Milioni di reazioni chimiche hanno luogo nella cellula di qualsiasi organismo vivente. Ognuno di essi è di grande importanza, quindi è importante mantenere la velocità dei processi biologici ad un livello elevato. Quasi ogni reazione è catalizzata dal proprio enzima. Cosa sono gli enzimi? Qual è il loro ruolo nella gabbia?
Enzimi. Definizione
Il termine "enzima" deriva dal latino fermentum - lievito. Possono anche essere chiamati enzimi, dal greco enzima, "nel lievito".
Gli enzimi sono sostanze biologicamente attive, quindi qualsiasi reazione che ha luogo in una cellula non può fare a meno della loro partecipazione. Queste sostanze agiscono come catalizzatori. Di conseguenza, qualsiasi enzima ha due proprietà principali:
1) L'enzima accelera la reazione biochimica, ma non viene consumato.
2) Il valore della costante di equilibrio non cambia, ma accelera solo il raggiungimento di tale valore.
Gli enzimi accelerano le reazioni biochimiche di mille, e in alcuni casi un milione di volte. Ciò significa che in assenza di un apparato enzimatico, tutti i processi intracellulari si fermeranno praticamente e la cellula stessa morirà. Pertanto, il ruolo degli enzimi come sostanze biologicamente attive è ottimo.
La diversità degli enzimi consente di diversificare la regolazione del metabolismo cellulare. In qualsiasi cascata di reazioni, prendono parte molti enzimi di varie classi. I catalizzatori biologici sono altamente selettivi per la specifica conformazione della molecola. Poiché gli enzimi nella maggior parte dei casi sono di natura proteica, si trovano in una struttura terziaria o quaternaria. Questo è ancora una volta spiegato dalla specificità della molecola.
Funzioni degli enzimi nella cellula
Il compito principale di un enzima è accelerare la reazione corrispondente. Qualsiasi cascata di processi, dalla decomposizione del perossido di idrogeno alla glicolisi, richiede la presenza di un catalizzatore biologico.
Il corretto funzionamento degli enzimi si ottiene grazie all'elevata specificità per un particolare substrato. Ciò significa che un catalizzatore può solo accelerare una certa reazione e nessun altro, anche molto simile. In base al grado di specificità si distinguono i seguenti gruppi di enzimi:
1) Enzimi con specificità assoluta, quando viene catalizzata una sola reazione. Ad esempio, la collagenasi scompone il collagene e la m altasi scompone il m altosio.
2) Enzimi con specificità relativa. Ciò include sostanze che possono catalizzare una certa classe di reazioni, come la scissione idrolitica.
Il lavoro di un biocatalizzatore inizia dal momento in cui il suo centro attivo è attaccato al substrato. In questo caso si parla di un'interazione complementare come una serratura e una chiave. Questo si riferisce alla completa coincidenza della forma del centro attivo con il substrato, che consente di accelerare la reazione.
Il passo successivo è la reazione stessa. La sua velocità aumenta grazie all'azione del complesso enzimatico. Alla fine, otteniamo un enzima che è associato ai prodotti della reazione.
Lo stadio finale è il distacco dei prodotti di reazione dall'enzima, dopodiché il centro attivo torna libero per il lavoro successivo.
Schematicamente, il lavoro dell'enzima in ogni fase può essere scritto come segue:
1) S + MI --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P dove S è il substrato, E è l'enzima e P è il prodotto.
Classificazione degli enzimi
Nel corpo umano puoi trovare un'enorme quantità di enzimi. Tutte le conoscenze sulle loro funzioni e sul loro lavoro sono state sistematizzate e, di conseguenza, è apparsa un'unica classificazione, grazie alla quale è facile determinare a cosa è destinato questo o quel catalizzatore. Ecco le 6 classi principali di enzimi, nonché esempi di alcuni dei sottogruppi.
Ossidoreduttasi
Gli enzimi di questa classe catalizzano le reazioni redox. Ci sono 17 sottogruppi in totale. Le ossidoreduttasi di solito hanno una parte non proteica, rappresentata da una vitamina o da un eme.
I seguenti sottogruppi si trovano spesso tra le ossidoreduttasi:
a) Deidrogenasi. La biochimica degli enzimi deidrogenasi consiste nell'eliminazione degli atomi di idrogeno e nel loro trasferimento su un altro substrato. Questo sottogruppo si trova più spesso nelle reazioni respiratorie,fotosintesi. La composizione delle deidrogenasi contiene necessariamente un coenzima sotto forma di NAD/NADP o flavoproteine FAD/FMN. Spesso ci sono ioni metallici. Esempi includono enzimi come citocromo reduttasi, piruvato deidrogenasi, isocitrato deidrogenasi e molti enzimi epatici (lattato deidrogenasi, glutammato deidrogenasi, ecc.).
b) Ossidasi. Un certo numero di enzimi catalizza l'aggiunta di ossigeno all'idrogeno, a seguito della quale i prodotti di reazione possono essere acqua o perossido di idrogeno (H20, H2 0 2). Esempi di enzimi: citocromo ossidasi, tirosinasi.
c) Le perossidasi e la catalasi sono enzimi che catalizzano la scomposizione di H2O2 in ossigeno e acqua.
d) Ossigenasi. Questi biocatalizzatori accelerano l'aggiunta di ossigeno al substrato. La dopamina idrossilasi è un esempio di tali enzimi.
