Proteine: struttura e funzioni. Proprietà proteiche

2024 Autore: Angel Austin | [email protected]. Ultima modifica: 2023-12-17 05:31

Come sai, le proteine sono alla base dell'origine della vita sul nostro pianeta. Secondo la teoria Oparin-Haldano, fu la goccia di coacervato, costituita da molecole peptidiche, a diventare la base per la nascita degli esseri viventi. Questo è fuori dubbio, perché l'analisi della composizione interna di qualsiasi rappresentante della biomassa mostra che queste sostanze si trovano in tutto: piante, animali, microrganismi, funghi, virus. Inoltre, sono di natura molto varia e macromolecolare.

Queste strutture hanno quattro nomi, sono tutti sinonimi:

• proteine;
• proteine;
• polipeptidi;
• peptidi.

Molecole proteiche

Il loro numero è davvero incalcolabile. Inoltre, tutte le molecole proteiche possono essere divise in due grandi gruppi:

• semplice - costituito solo da sequenze di amminoacidi collegate da legami peptidici;
• complesso - la struttura e la struttura della proteina sono caratterizzate da ulteriori gruppi protolitici (protesici), chiamati anche cofattori.

Allo stesso tempo, anche le molecole complesse hanno una propria classificazione.

Gradazione di peptidi complessi

1. Le glicoproteine sono composti strettamente correlati di proteine e carboidrati. nella struttura della molecolagruppi protesici di mucopolisaccaridi sono intrecciati.
2. Le lipoproteine sono un composto complesso di proteine e lipidi.
3. Metalloproteine: gli ioni metallici (ferro, manganese, rame e altri) agiscono come un gruppo protesico.
4. Nucleoproteine - la connessione di proteine e acidi nucleici (DNA, RNA).
5. Fosfoproteine - la conformazione di una proteina e un residuo di acido ortofosforico.
6. Cromoproteine - molto simili alle metalloproteine, tuttavia, l'elemento che fa parte del gruppo protesico è un complesso colorato intero (rosso - emoglobina, verde - clorofilla e così via).

Ciascun gruppo considerato ha una diversa struttura e proprietà delle proteine. Le funzioni che svolgono variano anche a seconda del tipo di molecola.

Struttura chimica delle proteine

Da questo punto di vista, le proteine sono una lunga e massiccia catena di residui di amminoacidi interconnessi da legami specifici chiamati legami peptidici. Dalle strutture laterali degli acidi partono rami - radicali. Questa struttura della molecola fu scoperta da E. Fischer all'inizio del 21° secolo.

In seguito, le proteine, la struttura e le funzioni delle proteine sono state studiate in modo più dettagliato. È diventato chiaro che ci sono solo 20 aminoacidi che formano la struttura del peptide, ma possono essere combinati in vari modi. Da qui la diversità delle strutture polipeptidiche. Inoltre, nel processo vitale e nello svolgimento delle loro funzioni, le proteine sono in grado di subire una serie di trasformazioni chimiche. Di conseguenza, cambiano la struttura e una completamente nuovatipo di connessione.

Per rompere il legame peptidico, cioè per rompere la proteina, la struttura delle catene, bisogna scegliere condizioni molto dure (l'azione delle alte temperature, degli acidi o degli alcali, un catalizzatore). Ciò è dovuto all'elevata forza dei legami covalenti nella molecola, in particolare nel gruppo peptidico.

Il rilevamento della struttura proteica in laboratorio viene effettuato utilizzando la reazione del biureto: esposizione del polipeptide all'idrossido di rame (II) appena precipitato. Il complesso del gruppo peptidico e dello ione rame conferisce un colore viola brillante.

Ci sono quattro organizzazioni strutturali principali, ognuna delle quali ha le proprie caratteristiche strutturali delle proteine.

Livelli di organizzazione: struttura primaria

Come accennato in precedenza, un peptide è una sequenza di residui di amminoacidi con o senza inclusioni, coenzimi. Quindi il nome principale è una tale struttura della molecola, che è naturale, naturale, è veramente aminoacidi collegati da legami peptidici e nient' altro. Cioè, un polipeptide di una struttura lineare. Allo stesso tempo, le caratteristiche strutturali delle proteine di un tale piano sono che una tale combinazione di acidi è decisiva per lo svolgimento delle funzioni di una molecola proteica. Grazie alla presenza di queste caratteristiche, è possibile non solo identificare il peptide, ma anche prevedere le proprietà e il ruolo di un peptide completamente nuovo, non ancora scoperto. Esempi di peptidi con una struttura primaria naturale sono insulina, pepsina, chimotripsina e altri.

Conformazione secondaria

La struttura e le proprietà delle proteine in questa categoria stanno leggermente cambiando. Tale struttura può essere formata inizialmente dalla natura o quando esposta a idrolisi dura primaria, temperatura o altre condizioni.

