Proteine contrattili: funzioni, esempi

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Proteine contrattili: funzioni, esempi
Proteine contrattili: funzioni, esempi
Anonim

Le proteine (polipeptidi, proteine) sono sostanze macromolecolari, che includono alfa-amminoacidi collegati da un legame peptidico. La composizione delle proteine negli organismi viventi è determinata dal codice genetico. Di norma, la sintesi utilizza un insieme di 20 amminoacidi standard.

proteina contrattile
proteina contrattile

Classificazione delle proteine

La separazione delle proteine avviene secondo diversi criteri:

  • La forma di una molecola.
  • Composizione.
  • Funzioni.

Secondo l'ultimo criterio, le proteine sono classificate:

  • Sulla struttura.
  • Nutriente e di scorta.
  • Trasporti.
  • App altatori.

Proteine strutturali

Questi includono elastina, collagene, cheratina, fibroina. I polipeptidi strutturali sono coinvolti nella formazione delle membrane cellulari. Possono creare canali o eseguire altre funzioni in essi.

Proteine di accumulo nutrienti

Il polipeptide nutriente è la caseina. A causa di ciò, l'organismo in crescita è fornito di calcio, fosforo eamminoacidi.

Le proteine di riserva sono semi di piante coltivate, albume d'uovo. Vengono consumati durante la fase di sviluppo degli embrioni. Nel corpo umano, come negli animali, le proteine non sono immagazzinate in riserva. Devono essere ottenuti regolarmente con il cibo, altrimenti è probabile lo sviluppo della distrofia.

le proteine contrattili lo fanno
le proteine contrattili lo fanno

Trasporto di polipeptidi

L'emoglobina è un classico esempio di tali proteine. Nel sangue si trovano anche altri polipeptidi coinvolti nel movimento di ormoni, lipidi e altre sostanze.

Le membrane cellulari contengono proteine che hanno la capacità di trasportare ioni, amminoacidi, glucosio e altri composti attraverso la membrana cellulare.

Proteine contrattili

Le funzioni di questi polipeptidi sono legate al lavoro delle fibre muscolari. Inoltre, forniscono il movimento di ciglia e flagelli nei protozoi. Le proteine contrattili svolgono la funzione di trasportare gli organelli all'interno della cellula. Grazie alla loro presenza, è assicurato un cambiamento nelle forme cellulari.

Esempi di proteine contrattili sono la miosina e l'actina. Vale la pena dire che questi polipeptidi si trovano non solo nelle cellule delle fibre muscolari. Le proteine contrattili svolgono i loro compiti in quasi tutti i tessuti animali.

Caratteristiche

Un singolo polipeptide, la tropomiosina, si trova nelle cellule. La miosina proteica muscolare contrattile è il suo polimero. Forma un complesso con actin.

Le proteine muscolari contrattili non si dissolvono in acqua.

Tasso di sintesi dei polipeptidi

È regolato dalla tiroide eormoni steroidei. Penetrando nella cellula, si legano a recettori specifici. Il complesso formato penetra nel nucleo cellulare e si lega alla cromatina. Ciò aumenta il tasso di sintesi dei polipeptidi a livello genico.

proteine muscolari contrattili
proteine muscolari contrattili

I geni attivi forniscono una maggiore sintesi di alcuni RNA. Lascia il nucleo, va ai ribosomi e attiva la sintesi di nuove proteine, enzimi o ormoni strutturali o contrattili. Questo è l'effetto anabolico dei geni.

Nel frattempo, la sintesi proteica nelle cellule è un processo piuttosto lento. Richiede elevati costi energetici e materiale plastico. Di conseguenza, gli ormoni non sono in grado di controllare rapidamente il metabolismo. Il loro compito principale è quello di regolare la crescita, la differenziazione e lo sviluppo delle cellule nel corpo.

Contrazione muscolare

È un ottimo esempio della funzione contrattile delle proteine. Nel corso della ricerca, è stato riscontrato che la base della contrazione muscolare è un cambiamento nelle proprietà fisiche del polipeptide.