2. Trasferimenti.
Il compito degli enzimi di questo gruppo è di trasferire i radicali dalla sostanza donatrice alla sostanza ricevente.
a) Metiltransferasi. Le DNA metiltransferasi sono i principali enzimi che controllano il processo di replicazione del DNA. La metilazione dei nucleotidi svolge un ruolo importante nella regolazione della funzione dell'acido nucleico.
b) Aciltransferasi. Gli enzimi di questo sottogruppo trasportano il gruppo acile da una molecola all' altra. Esempi di aciltransferasi: lecitincolesterolo aciltransferasi (trasferisce un gruppo funzionale da un acido grasso al colesterolo), lisofosfatidilcolina aciltransferasi (il gruppo acilico viene trasferito alla lisofosfatidilcolina).
c) Le aminotransferasi sono enzimi coinvolti nella conversione degli amminoacidi. Esempi di enzimi: alanina aminotransferasi, che catalizza la sintesi di alanina da piruvato e glutammato mediante trasferimento di gruppi amminici.
d) Fosfotransferasi. Gli enzimi di questo sottogruppo catalizzano l'aggiunta di un gruppo fosfato. Un altro nome per fosfotransferasi, chinasi, è molto più comune. Esempi sono enzimi come esochinasi e aspartato chinasi, che aggiungono residui di fosforo rispettivamente agli esosi (il più delle volte glucosio) e all'acido aspartico.
3. Le idrolasi sono una classe di enzimi che catalizzano la scissione dei legami in una molecola, seguita dall'aggiunta di acqua. Le sostanze che appartengono a questo gruppo sono i principali enzimi della digestione.
a) Esteras - rompe i legami eterei. Un esempio sono le lipasi, che scompongono i grassi.
b) Glicosidasi. La biochimica degli enzimi di questa serie consiste nella distruzione dei legami glicosidici dei polimeri (polisaccaridi e oligosaccaridi). Esempi: amilasi, sucrasi, m altasi.
c) Le peptidasi sono enzimi che catalizzano la scomposizione delle proteine in amminoacidi. Le peptidasi includono enzimi come pepsine, tripsina, chimotripsina, carbossipeptidasi.
d) Amidasi - legami ammidici divisi. Esempi: arginasi, ureasi, glutaminasi, ecc. Molti enzimi amidasici sono presenti nel ciclo dell'ornitina.
4. Le liasi sono enzimi simili in funzione alle idrolasi, tuttavia, l'acqua non viene consumata durante la scissione dei legami nelle molecole. Gli enzimi di questa classe contengono sempre una parte non proteica, ad esempio sotto forma di vitamine B1 o B6.
a) Decarbossilasi. Questi enzimi agiscono sul legame CC. Gli esempi sonoservire come glutammato decarbossilasi o piruvato decarbossilasi.
b) Idratasi e disidratasi sono enzimi che catalizzano la reazione di scissione dei legami CO.
c) Amidine-liasi - distruggono i legami C-N. Esempio: arginina succinato liasi.
d) Liasi PO. Tali enzimi, di regola, staccano il gruppo fosfato dalla sostanza del substrato. Esempio: adenilato ciclasi.
La biochimica degli enzimi si basa sulla loro struttura
Le capacità di ciascun enzima sono determinate dalla sua struttura individuale e unica. Un enzima è prima di tutto una proteina e la sua struttura e il grado di ripiegamento giocano un ruolo decisivo nel determinarne la funzione.
Ogni biocatalizzatore è caratterizzato dalla presenza di un centro attivo, a sua volta suddiviso in più aree funzionali indipendenti:
1) Il centro catalitico è una regione speciale della proteina, attraverso la quale l'enzima è attaccato al substrato. A seconda della conformazione della molecola proteica, il centro catalitico può assumere una varietà di forme, che devono adattarsi al substrato allo stesso modo di un lucchetto a una chiave. Una struttura così complessa spiega perché la proteina enzimatica si trova in uno stato terziario o quaternario.
2) Centro di adsorbimento - funge da "supporto". Qui, prima di tutto, c'è una connessione tra la molecola dell'enzima e la molecola del substrato. Tuttavia, i legami formati dal centro di adsorbimento sono molto deboli, il che significa che la reazione catalitica è reversibile in questa fase.