Questa conformazione ha tre varietà:

1. Bobine lisce, regolari e stereoregolari costruite da residui di amminoacidi che si attorcigliano attorno all'asse principale della connessione. Sono tenuti insieme solo da legami idrogeno che si verificano tra l'ossigeno di un gruppo peptidico e l'idrogeno di un altro. Inoltre, la struttura è considerata corretta per il fatto che i giri si ripetono uniformemente ogni 4 maglie. Tale struttura può essere mancina o destrorsa. Ma nella maggior parte delle proteine conosciute, predomina l'isomero destrogiro. Tali conformazioni sono chiamate strutture alfa.
2. La composizione e la struttura delle proteine del tipo seguente differisce dalla precedente in quanto i legami idrogeno non si formano tra residui che stanno fianco a fianco su un lato della molecola, ma tra quelli significativamente grande distanza. Per questo motivo, l'intera struttura assume la forma di numerose catene polipeptidiche ondulate e serpentine. C'è una caratteristica che una proteina deve esibire. La struttura degli amminoacidi sui rami dovrebbe essere la più corta possibile, come ad esempio la glicina o l'alanina. Questo tipo di conformazione secondaria è chiamato fogli beta per la loro capacità di restare uniti per formare una struttura comune.
3. Biologia si riferisce al terzo tipo di struttura proteica comeframmenti complessi, sparsi, disordinati che non hanno stereoregolarità e sono in grado di modificare la struttura sotto l'influenza di condizioni esterne.

Non sono stati identificati esempi di proteine presenti in natura.

Istruzione terziaria

Questa è una conformazione abbastanza complessa chiamata "globulo". Cos'è una tale proteina? La sua struttura si basa sulla struttura secondaria, ma si aggiungono nuovi tipi di interazioni tra gli atomi dei raggruppamenti, e l'intera molecola sembra ripiegarsi, concentrandosi quindi sul fatto che i gruppi idrofili sono diretti all'interno del globulo, e i gruppi idrofobici sono diretti verso l'esterno.

Questo spiega la carica della molecola proteica nelle soluzioni colloidali di acqua. Quali tipi di interazioni ci sono?

1. Legami idrogeno - rimangono invariati tra le stesse parti della struttura secondaria.
2. Interazioni idrofobiche (idrofile) - si verificano quando un polipeptide viene sciolto in acqua.
3. Attrazione ionica - formata tra gruppi caricati in modo opposto di residui di amminoacidi (radicali).
4. Interazioni covalenti - in grado di formarsi tra specifici siti acidi - molecole di cisteina, o meglio, le loro code.

Così, la composizione e la struttura delle proteine con una struttura terziaria possono essere descritte come catene polipeptidiche ripiegate in globuli, che mantengono e stabilizzano la loro conformazione a causa di vari tipi di interazioni chimiche. Esempi di tali peptidi:fosfoglicerato kenasi, tRNA, alfa-cheratina, fibroina della seta e altri.

Struttura quadriterna

Questo è uno dei globuli più complessi che le proteine formano. La struttura e le funzioni delle proteine di questo tipo sono molto versatili e specifiche.

Cos'è questa conformazione? Si tratta di diverse (in alcuni casi dozzine) catene polipeptidiche grandi e piccole che si formano indipendentemente l'una dall' altra. Ma poi, a causa delle stesse interazioni che abbiamo considerato per la struttura terziaria, tutti questi peptidi si attorcigliano e si intrecciano tra loro. In questo modo si ottengono globuli conformazionali complessi, che possono contenere atomi di metallo, gruppi lipidici e gruppi carboidrati. Esempi di tali proteine: DNA polimerasi, guscio proteico del virus del tabacco, emoglobina e altri.

Tutte le strutture peptidiche che abbiamo considerato hanno i propri metodi di identificazione in laboratorio, basati sulle moderne possibilità di utilizzo di cromatografia, centrifugazione, microscopia elettronica e ottica e tecnologie informatiche avanzate.

Funzioni eseguite

La struttura e la funzione delle proteine sono strettamente correlate tra loro. Cioè, ogni peptide svolge un certo ruolo, unico e specifico. Ci sono anche coloro che sono in grado di eseguire diverse operazioni significative in una cellula vivente contemporaneamente. Tuttavia, è possibile esprimere in forma generalizzata le principali funzioni delle molecole proteiche negli organismi degli esseri viventi:

