Una delle definizioni di vita è la seguente: "La vita è un modo di esistere dei corpi proteici". Sul nostro pianeta, senza eccezioni, tutti gli organismi contengono sostanze organiche come le proteine. Questo articolo descriverà proteine semplici e complesse, identificherà le differenze nella struttura molecolare e considererà anche le loro funzioni nella cellula.
Cosa sono le proteine
Dal punto di vista della biochimica, si tratta di polimeri organici ad alto peso molecolare, i cui monomeri sono 20 tipi di amminoacidi differenti. Sono interconnessi da legami chimici covalenti, altrimenti chiamati legami peptidici. Poiché i monomeri proteici sono composti anfoteri, contengono sia un gruppo amminico che un gruppo funzionale carbossilico. Tra di loro si crea un legame chimico CO-NH.
Se un polipeptide è costituito da residui di amminoacidi, forma una semplice proteina. Le molecole polimeriche contenenti inoltre ioni metallici, vitamine, nucleotidi, carboidrati sono proteine complesse. Avanti noiconsidera la struttura spaziale dei polipeptidi.
Livelli di organizzazione delle molecole proteiche
Sono disponibili in quattro diverse configurazioni. La prima struttura è lineare, è la più semplice e ha la forma di una catena polipeptidica; durante la sua spiralizzazione si formano ulteriori legami idrogeno. Stabilizzano l'elica, che è chiamata struttura secondaria. Il livello terziario di organizzazione ha proteine semplici e complesse, la maggior parte delle cellule vegetali e animali. L'ultima configurazione, quella quaternaria, nasce dall'interazione di diverse molecole della struttura nativa, unite da coenzimi, questa è la struttura di proteine complesse che svolgono varie funzioni nell'organismo.
Diversità delle proteine semplici
Questo gruppo di polipeptidi non è numeroso. Le loro molecole sono costituite solo da residui di amminoacidi. Le proteine includono, ad esempio, istoni e globuline. I primi sono presentati nella struttura del nucleo e sono combinati con molecole di DNA. Il secondo gruppo - le globuline - sono considerati i componenti principali del plasma sanguigno. Una proteina come la gamma globulina svolge le funzioni di protezione immunitaria ed è un anticorpo. Questi composti possono formare complessi che includono carboidrati complessi e proteine. Le proteine fibrillari semplici come il collagene e l'elastina fanno parte del tessuto connettivo, della cartilagine, dei tendini e della pelle. Le loro funzioni principali sono la costruzione e il supporto.
La tubulina proteica fa parte dei microtubuli, che sono componenti delle ciglia e dei flagelli di organismi unicellulari come ciliati, euglena, flagellati parassiti. La stessa proteina si trova negli organismi multicellulari (flagelli spermatici, ciglia uovo, epitelio ciliato dell'intestino tenue).
Le proteine dell'albume svolgono una funzione di conservazione (ad esempio, l'albume). Nell'endosperma dei semi delle piante di cereali - segale, riso, grano - si accumulano molecole proteiche. Si chiamano inclusioni cellulari. Queste sostanze vengono utilizzate dal germe del seme all'inizio del suo sviluppo. Inoltre, l' alto contenuto proteico nei chicchi di grano è un indicatore molto importante della qualità della farina. Il pane cotto con farina ricca di glutine ha un gusto alto ed è più salutare. Il glutine è contenuto nelle cosiddette varietà di grano duro. Il plasma sanguigno dei pesci di acque profonde contiene proteine che impediscono loro di morire di freddo. Hanno proprietà antigelo, prevenendo la morte del corpo alle basse temperature dell'acqua. D' altra parte, la parete cellulare dei batteri termofili che vivono nelle sorgenti geotermiche contiene proteine che possono mantenere la loro configurazione naturale (struttura terziaria o quaternaria) e non denaturarsi nell'intervallo di temperatura da +50 a + 90 °С.
Proteidi
Si tratta di proteine complesse, caratterizzate da una grande diversità dovuta alle diverse funzioni che svolgono. Come notato in precedenza, questo gruppo di polipeptidi, oltre alla parte proteica, contiene un gruppo protesico. Sotto l'influenza di vari fattori, come l' alta temperatura, i sali di metalli pesanti, gli alcali concentrati e gli acidi, le proteine complesse possono modificare la loroforma spaziale, semplificandola. Questo fenomeno è chiamato denaturazione. La struttura delle proteine complesse si rompe, i legami idrogeno si rompono e le molecole perdono le loro proprietà e funzioni. Di norma, la denaturazione è irreversibile. Ma per alcuni polipeptidi che svolgono funzioni catalitiche, motorie e di segnale, è possibile la rinaturazione - ripristino della struttura naturale della proteina.
Se l'azione del fattore destabilizzante si manifesta per lungo tempo, la molecola proteica viene completamente distrutta. Ciò porta alla scissione dei legami peptidici della struttura primaria. Non è più possibile ripristinare la proteina e le sue funzioni. Questo fenomeno è chiamato distruzione. Un esempio è la bollitura delle uova di gallina: la proteina liquida - l'albumina, che si trova nella struttura terziaria, viene completamente distrutta.
