Tutte le proteine del nostro corpo sono costituite da aminoacidi. Ci sono molte proteine nel corpo e ci sono solo 20 blocchi costitutivi - gli amminoacidi di cui sono composti. Quindi, le proteine differiscono l'una dall' altra in un insieme di amminoacidi e nella loro sequenza. La cisteina è uno dei 20 aminoacidi.
Cisteina - che cos'è?
La cisteina è un amminoacido alifatico contenente zolfo. Alifatico - contenente solo legami saturi. Come ogni amminoacido, la formula della cisteina include un gruppo carbossilico (-COOH) e amminico (-NH2), oltre a un tiolo unico (-SH). Il gruppo tiolo (un altro nome è sulfidrile) comprende un atomo di zolfo e un atomo di idrogeno.
La formula chimica molecolare della cisteina è C3H7NO2S. Peso molecolare - 121.
Formula dell'aminoacido cisteina
Per descrivere la struttura degli amminoacidi, vengono utilizzate formule diverse. Di seguito sono elencate diverse opzioni per scrivere la formula strutturale della cisteina.
Tutti gli amminoacidi hanno gruppi amminici e carbossilici attaccati all'atomo di carbonio α e differiscono solo per la struttura del radicale attaccato allo stesso atomo di carbonio. Ad esempio, di seguito sono riportate le formule strutturali di alanina, cisteina e glicina, serina e cistina.
Tutti gli amminoacidi hanno la stessa spina dorsale e radicali diversi. È la struttura del radicale che sta alla base della qualificazione degli amminoacidi e determina le proprietà della molecola stessa. Nella cisteina, la formula del radicale è CH2-SH. Questo radicale appartiene al gruppo dei radicali polari, privi di carica, idrofili. Ciò significa che sezioni della proteina contenenti cisteina possono aggiungere acqua (idrato) e interagire con altre sezioni della proteina, contenenti anche amminoacidi con gruppi idrofili, utilizzando legami idrogeno.
Cisteina contiene un gruppo tiolo unico
La cisteina è un aminoacido unico. È l'unico tra i 20 aminoacidi naturali che contiene un gruppo tiolo (-HS). I gruppi tiolici possono subire reazioni ossidative e di riduzione. Quando il gruppo tiolo della cisteina viene ossidato, si forma la cistina, un amminoacido costituito da due residui di cisteina collegati da un legame disolfuro. La reazione è reversibile: il ripristino del legame disolfuro rigenera due molecole di cisteina. I legami disolfuro di cistina sono fondamentali per determinare le strutture di molte proteine.
L'ossidazione del gruppo tiolo della cisteina porta alla formazione di un legame disolfuro con un altrotiolo, durante un'ulteriore ossidazione si formano acidi solfinico e solfonico.
Grazie alla sua capacità di entrare in reazioni redox, la cisteina ha proprietà antiossidanti.
La cisteina è un componente delle proteine
Gli amminoacidi che compongono le proteine sono detti proteinogenici. Come già accennato, ce ne sono 20 e la cisteina è una di queste. Per formare la struttura primaria di una proteina, gli amminoacidi sono uniti per formare una lunga catena. La connessione si verifica a causa dei gruppi dello scheletro di amminoacidi, i radicali non partecipano a questo. Il legame tra gli amminoacidi è formato dal gruppo carbossilico di un amminoacido e dal gruppo amminico di un altro amminoacido. Un legame formato in questo modo tra due amminoacidi è chiamato legame peptidico.
La figura mostra la formula del tripeptide alanina cisteina fenilalanina e lo schema della sua formazione.
Il peptide più piccolo nel corpo è il glutatione, che consiste di soli due aminoacidi, inclusa la cisteina. Due amminoacidi collegati tra loro sono chiamati dipeptide, tre sono chiamati tripeptide. Ecco un' altra formula di un tripeptide di alanina, lisina e cisteina.
Le sostanze contenenti da 10 a 40 aminoacidi sono dette polipeptidi. Le proteine stesse contengono più di 40 residui di amminoacidi. La cisteina è un componente di molti peptidi e proteine, come l'insulina.
Fonti di cisteina
Ogni giorno una persona dovrebbe consumare 4,1 mg di cisteina per 1 kg di peso corporeo. Cioè, nel corpo umanocon un peso di 70 kg dovrebbe ricevere 287 mg di questo aminoacido al giorno.
Parte della cisteina può essere sintetizzata nel corpo, parte deriva dal cibo. Quello che segue è un elenco di alimenti che contengono la quantità massima di amminoacido.
| Contenuto di cisteina nei prodotti | |
| Prodotto | Contenuto di cisteina per 100 g di prodotto, mg |
| Prodotti a base di soia | 638 |
| Manzo e agnello | 460 |
| Semi (girasole, anguria, sesamo, lino, zucca) e noci (pistacchio, pino) | 451 |
| Carne di pollo | 423 |
| Avena e crusca di avena | 408 |
| Carne di maiale | 388 |
| Pesce (tonno, salmone, pesce persico, sgombro, halibut) e crostacei (cozze, gamberi) | 335 |
| Formaggio, latticini e uova | 292 |
| Fagioli (ceci, fagioli, fagioli, lenticchie) | 127 |
| Cereali (grano saraceno, orzo, riso) | 120 |
Inoltre, la cisteina si trova in peperoni rossi, aglio, cipolle, verdure a foglia scura - cavolini di Bruxelles, broccoli.
