazione della concentrazione desiderata di questi ioni porta alla morte cellulare. Per prevenire questa minaccia, una proteina speciale è incorporata nella membrana cellulare. La struttura delle proteine globulari è tale da portare i cationi Na+ e K+contro un gradiente di concentrazione che utilizza l'energia dell'acido adenosina trifosforico.
Struttura e funzione dell'insulina
Le proteine solubili di struttura sferica, che sono in forma terziaria, agiscono come regolatori del metabolismo nel corpo umano. L'insulina è prodotta dalle cellule beta delle isole di Langerhans e controlla i livelli di glucosio nel sangue. È costituito da due catene polipeptidiche (forme α e β) collegate da diversi ponti disolfuro. Questi sono legami covalenti che sorgono tra le molecole dell'amminoacido contenente zolfo - la cisteina. L'ormone pancreatico consiste principalmente in una sequenza ordinata di unità aminoacidiche organizzate sotto forma di un'alfa elica. Una piccola parte di esso ha la forma di una struttura β e residui di amminoacidi senza un orientamento rigoroso nello spazio.
Emoglobina
Un classico esempio di peptidi globulariLa proteina nel sangue che causa il colore rosso del sangue è l'emoglobina. La proteina contiene quattro regioni polipeptidiche sotto forma di eliche alfa e beta, che sono collegate da un componente non proteico: l'eme. È rappresentato da uno ione ferro che lega le catene polipeptidiche in una conferma correlata alla forma quaternaria. Le particelle di ossigeno vengono attaccate alla molecola proteica (in questa forma è chiamata ossiemoglobina) e quindi trasportate alle cellule. Ciò garantisce il normale svolgimento dei processi di dissimilazione, poiché per ottenere energia la cellula ossida le sostanze organiche che vi sono entrate.
Ruolo delle proteine del sangue nel trasporto di gas
Oltre all'ossigeno, l'emoglobina è anche in grado di legare anidride carbonica. L'anidride carbonica viene prodotta come sottoprodotto delle reazioni cellulari cataboliche e deve essere rimossa dalle cellule. Se l'aria inalata contiene monossido di carbonio - monossido di carbonio, è in grado di formare un forte legame con l'emoglobina. In questo caso, una sostanza tossica incolore e inodore nel processo di respirazione penetra rapidamente nelle cellule del corpo, causando avvelenamento. Particolarmente sensibili alle alte concentrazioni di monossido di carbonio sono le strutture del cervello. C'è una paralisi del centro respiratorio situato nel midollo allungato, che porta alla morte per soffocamento.
Nel nostro articolo, abbiamo esaminato la struttura, la struttura e le proprietà dei peptidi e abbiamo anche fornito esempi di proteine globulari che svolgono una serie di importanti funzioni nel corpo umano.