Biosintesi proteica
Ricordiamo ancora una volta che la composizione dei polipeptidi degli organismi viventi comprende 20 aminoacidi, tra i quali ci sono quelli essenziali. Questi sono lisina, metionina, fenilalanina, ecc. Entrano nel flusso sanguigno dall'intestino tenue dopo la scomposizione dei prodotti proteici in esso contenuti. Per sintetizzare gli aminoacidi non essenziali (alanina, prolina, serina), funghi e animali utilizzano composti contenenti azoto. Le piante, essendo autotrofi, formano indipendentemente tutti i monomeri composti necessari, che rappresentano proteine complesse. Per fare questo, usano nitrati, ammoniaca o azoto libero nelle loro reazioni di assimilazione. Nei microrganismi, alcune specie si forniscono un set completo di aminoacidi, mentre in altre vengono sintetizzati solo alcuni monomeri. Fasila biosintesi proteica avviene nelle cellule di tutti gli organismi viventi. La trascrizione avviene nel nucleo e la traduzione nel citoplasma della cellula.
Il primo stadio: la sintesi del precursore dell'mRNA avviene con la partecipazione dell'enzima RNA polimerasi. Rompe i legami idrogeno tra i filamenti di DNA e su uno di essi, secondo il principio di complementarità, assembla una molecola di pre-mRNA. Subisce l'affettatura, cioè matura, quindi esce dal nucleo nel citoplasma, formando una matrice di acido ribonucleico.
Per l'implementazione della seconda fase, è necessario disporre di organelli speciali - ribosomi, nonché molecole di acidi ribonucleici informativi e di trasporto. Un' altra condizione importante è la presenza di molecole di ATP, poiché le reazioni di scambio plastico, che includono la biosintesi proteica, avvengono con assorbimento di energia.
Enzimi, loro struttura e funzioni
Questo è un grande gruppo di proteine (circa 2000) che agiscono come sostanze che influenzano la velocità delle reazioni biochimiche nelle cellule. Possono essere semplici (trepsin, pepsina) o complessi. Le proteine complesse sono costituite da un coenzima e un apoenzima. La specificità della proteina stessa rispetto ai composti su cui agisce determina il coenzima, e l'attività delle proteine si osserva solo quando la componente proteica è associata all'apoenzima. L'attività catalitica di un enzima non dipende dall'intera molecola, ma solo dal sito attivo. La sua struttura corrisponde alla struttura chimica della sostanza catalizzata secondo il principio"key-lock", quindi l'azione degli enzimi è strettamente specifica. Le funzioni delle proteine complesse sono sia la partecipazione ai processi metabolici che il loro uso come accettori.
Classi di proteine complesse
Sono stati sviluppati dai biochimici sulla base di 3 criteri: proprietà fisiche e chimiche, caratteristiche funzionali e caratteristiche strutturali specifiche delle proteine. Il primo gruppo comprende polipeptidi che differiscono per proprietà elettrochimiche. Si dividono in basici, neutri e acidi. In relazione all'acqua, le proteine possono essere idrofile, anfifile e idrofobiche. Il secondo gruppo include enzimi, che sono stati considerati da noi in precedenza. Il terzo gruppo comprende polipeptidi che differiscono nella composizione chimica dei gruppi protesici (si tratta di cromoproteine, nucleoproteine, metalloproteine).
Consideriamo più in dettaglio le proprietà delle proteine complesse. Ad esempio, una proteina acida che fa parte dei ribosomi contiene 120 aminoacidi ed è universale. Si trova negli organelli di sintesi proteica delle cellule procariotiche ed eucariotiche. Un altro rappresentante di questo gruppo, la proteina S-100, è costituita da due catene legate da uno ione calcio. Fa parte dei neuroni e della neuroglia, il tessuto di supporto del sistema nervoso. Una proprietà comune a tutte le proteine acide è un alto contenuto di acidi carbossilici dibasici: glutammico e aspartico. Le proteine alcaline includono gli istoni, proteine che fanno parte degli acidi nucleici del DNA e dell'RNA. Una caratteristica della loro composizione chimica è una grande quantità di lisina e arginina. Gli istoni, insieme alla cromatina del nucleo, formano i cromosomi, le strutture più importanti dell'ereditarietà cellulare. Queste proteine sono coinvolte nei processi di trascrizione e traduzione. Le proteine anfifiliche sono ampiamente presenti nelle membrane cellulari, formando un doppio strato di lipoproteine. Pertanto, dopo aver studiato i gruppi di proteine complesse sopra considerati, eravamo convinti che le loro proprietà fisico-chimiche fossero determinate dalla struttura della componente proteica e dai gruppi protesici.
Alcune proteine complesse della membrana cellulare sono in grado di riconoscere e rispondere a vari composti chimici, come gli antigeni. Questa è una funzione di segnalazione delle proteine, è molto importante per i processi di assorbimento selettivo di sostanze provenienti dall'ambiente esterno e per la sua protezione.