1. Supporto al movimento. Organismi unicellulari, organelli o alcunitipi di cellule sono in grado di movimento, contrazione, spostamento. Questo è fornito da proteine che fanno parte della struttura del loro apparato motorio: ciglia, flagelli, membrana citoplasmatica. Se parliamo di cellule che non sono in grado di muoversi, allora le proteine possono contribuire alla loro contrazione (miosina muscolare).
2. Funzione nutriente o riserva. È l'accumulo di molecole proteiche nelle uova, negli embrioni e nei semi delle piante per reintegrare ulteriormente i nutrienti mancanti. Quando vengono scissi, i peptidi danno aminoacidi e sostanze biologicamente attive necessarie per il normale sviluppo degli organismi viventi.
3. Funzione energia. Oltre ai carboidrati, anche le proteine possono dare forza al corpo. Con la scomposizione di 1 g del peptide, vengono rilasciati 17,6 kJ di energia utile sotto forma di adenosina trifosfato (ATP), che viene spesa per i processi vitali.
4. Segnale e funzione regolatoria. Consiste nell'attuazione di un attento controllo sui processi in corso e nella trasmissione di segnali dalle cellule ai tessuti, da loro agli organi, da questi ultimi ai sistemi e così via. Un tipico esempio è l'insulina, che fissa rigorosamente la quantità di glucosio nel sangue.
5. Funzione del recettore. Si effettua modificando la conformazione del peptide da un lato della membrana e coinvolgendo l' altra estremità nella ristrutturazione. Allo stesso tempo, vengono trasmessi il segnale e le informazioni necessarie. Molto spesso, tali proteine sono integrate nelle membrane citoplasmatiche delle cellule ed esercitano uno stretto controllo su tutte le sostanze che le attraversano. Avvisare anche sucambiamenti chimici e fisici nell'ambiente.
6. Funzione di trasporto dei peptidi. È effettuato da proteine di canale e proteine di trasporto. Il loro ruolo è ovvio: trasportare le molecole necessarie in luoghi con una bassa concentrazione da parti con una alta. Un tipico esempio è il trasporto di ossigeno e anidride carbonica attraverso organi e tessuti da parte della proteina emoglobina. Inoltre effettuano il rilascio di composti a basso peso molecolare attraverso la membrana cellulare interna.
7. Funzione strutturale. Uno dei più importanti di quelli che le proteine svolgono. La struttura di tutte le cellule, i loro organelli è fornita proprio dai peptidi. Loro, come una cornice, stabiliscono la forma e la struttura. Inoltre, lo supportano e lo modificano se necessario. Pertanto, per la crescita e lo sviluppo, tutti gli organismi viventi hanno bisogno di proteine nella dieta. Questi peptidi includono elastina, tubulina, collagene, actina, cheratina e altri.
8. Funzione catalitica. Gli enzimi lo fanno. Numerose e variegate, accelerano tutte le reazioni chimiche e biochimiche dell'organismo. Senza la loro partecipazione, una normale mela nello stomaco potrebbe essere digerita in soli due giorni, con un' alta probabilità di marcire. Sotto l'azione della catalasi, della perossidasi e di altri enzimi, questo processo richiede due ore. In generale, è grazie a questo ruolo delle proteine che si realizzano anabolismo e catabolismo, ovvero metabolismo plastico ed energetico.

Ruolo protettivo

Ci sono diversi tipi di minacce da cui le proteine sono progettate per proteggere il corpo.

Primo, chimicaattacco di reagenti traumatici, gas, molecole, sostanze di vario spettro d'azione. I peptidi sono in grado di entrare in interazione chimica con loro, convertendoli in una forma innocua o semplicemente neutralizzandoli.

In secondo luogo, la minaccia fisica delle ferite: se la proteina fibrinogeno non viene trasformata in fibrina in tempo nel sito della lesione, il sangue non si coagula, il che significa che non si verificherà il blocco. Allora, al contrario, avrai bisogno del peptide plasmina, che è in grado di sciogliere il coagulo e ripristinare la pervietà del vaso.

Terzo, la minaccia all'immunità. La struttura e il significato delle proteine che formano le difese immunitarie sono estremamente importanti. Anticorpi, immunoglobuline, interferoni sono tutti elementi importanti e significativi del sistema linfatico e immunitario umano. Qualsiasi particella estranea, molecola dannosa, parte morta della cellula o l'intera struttura è sottoposta a un'indagine immediata da parte del composto peptidico. Ecco perché una persona può autonomamente, senza l'aiuto di farmaci, proteggersi quotidianamente da infezioni e virus semplici.

Proprietà fisiche

La struttura di una proteina cellulare è molto specifica e dipende dalla funzione svolta. Ma le proprietà fisiche di tutti i peptidi sono simili e si riducono alle seguenti caratteristiche.

1. Il peso di una molecola arriva fino a 1.000.000 di D alton.
2. I sistemi colloidali si formano in una soluzione acquosa. Lì, la struttura acquisisce una carica che può variare a seconda dell'acidità dell'ambiente.
3. Se esposti a condizioni difficili (irraggiamento, acido o alcali, temperatura e così via), sono in grado di passare ad altri livelli di conformazioni, ovverodenaturare. Questo processo è irreversibile nel 90% dei casi. Tuttavia, c'è anche uno spostamento inverso - rinaturazione.

Queste sono le principali proprietà delle caratteristiche fisiche dei peptidi.