Il tipo di legame ammidico che si verifica durante la formazione delle proteine peptidiche dopo l'interazione di due amminoacidi, questa è la risposta alla domanda su cosa sia un legame peptidico.
Da una coppia di amminoacidi compare un dipeptide, cioè una catena di questi amminoacidi, più una molecola d'acqua. Secondo lo stesso sistema, catene più lunghe sono generate dagli amminoacidi nei ribosomi, cioè polipeptidi e proteine.
Proprietà della catena
Vari aminoacidi, che sono una sorta di "materiale da costruzione" per le proteine, hanno un radicale R.
Come per tutte le ammidi, il legame peptidico della proteina della catena C-N, per mezzo dell'interazione di strutture canoniche tra il carbonio carbonilico e l'atomo di azoto, ha solitamente la doppia proprietà. Questo di solito trova espressione nel ridurre la sua lunghezza a 1,33 angstrom.
Tutto questo porta alle seguenti conclusioni:
- C, H, O e N - 4 atomi collegati, più 2 atomi di carbonio a si trovano sullo stesso piano. Gruppi R di amminoacidi egli idrogeni a-carbonio sono già al di fuori di questa zona.
- H e O nel legame peptidico degli amminoacidi e gli a-carboni della coppia di amminoacidi sono trans-orientati, sebbene l'isomero trans sia più stabile. Negli aminoacidi L, anche i gruppi R sono trans-orientati, che è presente in tutti i peptidi e le proteine in natura.
- La rotazione intorno alla catena C-N è difficile, la rotazione al collegamento CC è più probabile.
Per capire cos'è un legame peptidico, oltre a rilevare i peptidi stessi con le proteine e determinarne la quantità in una determinata soluzione, usa la reazione del biureto.
Disposizioni degli atomi
La connessione nei peptidi proteici è più breve rispetto ad altri gruppi di peptidi, poiché ha una caratteristica di doppio legame parziale. Considerando cos'è un legame peptidico, possiamo concludere che la sua mobilità è bassa.
La costruzione elettronica del legame peptidico imposta la solida struttura planare di un gruppo di peptidi. I piani di tali gruppi si trovano ad angolo l'uno rispetto all' altro. Il legame tra l'atomo a-carbonio e i gruppi a-carbossilico e a-amminico può ruotare liberamente lungo il proprio asse, pur essendo limitato nelle dimensioni e nella natura dei radicali, e ciò consente alla catena polipeptidica di impostarsi in modo diverso impostazioni.
I legami peptidici nelle proteine, di regola, sono nella trans-configurazione, cioè la disposizione degli atomi di carbonio a si trova in diverse parti del gruppo. Il risultato è la posizione dei radicali laterali negli amminoacidi a una distanza nello spazio più distante l'uno dall' altro.amico.
Rottura delle proteine
Quando si studia cos'è un legame peptidico, di solito si tiene conto della sua forza. Tali catene non si rompono da sole in condizioni normali all'interno della cellula. Cioè, a una temperatura corporea adeguata e in un ambiente neutro.
In condizioni di laboratorio, l'idrolisi delle catene peptidiche proteiche viene studiata in fiale sigillate, all'interno delle quali si trova acido cloridrico concentrato, ad una temperatura di oltre centocinque gradi Celsius. L'idrolisi completa delle proteine in amminoacidi liberi avviene in circa 24 ore.
Sulla questione di cosa sia un legame peptidico all'interno degli organismi viventi, allora si rompono con la partecipazione di alcuni enzimi proteolitici. Per trovare peptidi e proteine in una soluzione, oltre che per scoprirne la quantità, usano il risultato positivo di sostanze che contengono due o più legami peptidici, cioè la reazione del biureto.
Sostituzione degli aminoacidi
All'interno dell'emoglobina S anormale, 2 catene β sono state mutate, in cui il glutammato, così come un amminoacido altamente polare caricato negativamente nella sesta posizione, sono stati sostituiti con una valina idrofobica contenente radicali.
All'interno dell'emoglobina mutata c'è una regione complementare a un' altra regione con le stesse molecole che contiene l'amminoacido alterato. Alla fine, le molecole di emoglobina "si attaccarono insieme" e formarono lunghi aggregati fibrillari che alterano il globulo rosso e portano alla comparsa di un globulo rosso mutato a forma di mezzaluna.
All'interno dell'ossiemoglobina S, a seguito di un cambiamento nella conformazione proteica, viene mascherato un sito complementare. La mancanza di accesso rende impossibile per le molecole di connettersi tra loro in questa ossiemoglobina. Ci sono condizioni favorevoli alla formazione di aggregati di HbS. Aumentano gli accumuli di deossiemoglobina all'interno delle cellule. Questi possono includere:
- ipossia;
- condizioni alpine;
- lavoro fisico;
- volo in aereo.
Anemia falciforme
Poiché gli eritrociti a forma di falce hanno una bassa permeabilità attraverso i capillari tissutali, possono ostruire i vasi sanguigni e quindi creare ipossia locale. Ciò aumenterà l'accumulo di deossiemoglobina S all'interno dei globuli rossi, così come la velocità con cui compaiono gli aggregati di emoglobina S e creerà ancora più condizioni per la deformazione dei globuli rossi.
L'anemia falciforme è una malattia omozigote recessiva che si verifica solo quando entrambi i genitori trasmettono una coppia di geni mutati della catena β. Dopo la nascita del bambino, la malattia non si manifesta fino a quando grandi quantità di HbF non vengono cambiate in HbS. I pazienti mostrano sintomi clinici caratteristici dell'anemia, ovvero: mal di testa e vertigini, palpitazioni, mancanza di respiro, debolezza alle infezioni e così via.