3) I centri allosterici possono essere localizzati comenel sito attivo e su tutta la superficie dell'enzima nel suo insieme. La loro funzione è di regolare il funzionamento dell'enzima. La regolazione avviene con l'aiuto di molecole inibitorie e molecole attivatrici.
Le proteine attivatrici, legandosi alla molecola enzimatica, ne velocizzano il lavoro. Gli inibitori, al contrario, inibiscono l'attività catalitica, e ciò può avvenire in due modi: o la molecola si lega al sito allosterico nella regione del sito attivo dell'enzima (inibizione competitiva), oppure si lega ad un' altra regione della proteina (inibizione non competitiva). L'inibizione competitiva è considerata più efficace. Dopotutto, questo chiude il luogo per legare il substrato all'enzima, e questo processo è possibile solo nel caso di una coincidenza quasi completa della forma della molecola inibitore e del centro attivo.
Un enzima spesso non consiste solo di amminoacidi, ma anche di altre sostanze organiche e inorganiche. Di conseguenza, l'apoenzima viene isolato - la parte proteica, il coenzima - la parte organica e il cofattore - la parte inorganica. Il coenzima può essere rappresentato da carboidrati, grassi, acidi nucleici, vitamine. A sua volta, il cofattore è il più delle volte ioni metallici ausiliari. L'attività degli enzimi è determinata dalla sua struttura: sostanze aggiuntive che compongono la composizione modificano le proprietà catalitiche. Diversi tipi di enzimi sono il risultato di una combinazione di tutti i suddetti complessi fattori di formazione.
Regolazione degli enzimi
Gli enzimi in quanto sostanze biologicamente attive non sono sempre necessari per l'organismo. La biochimica degli enzimi è tale che possono danneggiare una cellula vivente in caso di eccessiva catalisi. Per prevenire gli effetti dannosi degli enzimi sull'organismo, è necessario regolare in qualche modo il loro lavoro.
T. Poiché gli enzimi sono di natura proteica, vengono facilmente distrutti alle alte temperature. Il processo di denaturazione è reversibile, ma può influenzare significativamente il funzionamento delle sostanze.
Anche
pH gioca un ruolo importante nella regolamentazione. La più alta attività degli enzimi, di regola, si osserva a valori di pH neutri (7,0-7,2). Esistono anche enzimi che funzionano solo in ambiente acido o solo in ambiente alcalino. Quindi, nei lisosomi cellulari, viene mantenuto un pH basso, al quale l'attività degli enzimi idrolitici è massima. Se entrano accidentalmente nel citoplasma, dove l'ambiente è già più vicino al neutro, la loro attività diminuirà. Tale protezione contro l'"auto-alimentazione" si basa sulle peculiarità del lavoro delle idrolasi.
Vale la pena ricordare l'importanza del coenzima e del cofattore nella composizione degli enzimi. La presenza di vitamine o ioni metallici influisce in modo significativo sul funzionamento di alcuni enzimi specifici.
Nomenclatura degli enzimi
Tutti gli enzimi del corpo sono generalmente denominati in base alla loro appartenenza a una qualsiasi delle classi, nonché al substrato con cui reagiscono. A volte, secondo la nomenclatura sistematica, nel nome vengono utilizzati non uno, ma due substrati.
Esempi dei nomi di alcuni enzimi:
- Enzimi epatici: lattato-deidrogenasi, glutammato deidrogenasi.
- Nome sistematico completo dell'enzima: lattato-NAD+-ossidoredutta-asi.
Ci sono anche nomi banali che non rispettano le regole della nomenclatura. Esempi sono gli enzimi digestivi: tripsina, chimotripsina, pepsina.
Processo di sintesi enzimatica
Le funzioni degli enzimi sono determinate a livello genetico. Poiché una molecola è in linea di massima una proteina, la sua sintesi ripete esattamente i processi di trascrizione e traduzione.
La sintesi degli enzimi avviene secondo il seguente schema. Innanzitutto, le informazioni sull'enzima desiderato vengono lette dal DNA, a seguito del quale si forma l'mRNA. L'RNA messaggero codifica per tutti gli amminoacidi che compongono l'enzima. La regolazione degli enzimi può avvenire anche a livello del DNA: se il prodotto della reazione catalizzata è sufficiente, la trascrizione genica si interrompe e viceversa, se c'è bisogno di un prodotto, si attiva il processo di trascrizione.
Dopo che l'mRNA è entrato nel citoplasma della cellula, inizia la fase successiva: la traduzione. Sui ribosomi del reticolo endoplasmatico viene sintetizzata una catena primaria, costituita da amminoacidi collegati da legami peptidici. Tuttavia, la molecola proteica nella struttura primaria non può ancora svolgere le sue funzioni enzimatiche.