La funzione contrattile è svolta dalla proteina actomiosina, che interagisce con l'acido adenosina trifosforico. Questa connessione è accompagnata dalla contrazione delle miofibrille. Tale interazione può essere osservata al di fuori del corpo.

Ad esempio, se immerse in acqua (macerata) le fibre muscolari, prive di eccitabilità, vengono esposte a una soluzione di adenosina trifosfato, inizierà la loro forte contrazione, simile alla contrazione dei muscoli viventi. Questa esperienza è di grande importanza pratica. Lo dimostrala contrazione muscolare richiede una reazione chimica delle proteine contrattili con una sostanza ricca di energia.

L'azione della vitamina E

Da un lato, è il principale antiossidante intracellulare. La vitamina E protegge i grassi e altri composti facilmente ossidabili dall'ossidazione. Allo stesso tempo, agisce come un vettore di elettroni e partecipa alle reazioni redox, che sono associate all'immagazzinamento dell'energia rilasciata.

le proteine contrattili svolgono la funzione
le proteine contrattili svolgono la funzione

La carenza di vitamina E provoca atrofia del tessuto muscolare: il contenuto della proteina contrattile miosina viene drasticamente ridotto e viene sostituita dal collagene, un polipeptide inerte.

Specificità della miosina

È considerata una delle proteine contrattili chiave. Rappresenta circa il 55% del contenuto totale di polipeptidi nel tessuto muscolare.

Filamenti (filamenti spessi) di miofibrille sono fatti di miosina. La molecola contiene una lunga parte fibrillare, che ha una struttura a doppia elica, e teste (strutture globulari). La miosina contiene 6 subunità: 2 catene pesanti e 4 leggere situate nella parte globulare.

Il compito principale della regione fibrillare è la capacità di formare fasci di filamenti di miosina o protofibrille spesse.

Sulle teste ci sono il sito attivo dell'ATPasi e il centro di legame dell'actina. Ciò garantisce l'idrolisi dell'ATP e il legame ai filamenti di actina.

Varietà

I sottotipi di actina e miosina sono:

  • Dynein di flagelli e cigliaprotozoi.
  • Spetrina nelle membrane degli eritrociti.
  • Neurostenina delle membrane perisinaptiche.

I polipeptidi batterici responsabili del movimento di varie sostanze in un gradiente di concentrazione possono essere attribuiti anche alle varietà di actina e miosina. Questo processo è anche chiamato chemiotassi.

la funzione contrattile è svolta da una proteina
la funzione contrattile è svolta da una proteina

Il ruolo dell'acido adenosina trifosforico

Se metti i filamenti di actomiosina in una soluzione acida, aggiungi ioni potassio e magnesio, puoi vedere che si sono accorciati. In questo caso, si osserva la ripartizione dell'ATP. Questo fenomeno indica che la scomposizione dell'acido adenosina trifosforico ha una certa relazione con un cambiamento nelle proprietà fisico-chimiche della proteina contrattile e, di conseguenza, con il lavoro dei muscoli. Questo fenomeno è stato identificato per la prima volta da Szent-Gyorgyi ed Engelhardt.

La sintesi e la scomposizione dell'ATP sono essenziali nel processo di conversione dell'energia chimica in energia meccanica. Durante la scomposizione del glicogeno, accompagnata dalla produzione di acido lattico, come nella defosforilazione dell'adenosina trifosforico e degli acidi creatinfosforici, non è richiesta la partecipazione dell'ossigeno. Questo spiega la capacità di un muscolo isolato di funzionare in condizioni anaerobiche.

