Secondo la teoria Oparin-Haldano, la vita sul nostro pianeta ha avuto origine da una gocciolina coacervata. Era anche una molecola proteica. Cioè, ne consegue la conclusione che sono questi composti chimici la base di tutta la vita che esiste oggi. Ma cosa sono le strutture proteiche? Che ruolo giocano oggi nel corpo e nella vita delle persone? Quali tipi di proteine esistono? Proviamo a capirlo.
Proteine: un concetto generale
Dal punto di vista della struttura chimica, la molecola della sostanza in questione è una sequenza di amminoacidi interconnessi da legami peptidici.
Ogni amminoacido ha due gruppi funzionali:
- carbossilico -COOH;
- gruppo amminico -NH2.
È tra loro che si forma un legame in diverse molecole. Pertanto, il legame peptidico ha la forma -CO-NH. Una molecola proteica può contenere centinaia o migliaia di tali gruppi, dipenderà dalla sostanza specifica. I tipi di proteine sono molto diversi. Tra questi ci sono quelli che contengono aminoacidi essenziali per l'organismo, il che significa che devono essere ingeriti con il cibo. Ci sono varietà che svolgono importanti funzioni nella membrana cellulare eil suo citoplasma. Vengono isolati anche catalizzatori biologici: enzimi, che sono anche molecole proteiche. Sono ampiamente utilizzati nella vita umana e non solo partecipano ai processi biochimici degli esseri viventi.
Il peso molecolare dei composti in esame può variare da diverse decine a milioni. Dopotutto, il numero di unità monomeriche in una grande catena polipeptidica è illimitato e dipende dal tipo di una particolare sostanza. La proteina nella sua forma pura, nella sua conformazione nativa, può essere vista quando si esamina un uovo di gallina crudo. Una massa colloidale giallo chiaro, trasparente, densa, all'interno della quale si trova il tuorlo: questa è la sostanza desiderata. Lo stesso si può dire per la ricotta a basso contenuto di grassi, anche questo prodotto è quasi puro proteico nella sua forma naturale.
Tuttavia, non tutti i composti in esame hanno la stessa struttura spaziale. In totale si distinguono quattro organizzazioni della molecola. I tipi di strutture proteiche determinano le sue proprietà e indicano la complessità della struttura. È anche noto che molecole più intrecciate spazialmente subiscono un'elaborazione estensiva negli esseri umani e negli animali.
Tipi di strutture proteiche
Ce ne sono quattro in totale. Considera cosa sono ciascuno di loro.
- Principale. Rappresenta la consueta sequenza lineare di amminoacidi collegati da legami peptidici. Non ci sono colpi di scena spaziali, nessuna spiralizzazione. Il numero di collegamenti inclusi nel polipeptide può raggiungere diverse migliaia. Tipi di proteine construttura simile - glicilalanina, insulina, istoni, elastina e altri.
- Secondario. È costituito da due catene polipeptidiche che sono attorcigliate a forma di spirale e orientate l'una verso l' altra da spire formate. In questo caso, si formano legami idrogeno tra di loro, tenendoli insieme. È così che si forma una singola molecola proteica. I tipi di proteine di questo tipo sono i seguenti: lisozima, pepsina e altri.
- Conformazione terziaria. È una struttura secondaria densamente imballata e arrotolata in modo compatto. Qui compaiono altri tipi di interazione, oltre ai legami idrogeno: questa è l'interazione di van der Waals e le forze di attrazione elettrostatica, il contatto idrofilo-idrofobico. Esempi di strutture sono l'albumina, la fibroina, le proteine della seta e altre.
- Quaternario. La struttura più complessa, costituita da diverse catene polipeptidiche attorcigliate a spirale, arrotolate in una palla e unite tutte insieme in un globulo. Esempi come insulina, ferritina, emoglobina, collagene illustrano proprio una tale conformazione proteica.
Se consideriamo in dettaglio tutte le strutture delle molecole date da un punto di vista chimico, l'analisi richiederà molto tempo. Infatti, infatti, più alta è la configurazione, più complessa e intricata è la sua struttura, più tipi di interazioni si osservano nella molecola.
Denaturazione delle molecole proteiche
Una delle proprietà chimiche più importanti dei polipeptidi è la loro capacità di scomporsi sotto l'influenza di determinate condizioni o agenti chimici. Così,ad esempio, sono diffusi vari tipi di denaturazione proteica. Qual è questo processo? Consiste nella distruzione della struttura nativa della proteina. Cioè, se inizialmente la molecola aveva una struttura terziaria, dopo l'azione di agenti speciali collasserà. Tuttavia, la sequenza dei residui di amminoacidi rimane invariata nella molecola. Le proteine denaturate perdono rapidamente le loro proprietà fisiche e chimiche.
Quali reagenti possono portare al processo di distruzione della conformazione? Ce ne sono diversi.
