Le proteine sono sostanze organiche. Questi composti macromolecolari sono caratterizzati da una certa composizione e si decompongono in amminoacidi per idrolisi. Le molecole proteiche sono disponibili in un'ampia varietà di forme, molte delle quali sono costituite da più catene polipeptidiche. Le informazioni sulla struttura di una proteina sono codificate nel DNA e il processo di sintesi proteica è chiamato traduzione.
Composizione chimica delle proteine
Le proteine medie contengono:
- 52% di carbonio;
- 7% di idrogeno;
- 12% di azoto;
- 21% di ossigeno;
- 3% di zolfo.
Le molecole proteiche sono polimeri. Per comprendere la loro struttura, è necessario conoscere quali sono i loro monomeri, amminoacidi.
Aminoacidi
Di solito sono divisi in due categorie: che si verificano costantemente e che si verificano occasionalmente. I primi includono 18 monomeri proteici e altre 2 ammidi: acido aspartico e glutammico. A volte ci sono solo tre acidi.
Questi acidi possono essere classificati in molti modi: per la natura delle catene laterali o per la carica dei loro radicali, possono anche essere divisi per il numero di gruppi CN e COOH.
Struttura primaria delle proteine
Determina la sequenza di amminoacidi in una catena proteicai suoi successivi livelli di organizzazione, proprietà e funzioni. Il principale tipo di legame tra i monomeri è il peptide. Si forma scindendo l'idrogeno da un amminoacido e un gruppo OH da un altro.
Il primo livello di organizzazione di una molecola proteica è la sequenza di aminoacidi in essa contenuti, semplicemente una catena che determina la struttura delle molecole proteiche. È costituito da uno "scheletro" che ha una struttura regolare. Questa è una sequenza ripetuta -NH-CH-CO-. Catene laterali separate sono rappresentate da radicali amminoacidici (R), le loro proprietà determinano la composizione della struttura delle proteine.
Anche se la struttura delle molecole proteiche è la stessa, possono differire nelle proprietà solo dal fatto che i loro monomeri hanno una sequenza diversa nella catena. La disposizione degli amminoacidi in una proteina è determinata dai geni e determina alcune funzioni biologiche della proteina. La sequenza dei monomeri nelle molecole responsabili della stessa funzione è spesso vicina in specie diverse. Tali molecole - uguali o simili nell'organizzazione e che svolgono le stesse funzioni in diversi tipi di organismi - sono proteine omologhe. La struttura, le proprietà e le funzioni delle future molecole sono stabilite già nella fase di sintesi della catena di amminoacidi.
Alcune caratteristiche comuni
La struttura delle proteine è stata studiata a lungo e l'analisi della loro struttura primaria ha permesso di fare alcune generalizzazioni. La maggior parte delle proteine sono caratterizzate dalla presenza di tutti e venti gli aminoacidi, di cui soprattutto molti sono glicina, alanina, acido aspartico, glutammina e poco triptofano, arginina, metionina,istidina. Le uniche eccezioni sono alcuni gruppi di proteine, ad esempio gli istoni. Sono necessari per il confezionamento del DNA e contengono molta istidina.
Seconda generalizzazione: nelle proteine globulari non ci sono schemi generali nell' alternanza degli amminoacidi. Ma anche i polipeptidi che sono distanti nell'attività biologica hanno piccoli frammenti identici di molecole.
Struttura secondaria
Il secondo livello di organizzazione della catena polipeptidica è la sua disposizione spaziale, che è supportata da legami idrogeno. Assegna α-elica e β-piega. Parte della catena non ha una struttura ordinata, tali zone sono dette amorfe.
L'alfa elica di tutte le proteine naturali è destrorsa. I radicali laterali degli amminoacidi nell'elica sono sempre rivolti verso l'esterno e si trovano sui lati opposti del suo asse. Se non sono polari, vengono raggruppati su un lato della spirale, creando archi che creano le condizioni per la convergenza di diverse sezioni della spirale.
Le pieghe beta - spirali altamente allungate - tendono a trovarsi fianco a fianco nella molecola proteica e formano strati β-plissettati paralleli e non paralleli.
