La parola "enzima" ha radici latine. In traduzione, significa "pasta madre". In inglese si usa il concetto "enzima", derivato dal termine greco, che significa la stessa cosa. Gli enzimi sono proteine specializzate. Si formano nelle cellule e hanno la capacità di accelerare il corso dei processi biochimici. In altre parole, agiscono come catalizzatori biologici. Consideriamo ulteriormente ciò che costituisce la specificità dell'azione degli enzimi. I tipi di specificità saranno anche descritti nell'articolo.
Caratteristiche generali
La manifestazione dell'attività catalitica di alcuni enzimi è dovuta alla presenza di numerosi composti non proteici. Si chiamano cofattori. Sono divisi in 2 gruppi: ioni metallici e un certo numero di sostanze inorganiche, nonché coenzimi (composti organici).
Meccanismo di attività
Per la loro natura chimica, gli enzimi appartengono al gruppo delle proteine. Tuttavia, a differenza di quest'ultimo, gli elementi in esame contengono un sito attivo. È un complesso unico di gruppi funzionali di residui di amminoacidi. Sono strettamente orientati nello spazio a causa della struttura terziaria o quaternaria dell'enzima. Inattivoil centro è isolato catalitico e siti di substrato. Quest'ultimo è ciò che determina la specificità degli enzimi. Il substrato è la sostanza su cui agisce la proteina. In precedenza, si credeva che la loro interazione avvenisse secondo il principio della "chiave del castello". In altre parole, il sito attivo deve corrispondere chiaramente al substrato. Al momento, prevale un'ipotesi diversa. Si ritiene che inizialmente non vi sia una corrispondenza esatta, ma appare nel corso dell'interazione delle sostanze. Il secondo sito - catalitico - influisce sulla specificità dell'azione. In altre parole, determina la natura della reazione accelerata.
Edificio
Tutti gli enzimi sono divisi in uno e due componenti. I primi hanno una struttura simile alla struttura delle proteine semplici. Contengono solo aminoacidi. Il secondo gruppo - proteine - comprende parti proteiche e non proteiche. L'ultimo è il coenzima, il primo è l'apoenzima. Quest'ultimo determina la specificità del substrato dell'enzima. Cioè, svolge la funzione di un sito di substrato nel centro attivo. Il coenzima, di conseguenza, funge da regione catalitica. È legato alla specificità dell'azione. Vitamine, metalli e altri composti a basso peso molecolare possono agire come coenzimi.
Catalisi
Il verificarsi di qualsiasi reazione chimica è associato alla collisione di molecole di sostanze interagenti. Il loro moto nel sistema è determinato dalla presenza di potenziale energia libera. Per una reazione chimica, è necessario che le molecole prendano una transizionecondizione. In altre parole, devono avere abbastanza forza per passare attraverso la barriera energetica. Rappresenta la quantità minima di energia per rendere reattive tutte le molecole. Tutti i catalizzatori, inclusi gli enzimi, sono in grado di abbassare la barriera energetica. Ciò contribuisce al corso accelerato della reazione.
Qual è la specificità degli enzimi?
Questa capacità si esprime solo nell'accelerazione di una certa reazione. Gli enzimi possono agire sullo stesso substrato. Tuttavia, ognuno di essi accelererà solo una reazione specifica. La specificità reattiva dell'enzima può essere tracciata dall'esempio del complesso piruvato deidrogenasi. Include proteine che influenzano il PVK. I principali sono: piruvato deidrogenasi, piruvato decarbossilasi, acetiltransferasi. La reazione stessa è chiamata decarbossilazione ossidativa del PVC. Il suo prodotto è acido acetico attivo.
Classificazione
Ci sono i seguenti tipi di specificità enzimatica:
- Stereochimico. Si esprime nella capacità di una sostanza di influenzare uno dei possibili stereoisomeri del substrato. Ad esempio, la fumarato idrotasi è in grado di agire sul fumarato. Tuttavia, non influisce sull'isomero cis - acido maleico.
- Assoluto. La specificità di enzimi di questo tipo si esprime nella capacità di una sostanza di influenzare solo un substrato specifico. Ad esempio, la sucrasi reagisce esclusivamente con il saccarosio, l'arginasi con l'arginina e così via.
- Relativo. La specificità degli enzimi in questocaso è espresso nella capacità di una sostanza di influenzare un gruppo di substrati che hanno un legame dello stesso tipo. Ad esempio, l'alfa-amilasi reagisce con il glicogeno e l'amido. Hanno un legame di tipo glicosidico. Tripsina, pepsina, chimotripsina influenzano molte proteine del gruppo peptidico.