Glicoproteine e proteoglicani
Sono proteine complesse che differiscono tra loro nella composizione biochimica dei gruppi protesici. Se i legami chimici tra la componente proteica e la parte carboidrata sono covalenti-glicosidici, tali sostanze sono dette glicoproteine. Il loro apoenzima è rappresentato da molecole di mono e oligosaccaridi, esempi di tali proteine sono la protrombina, il fibrinogeno (proteine coinvolte nella coagulazione del sangue). Anche gli ormoni cortico- e gonadotropici, gli interferoni, gli enzimi di membrana sono glicoproteine. Nelle molecole di proteoglicani la parte proteica è solo del 5%, il resto ricade sul gruppo protesico (eteropolisaccaride). Entrambe le parti sono collegate da un legame glicosidico dei gruppi OH-treonina e arginina e dei gruppi NH2-glutamina e lisina. Le molecole di proteoglicani svolgono un ruolo molto importante nel metabolismo del sale e dell'acqua della cellula. Sottopresenta una tabella di proteine complesse da noi studiate.
| Glicoproteine | Proteoglicani |
| Componenti strutturali dei gruppi protesici | |
| 1. Monosaccaridi (glucosio, galattosio, mannosio) | 1. Acido ialuronico |
| 2. Oligosaccaridi (m altosio, lattosio, saccarosio) | 2. Acido condroitico. |
| 3. Derivati amminici acetilati di monosaccaridi | 3. Eparina |
| 4. Deossisaccaridi | |
| 5. Acidi neuramico e sialico | |
Metalloproteine
Queste sostanze contengono ioni di uno o più metalli nelle loro molecole. Considerare esempi di proteine complesse appartenenti al gruppo di cui sopra. Questi sono principalmente enzimi come la citocromo ossidasi. Si trova sulla cresta dei mitocondri e attiva la sintesi di ATP. Ferrina e transferrina sono proteine contenenti ioni ferro. Il primo li deposita nelle cellule e il secondo è una proteina di trasporto nel sangue. Un' altra metalloproteina è l'alfa-amelasi, contiene ioni calcio, fa parte della saliva e del succo pancreatico, partecipando alla scomposizione dell'amido. L'emoglobina è sia una metalloproteina che una cromoproteina. Svolge le funzioni di una proteina di trasporto, trasportando ossigeno. Di conseguenza, si forma il composto ossiemoglobina. Quando il monossido di carbonio, altrimenti chiamato monossido di carbonio, viene inalato, le sue molecole formano un composto molto stabile con l'emoglobina eritrocitaria. Si diffonde rapidamente attraverso organi e tessuti, causando avvelenamento.cellule. Di conseguenza, con l'inalazione prolungata di monossido di carbonio, la morte si verifica per soffocamento. L'emoglobina trasferisce anche parzialmente l'anidride carbonica formata nei processi di catabolismo. Con il flusso sanguigno, l'anidride carbonica entra nei polmoni e nei reni e da loro nell'ambiente esterno. In alcuni crostacei e molluschi, l'emocianina è la proteina che trasporta l'ossigeno. Invece del ferro, contiene ioni rame, quindi il sangue degli animali non è rosso, ma blu.
Funzioni di clorofilla
Come accennato in precedenza, le proteine complesse possono formare complessi con pigmenti - sostanze organiche colorate. Il loro colore dipende dai gruppi cromoformi che assorbono selettivamente determinati spettri della luce solare. Nelle cellule vegetali ci sono plastidi verdi - cloroplasti contenenti il pigmento clorofilla. È costituito da atomi di magnesio e fitolo di alcol polivalente. Sono associati a molecole proteiche e gli stessi cloroplasti contengono tilacoidi (piastre) o membrane collegate in pile - grana. Contengono pigmenti fotosintetici - clorofille - e carotenoidi aggiuntivi. Ecco tutti gli enzimi utilizzati nelle reazioni fotosintetiche. Pertanto, le cromoproteine, che includono la clorofilla, svolgono le funzioni più importanti nel metabolismo, in particolare nelle reazioni di assimilazione e dissimilazione.
Proteine virali
Sono tenuti da rappresentanti di forme di vita non cellulari che fanno parte del Regno Vira. I virus non hanno un proprio apparato di sintesi proteica. Gli acidi nucleici, DNA o RNA, possono causare sintesiproprie particelle dalla cellula stessa infetta dal virus. I virus semplici sono costituiti solo da molecole proteiche assemblate in modo compatto in strutture elicoidali o poliedriche, come il virus del mosaico del tabacco. I virus complessi hanno una membrana aggiuntiva che fa parte della membrana plasmatica della cellula ospite. Può includere glicoproteine (virus dell'epatite B, virus del vaiolo). La funzione principale delle glicoproteine è il riconoscimento di specifici recettori sulla membrana della cellula ospite. Ulteriori buste virali includono anche proteine enzimatiche che assicurano la replicazione del DNA o la trascrizione dell'RNA. Sulla base di quanto precede, si può trarre la seguente conclusione: le proteine dell'involucro delle particelle virali hanno una struttura specifica che dipende dalle proteine di membrana della cellula ospite.
In questo articolo abbiamo caratterizzato proteine complesse, studiato la loro struttura e funzioni nelle cellule di vari organismi viventi.