L'attività degli enzimi dipende dalla struttura della proteina. Sulla stessa ER si verifica la torsione delle proteine, a seguito della quale si formano prima le strutture secondarie e poi terziarie. La sintesi di alcuni enzimi si interrompe già in questa fase, tuttavia, per attivare l'attività catalitica, spesso è necessarioaggiunta di coenzima e cofattore.
In alcune aree del reticolo endoplasmatico sono attaccati i componenti organici dell'enzima: monosaccaridi, acidi nucleici, grassi, vitamine. Alcuni enzimi non possono funzionare senza la presenza di un coenzima.
Il cofattore gioca un ruolo cruciale nella formazione della struttura quaternaria della proteina. Alcune funzioni degli enzimi sono disponibili solo quando la proteina raggiunge l'organizzazione del dominio. Pertanto, la presenza di una struttura quaternaria è molto importante per loro, in cui il collegamento tra diversi globuli di proteine è uno ione metallico.
Forme multiple di enzimi
Ci sono situazioni in cui è necessario avere più enzimi che catalizzano la stessa reazione, ma differiscono tra loro per alcuni parametri. Ad esempio un enzima può lavorare a 20 gradi, ma a 0 gradi non sarà più in grado di svolgere le sue funzioni. Cosa dovrebbe fare un organismo vivente in una situazione del genere a basse temperature ambiente?
Questo problema è facilmente risolvibile dalla presenza di più enzimi contemporaneamente, catalizzando la stessa reazione, ma operando in condizioni diverse. Esistono due tipi di forme multiple di enzimi:
- Isoenzimi. Tali proteine sono codificate da geni diversi, sono costituite da diversi amminoacidi, ma catalizzano la stessa reazione.
- Vere forme plurali. Queste proteine sono trascritte dallo stesso gene, ma i peptidi sono modificati sui ribosomi. L'output è costituito da diverse forme dello stesso enzima.
BDi conseguenza, il primo tipo di forme multiple si forma a livello genetico, mentre il secondo tipo si forma a livello post-traduzionale.
Importanza degli enzimi
L'uso degli enzimi in medicina si riduce al rilascio di nuovi farmaci, in cui le sostanze sono già nelle giuste quantità. Gli scienziati non hanno ancora trovato un modo per stimolare la sintesi degli enzimi mancanti nel corpo, ma oggi sono ampiamente disponibili farmaci che possono compensare temporaneamente la loro carenza.
Diversi enzimi nella cellula catalizzano un'ampia varietà di reazioni di sostegno vitale. Uno di questi enismi sono rappresentanti del gruppo delle nucleasi: endonucleasi ed esonucleasi. Il loro compito è mantenere un livello costante di acidi nucleici nella cellula, rimuovendo il DNA e l'RNA danneggiati.
Non dimenticare un fenomeno come la coagulazione del sangue. Essendo un'efficace misura di protezione, questo processo è sotto il controllo di un certo numero di enzimi. Il principale è la trombina, che converte il fibrinogeno proteico inattivo in fibrina attiva. I suoi fili creano una sorta di rete che ostruisce il sito del danno alla nave, prevenendo così un'eccessiva perdita di sangue.
Gli enzimi vengono utilizzati nella vinificazione, nella produzione della birra, per ottenere molti prodotti a base di latte fermentato. Il lievito può essere utilizzato per produrre alcol dal glucosio, ma un estratto da esso è sufficiente per il corretto svolgimento di questo processo.
Fatti interessanti che non sapevi
- Tutti gli enzimi del corpo hanno una massa enorme - da 5000 a1000000 Sì. Ciò è dovuto alla presenza di proteine nella molecola. Per fare un confronto: il peso molecolare del glucosio è 180 Da e l'anidride carbonica è solo 44 Da.
- Ad oggi sono stati scoperti più di 2000 enzimi che sono stati trovati nelle cellule di vari organismi. Tuttavia, la maggior parte di queste sostanze non è ancora completamente compresa.
- L'attività enzimatica viene utilizzata per produrre detersivi per bucato efficaci. Qui, gli enzimi svolgono lo stesso ruolo che nel corpo: scompongono la materia organica e questa proprietà aiuta nella lotta contro le macchie. Si consiglia di utilizzare un detersivo simile a una temperatura non superiore a 50 gradi, altrimenti potrebbe verificarsi il processo di denaturazione.
- Secondo le statistiche, il 20% delle persone in tutto il mondo soffre della mancanza di uno qualsiasi degli enzimi.
- Le proprietà degli enzimi sono note da molto tempo, ma solo nel 1897 le persone si resero conto che non il lievito stesso, ma l'estratto delle loro cellule può essere usato per fermentare lo zucchero in alcol.