- Temperatura. Quando riscaldato, c'è una graduale distruzione della struttura quaternaria, terziaria, secondaria della molecola. Visivamente, questo può essere osservato, ad esempio, quando si frigge un normale uovo di gallina. La "proteina" risultante è la struttura primaria del polipeptide dell'albumina che era nel prodotto grezzo.
- Radiazioni.
- Azione con agenti chimici forti: acidi, alcali, sali di metalli pesanti, solventi (ad esempio alcoli, eteri, benzene ed altri).
Questo processo è talvolta chiamato anche fusione molecolare. I tipi di denaturazione proteica dipendono dall'agente sotto la cui azione si è verificata. Inoltre, in alcuni casi, avviene il processo inverso. Questa è rinaturazione. Non tutte le proteine sono in grado di ripristinare la loro struttura, ma una parte significativa di esse può farlo. Quindi, i chimici australiani e americani hanno eseguito la rinaturazione di un uovo di gallina bollito utilizzando alcuni reagenti e un metodo di centrifugazione.
Questo processo è importante per gli organismi viventi nella sintesi del polipeptidecatene di ribosomi e rRNA nelle cellule.
Idrolisi di una molecola proteica
Insieme alla denaturazione, le proteine sono caratterizzate da un' altra proprietà chimica: l'idrolisi. Questa è anche la distruzione della conformazione nativa, ma non alla struttura primaria, ma completamente ai singoli amminoacidi. Una parte importante della digestione è l'idrolisi delle proteine. I tipi di idrolisi dei polipeptidi sono i seguenti.
- Chimica. Basato sull'azione di acidi o alcali.
- Biologico o enzimatico.
Tuttavia, l'essenza del processo rimane invariata e non dipende da quali tipi di idrolisi proteica avvengono. Di conseguenza, si formano aminoacidi, che vengono trasportati a tutte le cellule, organi e tessuti. La loro ulteriore trasformazione consiste nella partecipazione alla sintesi di nuovi polipeptidi, già quelli necessari per un particolare organismo.
Nell'industria, il processo di idrolisi delle molecole proteiche viene utilizzato solo per ottenere gli amminoacidi giusti.
Funzioni delle proteine nel corpo
Diversi tipi di proteine, carboidrati, grassi sono componenti vitali per il normale funzionamento di qualsiasi cellula. E questo significa l'intero organismo nel suo insieme. Pertanto, il loro ruolo è in gran parte dovuto all' alto grado di significato e ubiquità all'interno degli esseri viventi. Si possono distinguere diverse funzioni principali delle molecole polipeptidiche.
- Catalitico. È svolto da enzimi che hanno una struttura proteica. Ne parleremo più avanti.
- Strutturale. Tipi di proteine e lorole funzioni nel corpo influenzano principalmente la struttura della cellula stessa, la sua forma. Inoltre, i polipeptidi che svolgono questo ruolo formano capelli, unghie, gusci di molluschi e piume di uccelli. Sono anche una certa armatura nel corpo della cellula. Anche la cartilagine è composta da questi tipi di proteine. Esempi: tubulina, cheratina, actina e altri.
- Normativa. Questa funzione si manifesta nella partecipazione dei polipeptidi a processi quali: trascrizione, traduzione, ciclo cellulare, splicing, lettura dell'mRNA e altri. In tutti loro, svolgono un ruolo importante come controllori del traffico.
- Segnale. Questa funzione è svolta da proteine situate sulla membrana cellulare. Trasmettono segnali diversi da un'unità all' altra e questo porta alla comunicazione tra i tessuti. Esempi: citochine, insulina, fattori di crescita e altri.
- Trasporto. Alcuni tipi di proteine e le loro funzioni che svolgono sono semplicemente vitali. Questo accade, ad esempio, con la proteina emoglobina. Trasporta l'ossigeno da cellula a cellula nel sangue. Per una persona, è insostituibile.
- Ricambio o backup. Tali polipeptidi si accumulano nelle piante e nelle uova degli animali come fonte di nutrimento ed energia aggiuntivi. Un esempio sono le globuline.
- Motivo. Una funzione molto importante, soprattutto per gli organismi e i batteri più semplici. Dopotutto, sono in grado di muoversi solo con l'aiuto di flagelli o ciglia. E questi organelli, per loro natura, non sono altro che proteine. Esempi di tali polipeptidi sono i seguenti: miosina, actina, chinesina e altri.
È ovvio che le funzioni delle proteine nel corpo umano e altrogli esseri viventi sono molto numerosi e importanti. Questo conferma ancora una volta che la vita sul nostro pianeta è impossibile senza i composti che stiamo considerando.
Funzione protettiva delle proteine
I polipeptidi possono proteggere da varie influenze: chimiche, fisiche, biologiche. Ad esempio, se il corpo è in pericolo sotto forma di virus o batteri di natura aliena, le immunoglobuline (anticorpi) entrano in battaglia con loro, svolgendo un ruolo protettivo.