L'acido lattico e i prodotti che si formano durante la scomposizione dell'adenosina trifosforico e degli acidi creatinfosforico si accumulano nelle fibre muscolari che sono stanche quando si lavora in ambiente anaerobico. Di conseguenza, le riserve di sostanze si esauriscono, durante la scissione delle quali viene rilasciata l'energia necessaria. Se un muscolo stanco viene posizionato in un ambiente contenente ossigeno, lo faràconsumarlo. Parte dell'acido lattico inizierà a ossidarsi. Di conseguenza, si formano acqua e anidride carbonica. L'energia rilasciata sarà utilizzata per la risintesi della creatina fosforica, degli acidi adenosina trifosforici e del glicogeno dai prodotti di decadimento. A causa di ciò, il muscolo acquisirà nuovamente la capacità di lavorare.

Esempi di proteine contrattili
Esempi di proteine contrattili

Muscolo scheletrico

Le proprietà individuali dei polipeptidi possono essere spiegate solo con l'esempio delle loro funzioni, ovvero il loro contributo ad attività complesse. Tra le poche strutture per le quali è stata stabilita una correlazione tra proteine e funzione d'organo, il muscolo scheletrico merita un'attenzione particolare.

La sua cellula è attivata da impulsi nervosi (segnali diretti dalla membrana). Molecolarmente, la contrazione si basa sul ciclo dei ponti trasversali attraverso interazioni periodiche tra actina, miosina e Mg-ATP. Le proteine che legano il calcio e gli ioni Ca agiscono come mediatori tra effettori e segnali nervosi.

La mediazione limita la velocità di risposta agli impulsi "on/off" e previene le contrazioni spontanee. Allo stesso tempo, alcune oscillazioni (fluttuazioni) delle fibre muscolari del volano degli insetti alati sono controllate non da ioni o composti simili a basso peso molecolare, ma direttamente da proteine contrattili. Per questo motivo sono possibili contrazioni molto veloci che, dopo l'attivazione, procedono da sole.

Proprietà dei cristalli liquidi dei polipeptidi

Quando si accorciano le fibre muscolariil periodo del reticolo formato dalle protofibrille cambia. Quando un reticolo di filamenti sottili entra in una struttura di elementi spessi, la simmetria tetragonale viene sostituita da quella esagonale. Questo fenomeno può essere considerato una transizione polimorfica in un sistema a cristalli liquidi.

Caratteristiche dei processi meccanochimici

Si riducono alla trasformazione dell'energia chimica in energia meccanica. L'attività dell'ATP-asi delle membrane cellulari mitocondriali è simile all'azione del sistema iosina dei muscoli scheletrici. Le caratteristiche comuni si notano anche nelle loro proprietà meccanochimiche: si riducono sotto l'influenza dell'ATP.

Esempi di funzioni contrattili di proteine
Esempi di funzioni contrattili di proteine

Di conseguenza, una proteina contrattile deve essere presente nelle membrane mitocondriali. E lui è davvero lì. È stato stabilito che i polipeptidi contrattili sono coinvolti nella meccanochimica mitocondriale. Tuttavia, si è anche scoperto che anche il fosfatidilinositolo (lipide di membrana) svolge un ruolo significativo nei processi.

Extra

La molecola proteica della miosina non solo contribuisce alla contrazione di vari muscoli, ma può anche partecipare ad altri processi intracellulari. Si tratta, in particolare, del movimento degli organelli, dell'attaccamento dei filamenti di actina alle membrane, della formazione e del funzionamento del citoscheletro, ecc. Quasi sempre, la molecola interagisce in un modo o nell' altro con l'actina, che è la seconda chiave contrattile proteine.

È stato dimostrato che le molecole di actomiosina possono cambiare lunghezza sotto l'influenza dell'energia chimica rilasciata quando un residuo di acido fosforico viene scisso dall'ATP. In altre parole, questo processoprovoca la contrazione muscolare.

Il sistema ATP agisce quindi come una sorta di accumulatore di energia chimica. All'occorrenza si trasforma direttamente in meccanico tramite actomiosina. Allo stesso tempo, non esiste una fase intermedia caratteristica dei processi di interazione di altri elementi: la transizione all'energia termica.

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