Produrre integratori alimentari, come L-cisteina cloridrato, N-acetilcisteina. Il secondo è più solubile ed è più facile da assorbire per il corpo.
Nell'industria, la L-cisteina si ottiene per idrolisi da piume di uccelli, setole e capelli umani. Viene prodotta una L-cisteina sintetica più costosa, adatta alle normative alimentari musulmane ed ebraiche (secondoaspetti religiosi).
Sintesi della cisteina nel corpo
La cisteina, insieme alla tirosina, è un amminoacido condizionatamente essenziale. Ciò significa che possono essere sintetizzati nell'organismo, ma solo da aminoacidi essenziali: cisteina dalla metionina, tirosina dalla fenilalanina.
Per la sintesi della cisteina sono necessari due aminoacidi: la metionina essenziale e la serina non essenziale. La metionina è un donatore di atomi di zolfo. La cisteina è sintetizzata dall'omocisteina in due reazioni catalizzate dal piridossalfosfato. Disturbi genetici, così come la mancanza di vitamine B9 (acido folico), B6 e B12 piombo per interrompere l'uso dell'enzima, l'omocisteina non viene convertita in cisteina, ma in omocistina. Questa sostanza si accumula nel corpo, provocando una malattia accompagnata da cataratta, osteoporosi, ritardo mentale.
La sintesi nel corpo può essere carente negli anziani e nei neonati, persone con determinate malattie metaboliche, che soffrono di sindrome da malassorbimento.
Reazioni di sintesi della cisteina
Nel corpo animale, la cisteina viene sintetizzata direttamente dalla serina e la metionina è la fonte di zolfo. La metionina viene convertita in omocisteina tramite gli intermedi S-AM e S-AG. S-adenosilmetionina - la forma attiva della metionina, è formata dalla combinazione di ATP e metionina. Agisce come donatore del gruppo metilico nella sintesi di vari composti: cisteina, adrenalina, acetilcolina, lecitina, carnitina.
Come risultato della transmetilazione, S-AM viene convertito in S-adenosilomocisteina (S-AH). Ultimo durante l'idrolisiforma adenosina e omocisteina. L'omocisteina si combina con la serina con la partecipazione dell'enzima cistationina-β-sintasi con la formazione di tioetere cistationina. La cistationina viene convertita in cisteina e α-chetobutirrato dall'enzima cistationina γ-liasi.
Nelle piante e nei batteri, la sintesi avviene in modo diverso. Varie sostanze, anche acido solfidrico, possono fungere da fonte di zolfo per la sintesi della cisteina.
Il ruolo biologico della cisteina
A causa del gruppo tiolo (-HS) nella formula della cisteina, si formano legami disolfuro nelle proteine, chiamati ponti disolfuro. I legami disolfuro sono covalenti, forti. Si formano tra due molecole di cisteina nella proteina. I ponti intrachain possono formarsi all'interno di una singola catena polipeptidica e i ponti interchain tra le singole catene proteiche. Ad esempio, entrambi i tipi di ponti hanno luogo nella struttura dell'insulina. Questi legami mantengono la struttura terziaria e quaternaria della proteina.
I legami disolfuro contengono principalmente proteine extracellulari. Ad esempio, questo tipo di connessione è di grande importanza per stabilizzare la struttura dell'insulina, delle immunoglobuline e degli enzimi digestivi. Le proteine contenenti molti ponti disolfuro sono più resistenti alla denaturazione termica, consentendo loro di mantenere la loro attività in condizioni più estreme.
Le caratteristiche della formula di cisteina le conferiscono proprietà antiossidanti. La cisteina svolge il ruolo di antiossidante, entrando in reazioni di ossidoriduzione. Il gruppo tiolo ha quindi un'elevata affinità per i metalli pesantiproteine contenenti cisteina legano metalli come mercurio, piombo e cadmio. Il pK della cisteina nella proteina è tale da garantire che l'amminoacido sia nella forma tiolata reattiva, cioè la cisteina dona facilmente l'anione HS.
La cisteina è un'importante fonte di zolfo nel metabolismo.
Funzioni della cisteina
A causa della presenza di un gruppo tiolo che reagisce facilmente, la cisteina è coinvolta in vari processi nel corpo e svolge molte funzioni.
- Possiede proprietà antiossidanti.
- Partecipa alla sintesi del glutatione.
- Partecipa alla sintesi di taurina, biotina, coenzima A, eparina.
- Partecipa alla formazione dei linfociti.
- Fa parte della β-cheratina, che è coinvolta nella formazione dei tessuti della pelle, dei capelli, delle mucose dell'apparato digerente.
- Promuove la neutralizzazione di alcune sostanze tossiche.
Uso di cisteina
La cisteina ha trovato ampia applicazione nell'industria medica, farmaceutica e alimentare.
La cisteina è spesso usata nel trattamento di varie malattie:
- Per bronchite ed enfisema poiché assottiglia il muco.
- Per artrite reumatoide, malattie delle vene e cancro.
- Per avvelenamento da metalli pesanti.
Inoltre, la cisteina accelera il recupero dopo operazioni e ustioni, attiva i leucociti.
La cisteina accelera la combustione dei grassi e la costruzione muscolare, quindi viene spesso utilizzata dagli atleti.
L'aminoacido è usato come agente aromatizzante. La cisteina è un additivo alimentare registrato E920.