Struttura proteica terziaria
Il terzo livello di organizzazione di una molecola proteica è il ripiegamento di spirali, pieghe e sezioni amorfe in una struttura compatta. Ciò è dovuto all'interazione tra i radicali laterali dei monomeri. Tali connessioni sono divise in diversi tipi:
- Si formano legami idrogeno tra i radicali polari;
- idrofobo– tra gruppi R non polari;
- forze di attrazione elettrostatiche (legami ionici) – tra gruppi le cui cariche sono opposte;
- ponti disolfuro tra i radicali della cisteina.
L'ultimo tipo di legame (–S=S-) è un'interazione covalente. I ponti disolfuro rafforzano le proteine, la loro struttura diventa più duratura. Ma tali connessioni non sono richieste. Ad esempio, potrebbe esserci pochissima cisteina nella catena polipeptidica, oppure i suoi radicali si trovano nelle vicinanze e non possono creare un "ponte".
Il quarto livello di organizzazione
Non tutte le proteine formano una struttura quaternaria. La struttura delle proteine al quarto livello è determinata dal numero di catene polipeptidiche (protomeri). Sono interconnessi dagli stessi legami del precedente livello di organizzazione, ad eccezione dei ponti disolfuro. Una molecola è costituita da diversi protomeri, ognuno dei quali ha la propria struttura terziaria speciale (o identica).
Tutti i livelli di organizzazione determinano le funzioni che le proteine risultanti svolgeranno. La struttura delle proteine al primo livello di organizzazione determina in modo molto accurato il loro ruolo successivo nella cellula e nel corpo nel suo insieme.
Funzioni proteiche
È difficile persino immaginare quanto sia importante il ruolo delle proteine nell'attività cellulare. Sopra, abbiamo esaminato la loro struttura. Le funzioni delle proteine dipendono direttamente da esso.
Svolgendo una funzione di costruzione (strutturale), costituiscono la base del citoplasma di qualsiasi cellula vivente. Questi polimeri sono il materiale principale di tutte le membrane cellulari quandosono complessati con i lipidi. Ciò include anche la divisione della cellula in compartimenti, ognuno dei quali ha le sue reazioni. Il fatto è che ogni complesso di processi cellulari richiede le proprie condizioni, in particolare il pH del mezzo gioca un ruolo importante. Le proteine costruiscono sottili partizioni che dividono la cellula nei cosiddetti compartimenti. E il fenomeno stesso è chiamato compartimentazione.
La funzione catalitica è quella di regolare tutte le reazioni della cellula. Tutti gli enzimi sono in origine proteine semplici o complesse.
Qualsiasi tipo di movimento degli organismi (lavoro dei muscoli, movimento del protoplasma in una cellula, sfarfallio delle ciglia nei protozoi, ecc.) è effettuato dalle proteine. La struttura delle proteine permette loro di muoversi, formare fibre e anelli.
La funzione di trasporto è che molte sostanze vengono trasportate attraverso la membrana cellulare da speciali proteine di trasporto.
Il ruolo ormonale di questi polimeri è subito chiaro: un certo numero di ormoni sono proteine nella struttura, ad esempio insulina, ossitocina.
La funzione di riserva è determinata dal fatto che le proteine sono in grado di formare depositi. Ad esempio, valgumina d'uovo, caseina del latte, proteine dei semi vegetali: immagazzinano una grande quantità di nutrienti.
Tutti i tendini, le articolazioni articolari, le ossa dello scheletro, gli zoccoli sono formati da proteine, il che ci porta alla loro funzione successiva: il supporto.
Le molecole proteiche sono recettori, che svolgono il riconoscimento selettivo di determinate sostanze. In questo ruolo sono particolarmente note le glicoproteine e le lectine.
Il più importantefattori di immunità - gli anticorpi e il sistema del complemento per origine sono proteine. Ad esempio, il processo di coagulazione del sangue si basa sui cambiamenti nella proteina del fibrinogeno. Le pareti interne dell'esofago e dello stomaco sono rivestite da uno strato protettivo di proteine mucose: le licine. Le tossine sono anche proteine in origine. La base della pelle che protegge il corpo degli animali è il collagene. Tutte queste funzioni proteiche sono protettive.
Beh, l'ultima funzione è quella di regolamentazione. Ci sono proteine che controllano il lavoro del genoma. Cioè, regolano la trascrizione e la traduzione.
Non importa quanto sia importante il ruolo delle proteine, la struttura delle proteine è stata svelata dagli scienziati per molto tempo. E ora stanno scoprendo nuovi modi per usare questa conoscenza.