Se parliamo di effetti fisici, allora la fibrina e il fibrinogeno, che sono coinvolti nella coagulazione del sangue, giocano un ruolo importante in questo caso.
Proteine alimentari
I tipi di proteine alimentari sono i seguenti:
- completi - quelli che contengono tutti gli aminoacidi necessari per il corpo;
- incompleto - quelli in cui è presente una composizione di amminoacidi incompleta.
Tuttavia, entrambi sono importanti per il corpo umano. Soprattutto il primo gruppo. Ogni persona, soprattutto durante i periodi di intenso sviluppo (infanzia e adolescenza) e pubertà, deve mantenere in sé un livello costante di proteine. Dopotutto, abbiamo già considerato le funzioni che svolgono queste incredibili molecole e sappiamo che praticamente nessun singolo processo, nessuna singola reazione biochimica dentro di noi può fare a meno della partecipazione dei polipeptidi.
Ecco perché è necessario assumere quotidianamente l'apporto proteico giornaliero, contenuto nei seguenti prodotti:
- uovo;
- latte;
- ricotta;
- carne e pesce;
- fagioli;
- soia;
- fagioli;
- noccioline;
- grano;
- avena;
- lenticchie e altri.
Se consumi 0,6 g di un polipeptide per kg di peso al giorno, a una persona non mancheranno mai questi composti. Se per molto tempo il corpo non riceve le proteine necessarie, si verifica una malattia che ha il nome di fame di aminoacidi. Questo porta a gravi disordini metabolici e, di conseguenza, a molti altri disturbi.
Proteine in una gabbia
Dentro la più piccola unità strutturale di tutti gli esseri viventi - le cellule - ci sono anche le proteine. Inoltre, svolgono quasi tutte le funzioni di cui sopra. Prima di tutto si forma il citoscheletro della cellula, costituito da microtubuli, microfilamenti. Serve per mantenere la forma, così come per il trasporto all'interno tra gli organelli. Vari ioni e composti si muovono lungo le molecole proteiche, come lungo canali o binari.
Anche il ruolo delle proteine immerse nella membrana e poste sulla sua superficie è importante. Qui svolgono sia funzioni di recettore che di segnale, prendono parte alla costruzione della membrana stessa. Stanno di guardia, il che significa che svolgono un ruolo protettivo. Quali tipi di proteine nella cellula possono essere attribuite a questo gruppo? Ci sono molti esempi, eccone alcuni.
- Attina e miosina.
- Elastina.
- Cheratina.
- Collagene.
- Tubulina.
- Emoglobina.
- Insulina.
- Transcobalamina.
- Trasferimento.
- Albumino.
Ci sono diverse centinaiavari tipi di proteine che si muovono costantemente all'interno di ogni cellula.
Tipi di proteine nel corpo
Loro, ovviamente, una grande varietà. Se provi a dividere in qualche modo tutte le proteine esistenti in gruppi, puoi ottenere qualcosa di simile a questa classificazione.
- Proteine globulari. Questi sono quelli che sono rappresentati da una struttura terziaria, cioè un globulo densamente impacchettato. Esempi di tali strutture sono i seguenti: immunoglobuline, una proporzione significativa di enzimi, molti ormoni.
- Proteine fibrillari. Sono fili rigorosamente ordinati con la corretta simmetria spaziale. Questo gruppo include proteine con struttura primaria e secondaria. Ad esempio, cheratina, collagene, tropomiosina, fibrinogeno.
In generale, molte caratteristiche possono essere prese come base per classificare le proteine nel corpo. Non c'è ancora nessuno.
Enzimi
Catalatori biologici di natura proteica, che accelerano significativamente tutti i processi biochimici in corso. Il normale metabolismo è semplicemente impossibile senza questi composti. Tutti i processi di sintesi e decadimento, assemblaggio di molecole e loro replicazione, traduzione e trascrizione e altri sono effettuati sotto l'influenza di un tipo specifico di enzima. Esempi di queste molecole sono:
- ossidoreduttasi;
- trasferimenti;
- catalasi;
- idrolasi;
- isomerasi;
- liasi e altri.
Oggi gli enzimi sono usati nella vita di tutti i giorni. Quindi, nella produzione di lavaggioLe polveri usano spesso i cosiddetti enzimi: questi sono catalizzatori biologici. Migliorano la qualità del lavaggio rispettando il regime di temperatura specificato. Si lega facilmente alle particelle di sporco e le rimuove dalla superficie dei tessuti.
Tuttavia, a causa della loro natura proteica, gli enzimi non tollerano l'acqua troppo calda o la vicinanza a farmaci alcalini o acidi. Infatti, in questo caso, avverrà il processo di denaturazione.