Temperatura
Gli enzimi hanno specificità in determinate condizioni. Per la maggior parte di essi, una temperatura di + 35 … + 45 gradi è considerata ottimale. Quando una sostanza viene posta in condizioni con tassi più bassi, la sua attività diminuisce. Questo stato è chiamato inattivazione reversibile. Quando la temperatura aumenta, le sue capacità verranno ripristinate. Vale la pena dire che quando posto in condizioni in cui t è superiore ai valori indicati, si verificherà anche l'inattivazione. Tuttavia, in questo caso, sarà irreversibile, poiché non verrà ripristinato quando la temperatura scende. Ciò è dovuto alla denaturazione della molecola.
Influenza del pH
La carica della molecola dipende dall'acidità. Di conseguenza, il pH influenza l'attività del sito attivo e la specificità dell'enzima. L'indice di acidità ottimale per ciascuna sostanza è diverso. Tuttavia, nella maggior parte dei casi è 4-7. Ad esempio, per l'alfa-amilasi della saliva, l'acidità ottimale è 6,8. Nel frattempo, ci sono una serie di eccezioni. L'acidità ottimale della pepsina, ad esempio, è 1,5-2,0, la chimotripsina e la tripsina sono 8-9.
Concentrazione
Più enzima è presente, più veloce sarà la velocità di reazione. Similesi può anche trarre una conclusione per quanto riguarda la concentrazione del substrato. Tuttavia, il contenuto di saturazione del target è teoricamente determinato per ciascuna sostanza. Con esso, tutti i centri attivi saranno occupati dal substrato disponibile. In questo caso, la specificità dell'enzima sarà massima, indipendentemente dalla successiva aggiunta di target.
Sostanze regolamentari
Si possono dividere in inibitori e attivatori. Entrambe queste categorie sono divise in non specifiche e specifiche. Quest'ultimo tipo di attivatori comprende i sali biliari (per la lipasi nel pancreas), gli ioni cloruro (per l'alfa-amilasi), l'acido cloridrico (per la pepsina). Gli attivatori non specifici sono ioni di magnesio che agiscono sulle chinasi e le fosfatasi e gli inibitori specifici sono peptidi terminali dei proenzimi. Questi ultimi sono forme inattive di sostanze. Si attivano dopo la scissione dei peptidi terminali. I loro tipi specifici corrispondono a ogni singolo proenzima. Ad esempio, in una forma inattiva, la tripsina viene prodotta sotto forma di tripsinogeno. Il suo centro attivo è chiuso da un esapeptide terminale, che è un inibitore specifico. Nel processo di attivazione, viene scisso. Di conseguenza, il sito attivo della tripsina si apre. Gli inibitori non specifici sono sali di metalli pesanti. Ad esempio, solfato di rame. Provocano la denaturazione dei composti.
Inibizione
Può essere competitivo. Questo fenomeno si esprime nella comparsa di una somiglianza strutturale tra l'inibitore e il substrato. Sonoentrare in una lotta per la comunicazione con il centro attivo. Se il contenuto di inibitore è superiore a quello del substrato, si forma un inibitore enzimatico complesso. Quando viene aggiunta una sostanza bersaglio, il rapporto cambia. Di conseguenza, l'inibitore sarà costretto a ritirarsi. Ad esempio, il succinato funge da substrato per la succinato deidrogenasi. Gli inibitori sono ossalacetato o malonato. Le influenze competitive sono considerate prodotti di reazione. Spesso sono simili ai substrati. Ad esempio, per il glucosio-6-fosfato, il prodotto è glucosio. Il substrato sarà glucosio-6 fosfato. L'inibizione non competitiva non implica una somiglianza strutturale tra le sostanze. Sia l'inibitore che il substrato possono legarsi all'enzima contemporaneamente. In questo caso si forma un nuovo composto. È un inibitore del substrato enzimatico complesso. Durante l'interazione, il centro attivo è bloccato. Ciò è dovuto al legame dell'inibitore al sito catalitico di AC. Un esempio è la citocromo ossidasi. Per questo enzima, l'ossigeno funge da substrato. I sali dell'acido cianidrico sono inibitori della citocromo ossidasi.
Regolazione allosterica
In alcuni casi, oltre al centro attivo che determina la specificità dell'enzima, c'è un collegamento in più. È una componente allosterica. Se l'attivatore con lo stesso nome si lega ad esso, l'efficienza dell'enzima aumenta. Se un inibitore reagisce con il centro allosterico, l'attività della sostanza diminuisce di conseguenza. Ad esempio, adenilato ciclasi ele guanilato ciclasi sono enzimi con regolazione di tipo allosterico.
